산도필레
Acidophile산성형 또는 산성형 유기체는 고산성 조건(보통 pH 2.0 이하에서)에서 번성하는 생물이다. 이 유기체들은 고고학, 박테리아,[1] 유카리아를 포함한 생명의 나무의 다른 가지에서 발견될 수 있다.
산도선균생물 목록
이러한 유기체의 목록은 다음을 포함한다.
아르케아
박테리아
- 박테리아의 망상인 [4]산도박테리아
- 프로테오박테리아(Proteobacteria)의 주문인 Acidithiacobillales. A.페록시단, A.티옥시단
- 티오바실루스 프로스페루스, T. 산도필루스, T. 오르가노보루스, T. 큐피누스
- 아세토박터 아세티(Acetobacter aceti)는 에탄올의 산화로부터 아세트산(vinegar)을 생산하는 박테리아다.
- 과일즙을 오염시킬 수 있는 박테리아 속 알리시클로바실러스.[5]
에우카리아
산성 환경에 적응하는 메커니즘
대부분의 산성화성 유기체는 세포질을 중립 pH 또는 근처에 유지하기 위해 세포 내 공간에서 양성자를 펌핑하는 매우 효율적인 메커니즘을 진화시켜 왔다. 따라서 세포내 단백질은 진화를 통해 산성 안정성을 발달시킬 필요가 없다. 그러나 아세토박터 아세티와 같은 다른 산성 물질은 게놈의 거의 모든 단백질을 산성으로 진화시키는 세포질화 현상을 가지고 있다.[7] 이 때문에 아세토박터 아세티는 단백질이 산 안정성을 얻을 수 있는 메커니즘을 이해하는 귀중한 자원이 되었다.
낮은 pH에 적응한 단백질에 대한 연구는 단백질이 산 안정성을 얻을 수 있는 몇 가지 일반적인 메커니즘을 밝혀냈다. 대부분의 산성안정 단백질(설포오부스의 펩신, soxF 단백질 등)에서는 양의 전하 증강에 의해 유도되는 낮은 pH 불안정화를 최소화하는 산성 잔류물이 과다하게 존재한다. 다른 메커니즘에는 산성 잔류물의 용제 접근성 최소화 또는 금속 공동 인자 결합이 포함된다. 산성 안정성의 특수한 경우, Nonophardiopsis alba의 NAPase 단백질은 산성에 민감한 염교들을 전개 과정에서 중요한 역할을 하는 지역으로부터 멀리 재배치한 것으로 나타났다. 이러한 운동산 안정의 경우, 단백질 수명은 산성과 기초 모두 광범위한 pH에 걸쳐 이루어진다.
참고 항목
참조
- ^ 베커, A, 산성 pH에 사는 박테리아의 종류" 2017년 5월 10일 회수
- ^ a b c Dworkin M, Falkow S (2006). The Prokaryotes: a handbook on the biology of bacteria.
- ^ Singh OV (2012). Extremophiles: Sustainable Resources and Biotechnological Implications. John Wiley & Sons. pp. 76–79. ISBN 978-1-118-10300-5.
- ^ Quaiser, Achim; Ochsenreiter, Torsten; Lanz, Christa; Schuster, Stephan C.; Treusch, Alexander H.; Eck, Jürgen; Schleper, Christa (27 August 2003). "Acidobacteria form a coherent but highly diverse group within the bacterial domain: evidence from environmental genomics". Molecular Microbiology. 50 (2): 563–575. doi:10.1046/j.1365-2958.2003.03707.x. PMID 14617179. S2CID 25162803.
- ^ Pettipher GL; Osmundson ME; Murphy JM (March 1997). "Methods for the detection and enumeration of Alicyclobacillus acidoterrestris and investigation of growth and production of taint in fruit juice and fruit juice-containing drinks". Letters in Applied Microbiology. 24 (3): 185–189. doi:10.1046/j.1472-765X.1997.00373.x. PMID 9080697. S2CID 6976998.
- ^ a b c Rawlings, Douglas; Johnson, D. Barrie. "Eukaryotic Acidophiles". Encyclopedia of Life Support System (EOLSS). Eolss Publishers. Archived from the original on 2014-10-13. Retrieved 3 February 2014.
- ^ Menzel, U.; Gottschalk, G. (1985). "The internal pH of Acetobacterium wieringae and Acetobacter aceti during growth and production of acetic acid". Arch Microbiol. 143 (1): 47–51. doi:10.1007/BF00414767. S2CID 6477488.
추가 읽기
- Cooper, J. B.; Khan, G.; Taylor, G.; Tickle, I. J.; Blundell, T. L. (July 1990). "X-ray analyses of aspartic proteinases. II. Three-dimensional structure of the hexagonal crystal form of porcine pepsin at 2.3 A resolution". J Mol Biol. 214 (1): 199–222. doi:10.1016/0022-2836(90)90156-G. PMID 2115088.
- Bonisch, H.; Schmidt, C. L.; Schafer, G.; Ladenstein, R. (June 2002). "The structure of the soluble domain of an archaeal Rieske iron-sulfur protein at 1.1 A resolution". J Mol Biol. 319 (3): 791–805. doi:10.1016/S0022-2836(02)00323-6. PMID 12054871.
- Schafer, K; Magnusson, U; Scheffel, F; Schiefner, A; Sandgren, MO; Diederichs, K; Welte, W; Hülsmann, A; Schneider, E; Mowbray, SL (January 2004). "X-ray structures of the maltose-maltodextrin-binding protein of the thermoacidophilic bacterium Alicyclobacillus acidocaldarius provide insight into acid stability of proteins". Journal of Molecular Biology. 335 (1): 261–74. doi:10.1016/j.jmb.2003.10.042. PMID 14659755.
- Walter, R. L.; Ealick, S. E.; Friedman, A. M.; Blake, R. C. 2nd; Proctor, P.; Shoham, M. (November 1996). "Multiple wavelength anomalous diffraction (MAD) crystal structure of rusticyanin: a highly oxidizing cupredoxin with extreme acid stability". J Mol Biol. 263 (5): 730–51. doi:10.1006/jmbi.1996.0612. PMID 8947572.
- Botuyan, M. V.; Toy-Palmer, A.; Chung, J.; Blake, R. C. 2nd; Beroza, P.; Case, D. A.; Dyson, H. J. (1996). "NMR solution structure of Cu(I) rusticyanin from Thiobacillus ferrooxidans: structural basis for the extreme acid stability and redox potential". J Mol Biol. 263 (5): 752–67. doi:10.1006/jmbi.1996.0613. PMID 8947573.
- Kelch, B. A.; Eagen, K. P.; Erciyas, F. P.; Humphris, E. L.; Thomason, A. R.; Mitsuiki, S.; Agard, D. A. (May 2007). "Structural and mechanistic exploration of acid resistance: kinetic stability facilitates evolution of extremophilic behavior". J Mol Biol. 368 (3): 870–883. CiteSeerX 10.1.1.79.3711. doi:10.1016/j.jmb.2007.02.032. PMID 17382344.
