글라 도메인

Gla domain
GLA 도메인
1dan opm.png
GLA 도메인을 통해 막에 응고 인자 VIIa 고정
식별자
기호.글라
팜PF00594
인터프로IPR000294
프로 사이트PDOC00011
SCOP21cfi/SCOPe/SUPFAM
OPM 슈퍼 패밀리89
OPM단백질1pfx
막질342

비타민 K 의존성 카르복실화/감마-카르복시글루탐(GLA) 도메인은 γ-카르복시글루탐산(Gla)을 형성하기 위해 비타민 K 의존성 카르복실화에 의해 많은 글루타메이트 잔기의 번역 후 변이를 포함하는 단백질 도메인이다.이 도메인을 가진 단백질은 비공식적으로 Gla 단백질로 알려져 있다.Gla 잔기는 칼슘 [1][2]이온의 고친화성 결합을 일으킨다.

GLA 도메인은 칼슘 이온을 두 개의 카르본산 잔류물 사이에 킬레이트하여 결합합니다.이러한 잔류물은 Gla 단백질의 성숙한 형태의 N 말단 끝에서 시작하여 보존된 방향족 잔류물로 끝나는 영역의 일부입니다.그 결과 보존된 Gla-x(3)-Gla-x-Cys[3] 모티브가 도메인 중간에서 발견되며, 이는 카르복실화효소에 의한 기질 인식에 중요한 것으로 보인다.

여러 Gla 도메인의 3D 구조가 [4][5]해결되었습니다.칼슘 이온은 Gla 도메인의 배좌 변화를 유도하며 Gla 도메인이 적절하게 접히는 데 필요합니다.기능성 Gla 도메인의 일반적인 구조적 특징은 N [5]말단 소수성 잔기를 세포 표면막과의 상호작용을 매개하는 소수성 패치로 클러스터링하는 것이다.

현재 인간 Gla함유단백질(Gla단백질)은 혈액응고인자 II(프로트롬빈), VII, IX, X, 항응고단백질 C, S, X-타겟팅단백질 Z의 1차 구조수준으로 특징지어지고 있다.골글라 단백질 osteocalcin, 석회화 억제 매트릭스 Gla 단백질(MGP), '성장억제특이유전자 6' 단백질 GAS6, 페리오스틴(상피세포의 이동 및 접착에 필요한 인자), 프롤린이 풍부한 Gla-단백질(PRGPs), 트랜스멤브란(TmbraneGPa) 단백질 2개h는 알 [6][7][8]수 없습니다.

이들의 기능이 알려진 모든 경우, 이러한 단백질에서 Gla 잔기의 존재는 기능 활성에 [9]필수적인 것으로 밝혀졌다.

아과

이 영역을 포함하는 인간 단백질

  1. 트롬빈(F2) (일명 응고인자 II, 그 전구체 프로트롬빈) – 응고에 관련됨
  2. 인자 VII(F7) – 응고에 관여함
  3. 인자 IX(F9) – 응고에 관여함
  4. 인자 X(F10) – 응고에 관여함
  5. 단백질 C(PROC) – 항응고, 염증, 세포사 조절 및 혈관벽의 투과성 유지 역할
  6. 단백질 S(PROS1) – 응고에 관여함
  7. 단백질 Z(PROZ) – 응고에 관여합니다.
  8. Osteocalcin(BGLAP) – 골미네랄화에 관여합니다.
  9. 매트릭스 글라 단백질(MGP) – 연조직의 석회화 억제제이며 뼈의 형성에 역할을 한다.
  10. GAS6 – 세포 증식의 자극에 관여하는 것으로 생각됨
  11. 이전에 프리알부민으로 알려진 TTR(Transthyretin)은 혈액 및 뇌척수액에 티록신(T4)을 운반합니다.
  12. 인터 알파 트립신 억제제 중쇄 H2(ITIH2) – 췌장 섬과 다른 많은 세포에서 역할을 한다.
  13. Periostin – 세포 이동(배아 발달 및 면역 반응) 및 상피 세포의 유착에 필요한 인자, 일부 암에서 과다 발현
  14. 프롤린 리치 글라 단백질 1(PRRG1 또는 PRGP1)[6][7]
  15. 프롤린 리치 글라 단백질 2(PRRG2 또는 PRGP2)[6][7][8]
  16. 트랜스막γ-카르복시글루타밀단백질3(PRRG3 또는 TMG3, PRGP3)[7]
  17. 트랜스막γ-카르복시글루타밀단백질4(PRRG4 또는 TMG4, PRGP4)[7]

레퍼런스

  1. ^ Friedman PA, Przysiecki CT (1987). "Vitamin K-dependent carboxylation". Int. J. Biochem. 19 (1): 1–7. doi:10.1016/0020-711X(87)90116-9. PMID 3106112.
  2. ^ Vermeer C (1990). "Gamma-carboxyglutamate-containing proteins and the vitamin K-dependent carboxylase". Biochem. J. 266 (3): 625–636. doi:10.1042/bj2660625. PMC 1131186. PMID 2183788.
  3. ^ Price PA, Fraser JD, Metz-Virca G (1987). "Molecular cloning of matrix Gla protein: implications for substrate recognition by the vitamin K-dependent gamma-carboxylase". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84 (23): 8335–8339. doi:10.1073/pnas.84.23.8335. PMC 299537. PMID 3317405.
  4. ^ Freedman SJ, Furie BC, Furie B, Baleja JD (1995). "Structure of the metal-free gamma-carboxyglutamic acid-rich membrane binding region of factor IX by two-dimensional NMR spectroscopy". J. Biol. Chem. 270 (14): 7980–7987. doi:10.1074/jbc.270.14.7980. PMID 7713897.
  5. ^ a b Freedman SJ, Furie BC, Furie B, Baleja JD, Blostein MD, Jacobs M (1996). "Identification of the phospholipid binding site in the vitamin K-dependent blood coagulation protein factor IX". J. Biol. Chem. 271 (27): 16227–16236. doi:10.1074/jbc.271.27.16227. PMID 8663165.
  6. ^ a b c Kulman JD, Harris JE, Haldeman BA, Davie EW (August 1997). "Primary structure and tissue distribution of two novel proline-rich gamma-carboxyglutamic acid proteins". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94 (17): 9058–62. doi:10.1073/pnas.94.17.9058. PMC 23027. PMID 9256434.
  7. ^ a b c d e Kulman JD, Harris JE, Xie L, Davie EW (February 2001). "Identification of two novel transmembrane gamma-carboxyglutamic acid proteins expressed broadly in fetal and adult tissues". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (4): 1370–5. doi:10.1073/pnas.98.4.1370. PMC 29263. PMID 11171957.
  8. ^ a b Kulman JD, Harris JE, Xie L, Davie EW (May 2007). "Proline-rich Gla protein 2 is a cell-surface vitamin K-dependent protein that binds to the transcriptional coactivator Yes-associated protein". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 104 (21): 8767–72. doi:10.1073/pnas.0703195104. PMC 1885577. PMID 17502622.
  9. ^ Suttie, J.W. (1993-03-01). "Synthesis of vitamin K-dependent proteins" (PDF). FASEB Journal. The Federation of American Societies for Experimental Biology. 7 (5): 445–52. doi:10.1096/fasebj.7.5.8462786. PMID 8462786. S2CID 805045. Retrieved 2014-11-17.


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