베타 배럴

Beta barrel
18파운드 β 배럴S. 티푸스균의 수크로스 특이 포린.그것은 막에 자리잡고 수크로스가 확산되도록 한다. (PDB: 1A0S)
8파운드 β 배럴파란색 레티놀(비타민 A)에 결합된 인간 레티놀 결합 단백질(PDB: 1RBP)

단백질 구조에서 베타배럴은 탠덤 반복으로 이루어진 베타시트이며, 탠덤 반복은 꼬이고 코일되어 첫 번째 가닥이 마지막 가닥(수소 결합)에 결합되는 닫힌 트로이덜 구조를 형성한다.다수의 베타배럴의 베타스트랜드는 반평행으로 배열되어 있다.베타 배럴 구조는 액체를 담는 데 사용되는 배럴과 유사하다고 해서 붙여졌습니다.대부분의 단백질은 수용성 단백질이며 지방칼린과 같이 배럴 중심에서 소수성 리간드를 결합하는 경우가 많습니다.다른 것들은 세포막을 가로지르며 보통 포린에서 발견된다.포린과 [1]같은 배럴 구조는 그램 음성 박테리아에서 유전자의 2~3%에 의해 암호화된다.다양한 기능을 가진 600개 이상의 단백질(예: 산화효소, 디스뮤타아제, 아밀라아제)이 베타 배럴 [2]구조를 포함하고 있는 것으로 나타났다.

많은 경우 스트랜드에는 극성 및 비극성(친수성 및 소수성) 아미노산이 교대로 포함되어 있기 때문에 소수성 잔류물은 배럴 내부로 배향되어 소수성 코어를 형성하고 극성 잔류물은 용매 노광면에서 배럴 외부로 배향된다.포린 및 베타 배럴을 포함하는 다른 막 단백질은 이러한 패턴을 반전시키며, 소수성 잔류물은 주변 지질과 접촉하는 외측을 향하고 친수성 잔류물은 수성 내부 기공을 향한다.

모든 베타 배럴은 베타 시트의 스트랜드 수 n과 베타 [3]시트의 스트랜드 수 S의 두 정수 파라미터로 분류할 수 있다.이 두 매개변수(n 및 S)는 배럴 [4][5][6]축에 대한 베타 가닥의 기울기 각도와 관련이 있습니다.

종류들

생쥐의 주요 소변 단백질.배럴은 쥐 페로몬, 2-sec-부틸-4,5-디히드로티아졸의 [7]결합 포켓을 형성합니다.(PDB: 1MUP)

업앤드다운

업/다운 배럴은 가장 단순한 배럴 토폴로지이며 일련의 베타 가닥으로 구성되며, 각 가닥은 1차 시퀀스의 직전과 직후에 수소 결합됩니다.

젤리롤

스위스 롤이라고도 하는 젤리 롤 폴드 또는 배럴은 일반적으로 두 개의 4가닥 시트로 배열된 8개의 베타 스트랜드로 구성됩니다.시퀀스를 따라 인접한 가닥이 두 시트 사이를 번갈아 가면서 3차원으로 "감겨져 배럴 모양을 형성합니다".

예

포린스

주요 기사:포린(단백질)

16 또는 18가닥의 위아래 베타 배럴 구조는 포린에서 발생하며, 포린들은 세포막을 가로질러 확산될 수 없는 이온과 작은 분자들의 전달체 역할을 한다.그러한 구조는 그램 음성 박테리아, 엽록체, 미토콘드리아의 외막에 나타난다.때때로 아이렛으로 알려진 단백질의 중앙 기공은 양전하와 음전하가 모공의 반대편에 나타나도록 배치된 하전 잔기로 둘러싸여 있습니다.두 베타 가닥 사이의 긴 루프가 중앙 채널을 부분적으로 차단합니다. 루프의 정확한 크기와 구성은 트랜스포터를 통과하는 분자를 구별하는 데 도움이 됩니다.

