Scytalidoppsin B
Scytalidopepsin B| Scytalidocarboxyl 펩티드가수분해효소B | |||||||||
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| 식별자 | |||||||||
| EC 번호 | 3.4.23.32 | ||||||||
| CAS 번호 | 104781-89-7 | ||||||||
| 데이터베이스 | |||||||||
| 인텐츠 | IntEnz 뷰 | ||||||||
| 브렌다 | 브렌다 엔트리 | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme 뷰 | ||||||||
| 케그 | KEGG 엔트리 | ||||||||
| 메타사이크 | 대사 경로 | ||||||||
| 프라이머리 | 프로필 | ||||||||
| PDB 구조 | RCSB PDB PDBe PDBum | ||||||||
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Scytalidocarboxyl 펩티드가수분해효소 B, Scytalidoglutamic 펩티다아제(EC 3.4.23.32)라고도 알려진 Scytalidum 펩티다아제 B, Ganoderma Lucidum 펩티다아제, Scytalidum 펩티다아제 B를 포함한다.이전에는 아스파르트 단백질 분해 효소로 생각되었지만 분자 구조의 결정으로 글루탐 단백질 분해 효소의 새로운 그룹인 글루탐 단백질 분해 [6][7]효소에 속하는 것으로 나타났습니다.
단백질 분해 효소는 활성 부위에 독특한 구조와 새로운 촉매 다이오드(E136 및 Q53)를 가지고 있다.활성 부위 잔류물인 글루탐산(E)과 글루타민(Q)은 Scytalidoglutamic 펩티드가수분해효소 B가 [6]속한 단백질 분해효소 계열의 이름인 에콜리신(eqolisins)을 만드는 데 사용되었다.
- 인슐린의 B 사슬에서 Leu-Tyr과 Pe-Tyr이25 아닌 광범위한242615 특이성을 가진 단백질의 가수분해.또한 앤지오텐신 I의 His-Pro 결합을6 분해하며, P1' 위치에서 Pro와 펩타이드 결합을 분해하는 능력은 이례적이다.
이 엔도펩티드가수분해효소는 Scytalidium lignicolum에서 분리된다.산단백질가수분해효소이며, 카제인이 기질로 사용될 때 pH 2.0에서 가장 활성화된다.에콜로신은 P1 부위의 부피가 큰 아미노산 잔기와 P1 [8]부위의 작은 아미노산 잔기를 선호한다.skytalidoglutamic 펩티드가수분해효소의 기질특이성은 특히 P3([9]염기성 아미노산), P1′(소아미노산), P3basic(염기성) 위치에서 기질 선호도에서 특이하다.
레퍼런스
- ^ Terashita T, Oda K, Kōno M, Murao S (1981). "Streptomyces pepsin inhibitor-insensitive carboxyl proteinase from Lentinus edodes". Agricultural and Biological Chemistry. 45: 1937–1943. doi:10.1271/bbb1961.45.1937.
- ^ Maita T, Nagata S, Matsuda G, Maruta S, Oda K, Murao S, Tsuru D (February 1984). "Complete amino acid sequence of Scytalidium lignicolum acid protease B". Journal of Biochemistry. 95 (2): 465–475. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134628. PMID 6370989.
- ^ Terashita T, Oda K, Kono M, Murao S (1984). "Streptomyces pepsin inhibitor-insensitive carboxyl proteinase from Ganoderma lucidum". Agricultural and Biological Chemistry. 48: 1029–1035. doi:10.1271/bbb1961.48.1029.
- ^ Kobayashi H, Kusakabe I, Murakami K (1985). "Purification and characterization of a pepstatin-insensitive carboxyl proteinase from Polyporus tulipiferae (Irpex lacteus)". Agricultural and Biological Chemistry. 49 (8): 2393–2397. doi:10.1271/bbb1961.49.2393.
- ^ Tsuru D, Shimada S, Maruta S, Yoshimoto T, Oda K, Murao S, et al. (May 1986). "Isolation and amino acid sequence of a peptide containing an epoxide-reactive residue from the thermolysin-digest of Scytalidium lignicolum acid protease B". Journal of Biochemistry. 99 (5): 1537–1539. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a135624. PMID 3519605.
- ^ a b Fujinaga M, Cherney MM, Oyama H, Oda K, James MN (March 2004). "The molecular structure and catalytic mechanism of a novel carboxyl peptidase from Scytalidium lignicolum". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (10): 3364–3369. doi:10.1073/pnas.0400246101. PMC 373467. PMID 14993599.
- ^ Pillai B, Cherney MM, Hiraga K, Takada K, Oda K, James MN (January 2007). "Crystal structure of scytalidoglutamic peptidase with its first potent inhibitor provides insights into substrate specificity and catalysis". Journal of Molecular Biology. 365 (2): 343–361. doi:10.1016/j.jmb.2006.09.058. PMID 17069854.
- ^ Oda K (January 2012). "New families of carboxyl peptidases: serine-carboxyl peptidases and glutamic peptidases". Journal of Biochemistry. 151 (1): 13–25. doi:10.1093/jb/mvr129. PMID 22016395.
- ^ Kataoka Y, Takada K, Oyama H, Tsunemi M, James MN, Oda K (June 2005). "Catalytic residues and substrate specificity of scytalidoglutamic peptidase, the first member of the eqolisin in family (G1) of peptidases". FEBS Letters. 579 (14): 2991–2994. doi:10.1016/j.febslet.2005.04.050. PMID 15907842.
