루이스 모로더

Luis Moroder
루이스 모로더
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2017년 루이스 모로더
태어난 (1940-12-06) 1940년 12월 6일(81세)
이탈리아 왕국 사우스 티롤 우르티제리
국적이탈리아의
모교뮌헨 공과대학 피츠버그 대학교 파도바 대학교
과학 경력
필드펩타이드 화학, 생물 유기 화학, 생물 물리 화학
기관막스 플랑크 생화학연구소

루이스 모로더(Luis Moroder, 1940년 12월 6일 출생)는 이탈리아의 펩타이드 화학자로, 펩타이드 호르몬과 세포막 결합 호르몬 수용체 사이의 상호작용에 대한 연구를 개척했다. 그는 후에 이 연구를 단백질 억제제, 콜라겐, 합성 단백질과 같은 의학적 관련성이 있는 다른 생물학적 시스템으로 확대했다. 그의 연구의 특징은 유기화학, 생물물리학, 분자생물학에서의 방법의 사용과 발전에 반영되는 학문간 융합성이다. 그는 5권으로 된 후벤-와일, 유기화학 방법, 펩타이드와 펩타이드의 합성, 펩타도미메틱스의 공동편집자다. 2008년부터 유럽펩타이드학회 공식 학술지인 펩타이드 사이언스 저널의 편집장을 맡고 있다.[1]

조기 생활, 교육 및 경력

모로더는 파도바 대학에서 화학을 공부했고, 유기화학연구소 에르네스토 스코폰 연구실에서 리보누클리스 A의 S-펩타이드 합성에 관한 박사논문으로 1965년 화학과를 졸업했다.[2] 1968년에 그는 클라우스 H에 합류했다. 피츠버그 대학의 호프만 그룹은 펩타이드 아드레날린 호르몬과 그 유도체의 화학 합성을 연구한다.[3] 모로더는 1971년 파도바 천연물 화학대학에서 졸업했다. 1975년 그는 에리히 벵쉬[de]가 이끄는 마르틴스리 막스 플랑크 생화학연구소(MPIB)의 펩타이드 화학과의 선임 연구원이 되었다. 1991년과 2008년 사이에 그는 MPIB의 생물 유기 화학 연구소 소장이었다.[1] 1994년 이후 그는 뮌헨 공과대학 부교수다.

리서치

모로더는 리보누클레스 A의 S-펩타이드 합성과 이 단백질-펩타이드 복합체에 대한 연구를 시작했다. 그것은 펩타이드 호르몬 수용체 상호작용에서 열쇠와 자물쇠 원리의 첫 번째 시연 중 하나였다.[4] 연구 동료로서 그는 인간 펩타이드 호르몬에 대한 최초의 합성 연구 작품 중 하나인 방사성 아드레노코르티코트로핀의 합성에 대해 연구했다.[3] 마르틴스드르의 막스 플랑크 생화학 연구소에서 모로더가 한 일은 처음에는 위스트린/콜레시스토키닌 계통에 집중되어 수용체에 의한 호르몬 인식의 막 결합 경로의 메커니즘을 밝혀냈다.[5] 병행하여 펩타이드 화학에서 일반적이고 널리 사용되는 시약으로서 디-테르트-부틸 디카르본산염의 도입,[6] 낭신이 풍부한 펩타이드의 섭생성 조립,[7] 고도로 견고한 이황화/이황화 비계체의 합성 등 펩타이드와 단백질 화학에서의 합성법을 연구하였다.[8]

그의 연구의 후반 단계에서, 모로더는 화학적 수단으로 보다 복잡한 생물학적, 의료적 시스템에 대한 연구에 점점 더 많은 관심을 갖게 되었다. 예를 들어, 그는[9] 단백질 접힘의 운동학에 대한 근본적인 질문을 다루었고 암을 포함한 다양한 질병에 관여하는 효소 억제제의 설계와 합성에 적극적으로 기여했다.[10] 1990년대에 루이스 모로더와 로버트 휴버는 네딜지코 부디사가 독일에 유전코드 공학을 설립하는데 지원했는데, 이 분야는 화학 합성 생물학과 생물학적 복잡성을 화학 합성 생물학의 형태로 융합하는 연구 분야다.[11][12]

수상 및 수상(선정)

  • 1995: MBK 학회의[13] 막스-베르그만-메달
  • 2004: 유럽펩타이드[14] 협회 요제프 루딩거상
  • 2011년: 파리[2] 체지폰토이즈 대학교의 닥터 호놀리스 인과
  • 2018년 일본 펩타이드학회[15] 아카보리 추모강연상
  • 2020년: 이탈리아[16] 펩타이드 협회 에르네스토 스코폰상

사생활

루이스 모로더는 남티롤/북이탈리아 돌로미테스 지방의 작은 민족 집단인 라딘스에서 자랐다. 어렸을 때 그는 게르데이나 박물관에서 보여지는 다양한 포사체의 발견과 함께 그의 아버지 하인리히와 함께 광물학, 고생물학, 고고학 여행에 동행하면서 자연과학에 매료되었다. 그는 안네 마리 헬리글 모로더와 한 딸을 두고 결혼했다.