전단백질전달효소

베타 배럴은 또한 단백질을 [8]운반하기 위해 미토콘드리아와 엽록체와 같은 내분비온트 유도 기관 내에서 기능합니다.미토콘드리아 내에는 모공형성 서브유닛인 베타배럴, 외막의 트랜스로카아제인 Tom40, 선별조립기계의 Sam50 등 2개의 복합체가 존재한다.엽록체는 복합체를 포함하는 기능적으로 유사한 베타 배럴을 가지고 있으며, 그 중 가장 잘 특징지어지는 것은 TOC 복합체의 Toc75(엽록체의 외피막에 있는 트랜스클로콘)이다.

리포칼린

주요 기사:리포칼린

리포칼린은 전형적으로 세포외 환경으로 분비되는 8가닥의 상하 베타 배럴 단백질이다.특징적인 특징은 배럴 캘릭스에서 작은 소수성 분자를 결합하고 운반하는 능력입니다.레티놀 결합단백질(RBPs)과 주요 요로단백질(Mups)을 예로 들 수 있다.RBP는 레티놀(비타민 A)을 결합하고 운반하는 반면, Mups는 2-sec-부틸-4,5-디히드로티아졸(SBT 또는 DHT로 약칭), 6-히드록시-6-메틸-3-헵타논(HMH) 및 디오비코민(Dihydromin)을 포함한 다수의 작은 유기 페로몬을 결합한다.

전단수

전면도
오른쪽 (90° 회전)
후면 (180° 회전)
왼쪽 (270° 회전)
GFP의 베타 시트 슬래브 내 수소 결합.잔류물에는 잔류물 번호와 한 글자의 아미노산 코드가 라벨로 표시됩니다.파란색(N-말단)에서 빨간색(C-말단)으로 색칠된 배럴의 각 각도에서 베타 배럴의 골격 원자만 표시된다.(PDB: 1RRX)

반대쪽을 모아 원통형으로 만들 수 있다.두 모서리가 합쳐져 일직선이 된다.두 모서리를 해당 선에 평행하게 슬라이드하여 전단(Shear)을 생성할 수 있습니다.마찬가지로 베타시트의 가장자리를 하나로 모아 원통을 형성할 수 있다.이러한 가장자리가 변위하면 전단(shear)이 생성됩니다.

지질학에서도 비슷한 정의가 발견되는데, 여기서 전단이란 암석 표면에 수직인 암석 내의 변위를 말한다.물리학에서, 변위의 양은 전단 변형률이라고 불리며, 이것은 길이의 단위를 가지고 있다.배럴 단위의 전단수의 경우, 변위는 아미노산 잔류물 단위로 측정된다.

전단수를 결정하려면 베타 시트의 한 가닥에 있는 각 아미노산이 인접한 가닥에 있는 하나의 아미노산에만 인접한다는 가정이 필요하다(예를 들어 베타 팽대부가 존재하는 경우 [12]이 가정은 유지되지 않을 수 있다).예를 들어 녹색 형광 단백질에 대해 S가 계산됩니다.이 단백질은 베타 배럴에 평행 및 역평행 가닥이 모두 포함되어 있기 때문에 선택되었습니다.베타 가닥에 인접한 아미노산 잔류물을 결정하기 위해 수소 결합의 위치를 결정한다.

전단 수를 계산하기 위한 표입니다.이 배럴(GFP)의 스트랜드 순서는 1 6 5 4 9 8 7 10 11 3 2입니다.

사슬간 수소 결합은 표로 요약할 수 있다.각 컬럼에는 1개의 스트랜드에 잔류물이 포함되어 있습니다(스트랜드 1은 마지막 컬럼에서 반복됩니다).화살표는 그림에서 확인된 수소 결합을 나타냅니다.각 가닥의 상대적인 방향은 표 하단에 있는 "+" 및 "-"로 표시됩니다.스트랜드 1과 6을 제외한 모든 스트랜드가 역평행이다.스트랜드 1과 6의 병렬 상호작용은 수소 결합 패턴의 다른 외관을 설명한다. (예상된 수소 결합이 모두 확인되지 않았기 때문에 일부 화살표는 누락되었다.)비표준 아미노산은?"로 표기한다.) 배럴의 바깥쪽을 가리키는 사이드 체인은 굵은 글씨로 표시된다.

