피시

fis
DNA결합단백질Fis
FisK36Ehomodimerstructure.jpg
Fis K36E 호모디머 구조
식별자
유기체대장균
기호.피시
유니프로트P0A6R3

fis는 Fis(또는 FIS) 단백질을 코드하는 대장균 유전자이다.Fis는 다른 유전자의 발현을 조절하는 중요한 단백질이기 때문에 이 유전자의 조절은 대장균 게놈의 대부분의 다른 유전자보다 더 복잡하다.FISH-NS, IHF, CRP에 의해 규제된다고 가정한다.또한 자신의 발현(자동 조절)을 조절합니다.Fis는 영양소가 풍부한 성장 조건 하에서 대장균에서 가장 풍부한 DNA 결합 단백질 중 하나이다.

역사

Fis는 파지뮤 [1]게놈의 G 세그먼트를 촉매로 반전시키는 Gin의 역할을 하는 것으로 처음 발견되었다.Fis는 원래 살모넬라균과 파지뮤의 상동성 Hin과 Gin 부위 특이적 DNA 재조합 효소의 반전 자극 인자로 확인되었다.이 작고 염기성 DNA 굴곡 단백질은 최근 파지 람다 부위 특이적 재조합, rRNA 및 tRNA 오퍼론의 전사 활성화, 자체 합성의 억제, 그리고 오리C 지향 DNA 복제를 포함한 많은 다른 반응에서 기능하는 것으로 나타났다.Fis의 세포 농도는 성장 조건에 따라 매우 다양하며, 이러한 다양한 [2]반응에서 Fis의 생리학적 역할에 중요한 규제적 영향을 미칠 수 있다.

구조.

Fis 단백질 구조

구조적으로, Fis는 4개의 α-헬리쉬(A-D)와 β-헤어핀으로 접힌다.헬리케스 A와 B는 Fis 단량체 사이의 접촉을 제공하여 이합체 형성을 용이하게 하고, C와 D 헬리케스는 DNA [3]결합에 필수적인 나선-나선 모티브를 형성한다.

속성 및 기능

Fis는 세균 염색체 구조에 영향을 미치고 DNA [4]복제를 시작하는 데 역할을 하는 매우 중요한 작은 뉴클레오티드 관련 단백질이다.이것은 대장균의 핵과 관련된 단백질로, 풍부한 배지의 초기 지수 성장기에는 풍부하지만 [5]정상기에는 부족하다.정지상 셀을 풍부한 배지로 하위 배양할 경우, Fis 수준은 첫 번째 셀 분할 전에 셀당 100개 미만에서 50,000개 이상으로 증가한다.세포가 기하급수적으로 성장함에 따라 초기 합성이 크게 차단되고 세포 분열의 함수로서 세포 내 Fis 수치가 감소한다.Fis 합성은 기하급수적으로 증가하는 셀이 보다 풍부한 매체로 이동될 때 일시적으로 증가한다.Fis 합성의 피크 크기는 영양 상승의 정도를 반영하는 것으로 보인다. Fis mRNA 수준은 단백질 발현 패턴과 매우 유사하며, 이는 규제가 주로 전사 수준에서 발생함을 시사한다.2개의 RNA 중합효소 결합부위 및 적어도 6개의 고친화성 Fis 결합부위가 fis 프로모터 영역에 존재한다.이 피스 오퍼론의 발현은 Fis in vivo에 의해 음성적으로 조절되며, 정제 Fis는 피스 프로모터에서 RNA 중합효소에 의한 안정적인 복합체 형성을 방지할 수 있다.그러나 자동 규정은 FIS의 표현 패턴을 부분적으로만 설명한다.FIS 레벨의 변동은 영양 상승의 초기 신호로 작용하며,[6] 피스가 세포에서 수행하는 생리적 역할에 중요하다.

FIS 규정
DNA음성초코일링

rRNA 프로모터의 3개 업스트림 활성화 부위에 결합함으로써 리보솜 RNA(rRNA) 전사를 활성화하고 생체 전사를 5~10배 향상시키는 대장균의 글로벌 조절 단백질이다.Fis 과잉발현은 영양소 [7]조건에 따라 세포 성장에 다른 영향을 미친다.Fis nucleoid 단백질은 영양소 상승에 따른 빠른 합성 속도 증가와 빠르게 성장하는 대장균 [8]세포에 풍부함으로 구별된다.

Fis는 다른 유전자뿐만 아니라 리보솜 RNA 전사를 활성화하는 것으로 알려져 있다.rRNA 프로모터의 업스트림 활성화에 직접적인 역할을 합니다.Fis는 힌 매개 DNA 반전을 자극하는 데 필요한 재조합 인핸서 배열에 결합합니다.또한 [9]oriC로부터의 DNA 복제 개시를 방지하는 것으로 나타났다.

FIS AUG의 업스트림 32~94 뉴클레오티드의 시퀀스는 FIS lacZ 번역 리포터 활동을 100배 이상 증가시킨다.이 영역 내에서, FIS AUG의 상류에서 35개의 뉴클레오티드를 중심으로 하는 AU 시퀀스 요소는 FIS 변환을 15배까지 증가시킨다.AUG의 상류에서 50개의 뉴클레오티드를 시작하는 추정 RNA 2차 구조 요소의 형성도 fis 번역에 최대 10배까지 긍정적인 영향을 미친다.fis 유전자는 tRNA 수식효소를 코드하는 상류 dusB 유전자와 공존한다.DusB 단백질 수치는 오퍼론의 전사량이 많고 Fis [10]단백질이 높은 조건에서도 매우 낮습니다.

