내열성
Thermostability내열성은 종종 높은 상대 온도에서 분해 또는 중합에 저항함으로써 화학적 또는 물리적 구조의 돌이킬 수 없는 변화에 저항하는 물질의 품질입니다.
내열성 재료는 산업적으로 난연제로 사용될 수 있다.열가소성 플라스틱은 열가소성 플라스틱으로 재용해 및 재주조할 수 있는 것이 아니라 가열 시 모양을 바꿀 수 없는 열가소성 플라스틱을 가리킬 수 있습니다.
내열성은 또한 일부 단백질의 특성이다.내열성 단백질이 된다는 것은 가해지는 열로 인한 단백질 구조의 변화에 내성을 갖는다는 것을 의미한다.
내열성 단백질
지구상의 대부분의 생명체는 50°C 미만의 온도에서 살며, 일반적으로 15~50°C이다.이들 유기체 안에는 [2]효소 활성에 필수적인 3차원 구조를 형성하는 고분자(단백질과 핵산)가 있다.유기체의 고유 온도 이상에서는 열이 3차 및 4차 구조의 분자 내 결합을 방해할 수 있기 때문에 열에너지가 전개 및 변성을 일으킬 수 있습니다.이러한 전개는 지속적인 생명 기능에 해로운 효소 활성의 손실을 초래할 것이다.그 예는 투명하고 거의 무색인 액체에서 불투명한 흰색 불용성 겔로 단백질이 변성되는 것이다.
그러한 고온에 견딜 수 있는 단백질은 견딜 수 없는 단백질에 비해 일반적으로 고온 친밀성 미생물에서 나온다.이러한 유기체는 보통 85°[3]C 이상의 환경에서 살기 때문에 50°C 이상의 온도를 견딜 수 있다.이 이상의 온도를 견딜 수 있는 특정 호열성 생명체가 존재하며, 이러한 [4]온도에서 단백질 기능을 보존하기 위한 적응을 가지고 있다.이것들은 모든 단백질을 [5]안정시키기 위한 세포의 변화된 부피 특성과 개별 단백질에 대한 특정한 변화를 포함할 수 있다.이러한 친열성 단백질과 다른 유기체에 존재하는 상동성 단백질을 비교하면 단백질 구조의 몇 가지 차이점이 드러난다.한 가지 주목할 만한 차이점은 친열성 단백질에 여분의 수소 결합이 있다는 것인데, 이는 단백질 구조가 전개에 더 저항적이라는 것을 의미한다.마찬가지로 내열성 단백질은 구조를 [6][7]안정화시키는 염교 또는/또는 여분의 디술피드교를 풍부하게 함유하고 있다.단백질 내열성의 다른 요소로는 단백질 [8]구조의 콤팩트성,[9] 올리고머화 및 서브 유닛 간의 강도 상호작용이 있다.
용도 및 응용 프로그램
중합효소 연쇄반응
Taq 중합효소, Pfu DNA 중합효소 등의 내열성 효소는 중합효소 [10]연쇄반응(PCR)에 사용되며, PCR의 변성공정에서 94°C 이상의 온도를 사용하여 DNA 가닥을 용해한다.이러한 고온에 대한 저항성은 DNA 중합효소가 dNTP의 존재와 함께 원하는 관심 시퀀스로 DNA를 연장할 수 있게 한다.
단백질 정제
고온에 대한 효소의 저항성에 대한 지식은 단백질 정화에 특히 유익하다.열변성 과정에서 단백질의 혼합물을 고온에 노출시킬 수 있으며, 이는 내열성이 없는 단백질의 변성 및 열역학적으로 안정된 단백질의 분리를 초래할 수 있다.이것의 한 가지 주목할 만한 예는 온열성 파이로코커스 아비시로부터 알칼리성 인산가수분해효소를 정제하는 것이다.이 효소는 95°C 이상의 온도에서 열안정적인 것으로 알려져 있으므로 대장균에 이종 [11]발현 시 가열하여 부분적으로 정제될 수 있다.온도 상승은 대장균 단백질을 침전시키는 반면, P. 아비시 알칼리성 인산가수분해효소는 용액에 안정적으로 남아 있다.
글리코시드 가수분해효소
내열성 효소의 또 다른 중요한 그룹은 글리코사이드 가수분해효소이다.이들 효소는 바이오매스의 주요 부분인 전분과 리그노셀룰로오스에 존재하는 다당류의 분해에 책임이 있다.따라서, 글리코사이드 가수분해효소는 미래의 바이오 [12]경제에서 생물 정제 응용에 큰 관심을 얻고 있다.예를 들어 식품 적용을 위한 단당류 생산, 연료(에탄올) 및 화학 중간체에서의 미생물 전환을 위한 탄소 공급원으로서의 사용, 생물전 적용을 위한 올리고당 생산, 계면활성제 알킬 배당체 유형의 생산 등이 있다.이러한 모든 과정은 다당류 가수분해를 촉진하기 위한 열처리를 수반하는 경우가 많기 때문에, 이러한 맥락에서 내열성 글리코사이드 가수분해효소의 변형을 중요한 역할을 한다.
단백질의 내열성을 개선하기 위한 접근법
단백질 공학은 단백질의 내열성을 높이기 위해 사용될 수 있다.표적 단백질의 내열성을 높이기 위해 유도 [15]진화 외에도 많은 부위 지향 및 무작위 돌연변이 유발 [13][14]기술이 사용되어 왔다.호열성 [16][17][18][19]호몰로지와의 비교를 바탕으로 중호성 단백질의 안정성을 높이기 위해 비교 방법이 사용되었다.또한 분자역학에 의해 전개되는 단백질의 분석은 전개 과정을 이해하고 안정화 돌연변이를 [20]설계하기 위해 사용될 수 있다.단백질 내열성을 높이기 위한 합리적 단백질 공학은 루프를 절단하고 염교[21] 또는 수소 결합을 [22]증가시키는 돌연변이를 포함한다.또한 리간드 결합은 특히 [23]정제되었을 때 단백질의 안정성을 높일 수 있다.특정 단백질의 내열성을 허용하는 다양한 힘이 있습니다.이러한 힘에는 소수성 상호작용, 정전 상호작용, 디술피드 결합의 존재가 포함됩니다.특정 단백질에 존재하는 전체적인 소수성 양은 내열성에 영향을 미칩니다.단백질의 내열성을 담당하는 또 다른 형태의 힘은 분자 간의 정전 상호작용이다.이러한 상호작용에는 염교와 수소 결합이 포함됩니다.염교는 고온의 영향을 받지 않기 때문에 단백질과 효소의 안정성에 필수적입니다.단백질과 효소의 내열성을 높이기 위해 사용되는 세 번째 힘은 디술피드 결합의 존재이다.폴리펩타이드 사슬 사이에 공유 결합을 나타낸다.이 결합이 가장 강한 이유는 공유 결합이기 때문에 분자간 [24]힘보다 더 강하기 때문입니다.글리코실화는 단백질의 내열성을 향상시키는 또 다른 방법이다.탄수화물과 단백질 사이의 상호작용을 안정화시키는 스테레오 전자 효과는 글리코실화 [25]단백질의 온도 안정화를 초래할 수 있다.
내열성 독소
어떤 독성 곰팡이는 데스캡에서 발견되는 아마톡신, 곰팡이에서 나온 가을 해골캡 버섯과 파툴린과 같은 내열성 독소를 함유하고 있다.따라서, 열을 가하는 것은 독성을 제거하지 못할 것이며 식품 [26]안전에 특히 우려되는 사항입니다.
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- 열애호성
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외부 링크