참조

  1. ^ a b "Luis Moroder Max Planck Institute of Biochemistry". Max Planck Institute. Retrieved August 20, 2021.
  2. ^ a b "Detailed CV - cv_moroder.pdf" (PDF). Max Planck Institute. Retrieved August 20, 2021.
  3. ^ a b Moroder, L.; Hofmann, K. (1970). "Studies on polypeptides. XLVI. Synthesis of a stably labeled, biologically active adrenocorticotropin fragment". J Med Chem. 13 (5): 839–843. doi:10.1021/jm00299a010. PMID 4318767.
  4. ^ Moroder, L.; Borin, G.; Marchiori, F.; Rocchi, R.; Scoffone, E. (1973). "Kinetic and physical chemical studies on partially synthetic ribonuclease S-analogs". Peptides 1971, Proc. XIth Europ. Peptide Symposium. Amsterdam: North Holland. pp. 367–372.
  5. ^ Moroder, L.; Romano, R.; Guba, W.; Mierke, D. F.; Kessler, H.; Delporte, C.; Winand, J.; Christophe, J. (1993). "New evidence for a membrane-bound pathway in hormone receptor binding". Biochemistry. 32 (49): 13551–13559. doi:10.1021/bi00212a022. PMID 7504952.
  6. ^ Moroder, L.; Hallett, A.; Wünsch, E.; Keller, O.; Wersin, G. (1976). "Di-tert-Butyldicarbonat: ein vorteilhaftes Reagenz zur Einführung der tert-Butyloxycarbonyl-Schutzgruppe" [Di-tert-butyl-dicarbonate, a useful tert-butyloxycarbonylating reagent]. Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 357 (11): 1651–1653. doi:10.1515/bchm2.1976.357.2.1651. PMID 1002132.
  7. ^ Moroder, L.; Musiol, H.-J.; Götz, M.; Renner, C. (2005). "Synthesis of single- and multiple-stranded cystine-rich peptides". Biopolymers. 80 (2–3): 85–97. doi:10.1002/bip.20174. PMID 15612050. S2CID 3213208.
  8. ^ Besse, D.; Siedler, F.; Diercks, T.; Kessler, H.; Moroder, L. (1997). "The redox potential of selenocystine in unconstrained cyclic peptides". Angew. Chem. Int. Ed. 36 (8): 883–885. doi:10.1002/anie.199708831.
  9. ^ Bredenbeck, J.; Helbing, J.; Sieg, A.; Schrader, T.; Zinth, W.; Wachtveitl, J.; Renner, C.; Behrendt, R.; Moroder, L.; Hamm, P. (2003). "Picosecond conformational transition and equilibration of a cyclic peptide". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 100 (11): 6452–6457. Bibcode:2003PNAS..100.6452B. doi:10.1073/pnas.1036583100. PMC 164467. PMID 12736378.
  10. ^ Loidl, G.; Groll, M.; Musiol, H.-J.; Huber, R.; Moroder, L. (1999). "Bivalency as a principle for proteasome inhibition". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 96 (10): 5418–5422. Bibcode:1999PNAS...96.5418L. doi:10.1073/pnas.96.10.5418. PMC 21874. PMID 10318898.
  11. ^ Budisa, N.; Minks, C.; Medrano, F. J.; Lutz, J.; Huber, R.; Moroder, L. (1998). "Residue-specific bioincorporation of non-natural, biologically active amino acids into proteins as possible drug carriers: structure and stability of the per-thiaproline mutant of annexin V". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 95 (2): 455–459. Bibcode:1998PNAS...95..455B. doi:10.1073/pnas.95.2.455. PMC 18441. PMID 9435213.
  12. ^ Moroder, L.; Budisa, N. (2010). "Synthetic biology of protein folding". ChemPhysChem. 11 (6): 1181–1187. doi:10.1002/cphc.201000035. PMID 20391526.
  13. ^ "Max-Bergmann-Medaille - Max Bergmann Kreis e.V." Max Bergmann Kreis e.V. Retrieved August 20, 2021.
  14. ^ "Josef Rudinger Memorial Award - European Peptide Society". European Peptide Society. May 18, 2016. Retrieved August 20, 2021.
  15. ^ "Akabori Memorial Award The Japanese Peptide Society". Japanese Peptide Society. Retrieved August 20, 2021.
  16. ^ "Votazioni on line, Premio Scoffone per l'anno 2020: estensione voto al 20 Aprile 2020". Italian Peptide Society. Retrieved August 20, 2021.