이 배럴에 시어가 존재하지 않는 경우, 예를 들어 스트랜드 1의 잔류물 12V는 시작과 동일한 수준으로 마지막 스트랜드에 도달해야 합니다.단, 전단 때문에 12V는 동일하지 않고 시작점보다 잔류물이 14이므로 전단수 S는 14이다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ Wimley WC (August 2003). "The versatile beta-barrel membrane protein". Current Opinion in Structural Biology. 13 (4): 404–411. doi:10.1016/S0959-440X(03)00099-X. PMID 12948769.
  2. ^ Lu Y, Yeung N, Sieracki N, Marshall NM (August 2009). "Design of functional metalloproteins". Nature. 460 (7257): 855–862. Bibcode:2009Natur.460..855L. doi:10.1038/nature08304. PMC 2770889. PMID 19675646.
  3. ^ Murzin AG, Lesk AM, Chothia C (March 1994). "Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. I. A theoretical analysis". Journal of Molecular Biology. 236 (5): 1369–1381. doi:10.1016/0022-2836(94)90064-7. PMID 8126726.
  4. ^ Murzin AG, Lesk AM, Chothia C (March 1994). "Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. II. The observed structures". Journal of Molecular Biology. 236 (5): 1382–1400. doi:10.1016/0022-2836(94)90065-5. PMID 8126727.
  5. ^ Liu WM (January 1998). "Shear numbers of protein beta-barrels: definition refinements and statistics". Journal of Molecular Biology. 275 (4): 541–545. doi:10.1006/jmbi.1997.1501. PMID 9466929.
  6. ^ Hayward S, Milner-White EJ (October 2017). "Geometrical principles of homomeric β-barrels and β-helices: Application to modeling amyloid protofilaments" (PDF). Proteins. 85 (10): 1866–1881. doi:10.1002/prot.25341. PMID 28646497. S2CID 206410314.
  7. ^ Böcskei Z, Groom CR, Flower DR, Wright CE, Phillips SE, Cavaggioni A, et al. (November 1992). "Pheromone binding to two rodent urinary proteins revealed by X-ray crystallography". Nature. 360 (6400): 186–188. Bibcode:1992Natur.360..186B. doi:10.1038/360186a0. PMID 1279439. S2CID 4362015.
  8. ^ Schleiff E, Soll J (November 2005). "Membrane protein insertion: mixing eukaryotic and prokaryotic concepts". EMBO Reports. 6 (11): 1023–1027. doi:10.1038/sj.embor.7400563. PMC 1371041. PMID 16264426.
  9. ^ Halpern M, Martínez-Marcos A (June 2003). "Structure and function of the vomeronasal system: an update". Progress in Neurobiology. 70 (3): 245–318. doi:10.1016/S0301-0082(03)00103-5. PMID 12951145. S2CID 31122845.
  10. ^ Timm DE, Baker LJ, Mueller H, Zidek L, Novotny MV (May 2001). "Structural basis of pheromone binding to mouse major urinary protein (MUP-I)". Protein Science. 10 (5): 997–1004. doi:10.1110/ps.52201. PMC 2374202. PMID 11316880.
  11. ^ Armstrong SD, Robertson DH, Cheetham SA, Hurst JL, Beynon RJ (October 2005). "Structural and functional differences in isoforms of mouse major urinary proteins: a male-specific protein that preferentially binds a male pheromone". The Biochemical Journal. 391 (Pt 2): 343–350. doi:10.1042/BJ20050404. PMC 1276933. PMID 15934926.
  12. ^ Nagano N, Hutchinson EG, Thornton JM (October 1999). "Barrel structures in proteins: automatic identification and classification including a sequence analysis of TIM barrels". Protein Science. 8 (10): 2072–2084. doi:10.1110/ps.8.10.2072. PMC 2144152. PMID 10548053.

추가 정보

외부 링크

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