Fis는 박테리아 염색질 구조 [11]단백질로 간주되어 왔다.염색질 구조를 조절하는 것 외에도, 그것은 대장균과 몇몇 다른 박테리아들의 수많은 촉진자들에게 영향을 미치는 것으로 알려져 있다.체내 체외 연구 모두 Fis가 "엄마" 프로모터의 전사 억제제 역할을 한다는 것을 보여준다.Fis가 모 프로모터에서 RNA 중합효소에 대한 접근을 거부함으로써 억제 효과를 매개한다는 자료가 있다.Fis의 억제 효과와 이전에 특징지어졌던 부정적인 규제 요인이 결합되어 유전자를 대부분의 시간 동안 침묵 상태로 유지할 수 있다.Mu 게놈의 전반적인 하향 조절을 가져올 뿐만 아니라, 유리하지만 치명적일 수 있는 [12]엄마 유전자의 침묵을 보장합니다.

Fis는 캡슐 발현을 조절하는 중요한 역할을 한다.Fis는 또한 P. multocida,[13] Enteroagregative Escherichia, 유사한 유기체와 같은 박테리아 종에서 다양한 유전자 조절에 관여한다.이러한 유전자 중 일부는 중요한 독성 [14]인자를 포함한다.

세균 운동성에서의 Fis의 역할

어류의 역할은 대장균에서 잘 연구되고 있지만, 의사모나드에서 어류의 역할은 잠깐 동안만 연구되었다.엔테로박테리아과의 최근 연구는 fis가 박테리아의 편모 운동을 긍정적으로 조절한다는 을 보여주었다.Pseudomonas putida의 관찰은 fis가 보리 뿌리의 꼭대기로의 P. putida의 이동을 감소시키고, 따라서 뿌리에 박테리아의 경쟁력을 감소시켰다는 을 증명한다.또한 fis의 과발현이 수영의 운동성을 크게 감소시키고 P. putida 생체막 형성을 촉진하는 것으로 관찰되었다.Fis의 높은 발현은 세균의 이동이 더 [15]이상 유리하지 않을 때 생물막 형성을 촉진함으로써 식물 뿌리의 군집화 과정에서 P. putida의 적응에 중요할 수 있다.

Fis는 선형 플라스미드 pDSIUDi의 안정성에 필수적이며 S의 운동성에 영향을 미친다는 것이 입증되었다.티피.[16]

fis 버퍼는 tyrT 및 rrnA 식에서 음의 슈퍼코일을 감소시킵니다.이를 위해서는 상류 FIS 바인딩 사이트 rrnA가 필요하며, FIS가 국소 DNA 곡률을 가능하게 할 가능성이 높다.자세한 내용은 Travers 및 Muskhelishvili 2005를 참조하십시오.

레퍼런스

  1. ^ Koch C., Kahmann R. (1986). "Purification and properties of the Escherichia coli host factor required for inversion of the G segment in bacteriophage Mu". J. Biol. Chem. 261 (33): 15673–15678. doi:10.1016/S0021-9258(18)66770-5. PMID 3536909.
  2. ^ 핑클, S.E., R.C. 존슨."Fis 단백질: 이것은 더 이상 DNA 반전을 위한 것이 아닙니다."분자 미생물학 6.22 (2006) : 3257-3265.
  3. ^ Steen JA, Steen JA, Harrison P, Seemann T, Wilkie I; et al. (2010). "Fis Is Essential for Capsule Production in Pasteurella multocida and Regulates Expression of Other Important Virulence Factors". PLOS Pathog. 6 (2): e1000750. doi:10.1371/journal.ppat.1000750. PMC 2816674. PMID 20140235.{{cite journal}}: CS1 maint: 여러 이름: 작성자 목록(링크)
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  5. ^ Bradley Meranda D; et al. (2007). "Effects of Fis on Escherichia coli gene expression during different growth stages". Microbiology. 153 (9): 2922–2940. doi:10.1099/mic.0.2007/008565-0. PMID 17768236.
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  8. ^ Nafissi Maryam; et al. (2012). "Robust translation of the nucleoid protein Fis requires a remote upstream AU element and is enhanced by RNA secondary structure". Journal of Bacteriology. 194 (10): 2458–2469. doi:10.1128/jb.00053-12. PMC 3347164. PMID 22389479.
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  10. ^ Nafissi Maryam; et al. (2012). "Robust translation of the nucleoid protein Fis requires a remote upstream AU element and is enhanced by RNA secondary structure". Journal of Bacteriology. 194 (10): 2458–2469. doi:10.1128/jb.00053-12. PMC 3347164. PMID 22389479.
  11. ^ Travers, A.; Schneider, R.; Muskhelishvili, G. (2001). "DNA supercoiling and transcription in Escherichia coli: The FIS connection". Biochimie. 83 (2): 213–7. doi:10.1016/S0300-9084(00)01217-7. PMID 11278071.
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  13. ^ 로시터, 아만다 E. 등"CRP와 Fis를 포함한 새로운 공활성화 기구에 의해 장응집성 대장균에서 플라스미드 인코딩된 독소 유전자의 전사가 규제된다." 분자 미생물학 81.1 (2011) : 179~191.
  14. ^ Steen JA, Steen JA, Harrison P, Seemann T, Wilkie I; et al. (2010). "Fis Is Essential for Capsule Production in Pasteurella multocida and Regulates Expression of Other Important Virulence Factors". PLOS Pathog. 6 (2): e1000750. doi:10.1371/journal.ppat.1000750. PMC 2816674. PMID 20140235.{{cite journal}}: CS1 maint: 여러 이름: 작성자 목록(링크)
  15. ^ Jakovleva Julia; et al. (2012). "Fis regulates the competitiveness of Pseudomonas putida on barley roots by inducing biofilm formation". Microbiology. 158 (3): 708–720. doi:10.1099/mic.0.053355-0. PMID 22222498.
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