몇몇 단백질은 카르복실 말단에서 프리닐화 및 메틸화 되는 것으로 밝혀졌다.프리닐화는 처음에는 막 부착에만 중요한 것으로 여겨졌다.그러나 프레닐화의 또 다른 역할은 단백질-단백질 상호작용에서 프레닐화의 중요성인 것으로 보인다.포유류 세포에서 프레닐화 되는 것으로 알려진 유일한 핵 단백질은 프리아민 A형과 B형 라민이다.카르복실 말단 CaX 모티브의 시스테인 잔기에 프레아민 A를 파르네실화하여 카르복시메틸화한다.이 번역 후 변형된 시스테인 잔기는 성숙한 라민 A로 내단백질적으로 처리될 때 프리아민 A에서 제거된다.이 유전자에 의해 코드된 단백질은 프레닐화 프리아민 A 카르복실 말단 꼬리 도메인에 결합한다.그것은 프레아민 A 엔도프로테아제 복합체의 구성 요소일 수 있다.암호화된 단백질은 핵에 위치하며, 핵 라미나와 부분적으로 결장한다.철분 전용 박테리아 하이드로게나아제와의 제한된 배열 유사성을 공유합니다.RNA [5]편집에 의해 생성되는 새로운 엑손이 있는 것을 포함해, 다른 아이소폼을 코드하는 대체적으로 스플라이스된 전사 변이가 이 유전자에 대해 확인되었다.
Hackstein JH (Feb 2005). "Eukaryotic Fe-hydrogenases -- old eukaryotic heritage or adaptive acquisitions?". Biochemical Society Transactions. 33 (Pt 1): 47–50. doi:10.1042/BST0330047. PMID15667261.
Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (Oct 2005). "Towards a proteome-scale map of the human protein–protein interaction network". Nature. 437 (7062): 1173–8. Bibcode:2005Natur.437.1173R. doi:10.1038/nature04209. PMID16189514. S2CID4427026.
