이중 편파 간섭계
Dual-polarization interferometryDPI(이중편파간섭계)는 레이저 빔의 증발파를 이용해 도파관 표면에 흡착된 분자층을 조사하는 분석 기법이다.단백질 또는 다른 생체 분자가 기능할 때(구조 활성 관계라고 함)의 구조 변화를 측정하는 데 사용됩니다.
인스트루먼트
DPI는[1] 레이저광을 2개의 도파관에 집중시킵니다.이들 중 하나는 노출된 표면을 가진 "검출" 도파관으로 기능하는 반면, 두 번째 도파관은 기준 빔을 유지하는 기능을 합니다.2개의 도파로를 통과하는 빛을 조합해 원거리 필드에 2차원 간섭 패턴을 형성한다.DPI 기술은 레이저 편광을 회전시켜 도파관의 두 편광 모드를 번갈아 들뜨게 합니다.양편광에 대한 간섭도를 측정함으로써 흡착층의 굴절률과 두께를 모두 계산할 수 있다.편광은 빠르게 전환될 수 있으므로 흐름 시스템의 칩 표면에서 일어나는 화학 반응을 실시간으로 측정할 수 있습니다.이러한 측정은 분자 크기(층 두께)와 접힘 밀도(RI)가 변화함에 따라 일어나는 분자 상호작용에 대한 구성 정보를 추론하는 데 사용할 수 있다.DPI는 일반적으로 반응 속도, 친화도 및 열역학 [citation needed]측정과 동시에 구조 변화를 정량화함으로써 생화학적 상호작용을 특징짓는 데 사용됩니다.
이 기술은 0.01nm의 [2]치수 분해능으로 정량적이고 실시간(10Hz)입니다.
적용들
이중 편파 간섭계에 대한 새로운 응용이 2008년에 등장했는데, 이 응용에서는 결정 성장이 있을 때 도파관을 통과하는 빛의 강도가 소멸됩니다.이것은 단백질 결정 핵 형성의 가장 초기 단계들을 [3]관찰할 수 있게 해 주었다.이중 편광 간섭계의 최신 버전에는 복굴절 박막의 [4]순서와 혼란을 정량화하는 기능도 있습니다.예를 들어, 이것은 지질 이중층의 형성과 막 [5][6]단백질과의 상호작용을 연구하기 위해 사용되어 왔다.
레퍼런스
- ^ Cross, G; Reeves, AA; Brand, S; Popplewell, JF; Peel, LL; Swann, MJ; Freeman, NJ (2003). "A new quantitative optical biosensor for protein characterisation". Biosensors and Bioelectronics. 19 (4): 383–90. doi:10.1016/S0956-5663(03)00203-3. PMID 14615097.
- ^ Swann, MJ; Freeman, NJ; Cross, GH (2007). "Dual Polarization Interferometry: A Real-Time Optical Technique for Measuring (Bio)Molecular Orientation, Structure and Function at the Solid/Liquid Interface". In Marks, R.S.; Lowe, C.R.; Cullen, D.C.; Weetall, H.H.; Karube, I. (eds.). Handbook of Biosensors and Biochips. Vol. 1. Wiley. Pt. 4, Ch. 33, pp. 549–568. ISBN 978-0-470-01905-4.
- ^ Boudjemline, A; Clarke, DT; Freeman, NJ; Nicholson, JM; Jones, GR (2008). "Early stages of protein crystallization as revealed by emerging optical waveguide technology". Journal of Applied Crystallography. 41 (3): 523. doi:10.1107/S0021889808005098.
- ^ Mashaghi, A; Swann, M; Popplewell, J; Textor, M; Reimhult, E (2008). "Optical Anisotropy of Supported Lipid Structures Probed by Waveguide Spectroscopy and Its Application to Study of Supported Lipid Bilayer Formation Kinetics". Analytical Chemistry. 80 (10): 3666–76. doi:10.1021/ac800027s. PMID 18422336.
- ^ Sanghera, N; Swann, MJ; Ronan, G; Pinheiro, TJ (2009). "Insight into early events in the aggregation of the prion protein on lipid membranes". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1788 (10): 2245–51. doi:10.1016/j.bbamem.2009.08.005. PMID 19703409.
- ^ Lee, TH; Heng, C; Swann, MJ; Gehman, JD; Separovic, F; Aguilar, MI (2010). "Real-time quantitative analysis of lipid disordering by aurein 1.2 during membrane adsorption, destabilisation and lysis". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1798 (10): 1977–86. doi:10.1016/j.bbamem.2010.06.023. PMID 20599687.
추가 정보
- Cross, GH; Ren, Y; Freeman, NJ (1999). "Young's fringes from vertically integrated slab waveguides: Applications to humidity sensing" (PDF). Journal of Applied Physics. 86 (11): 6483. Bibcode:1999JAP....86.6483C. doi:10.1063/1.371712. S2CID 121706760.
- Cross, G (2003). "A new quantitative optical biosensor for protein characterisation". Biosensors and Bioelectronics. 19 (4): 383–90. doi:10.1016/S0956-5663(03)00203-3. PMID 14615097.
- Freeman, NJ; Peel, LL; Swann, MJ; Cross, GH; Reeves, A; Brand, S; Lu, JR (2004). "Real time, high resolution studies of protein adsorption and structure at the solid–liquid interface using dual polarization interferometry". Journal of Physics: Condensed Matter. 16 (26): S2493–S2496. Bibcode:2004JPCM...16S2493F. doi:10.1088/0953-8984/16/26/023.
- Khan, TR; Grandin, HM; Mashaghi, A; Textor, M; Reimhult, E; Reviakine, I (2008). "Lipid redistribution in phosphatidylserine-containing vesicles adsorbing on titania". Biointerphases. 3 (2): FA90. doi:10.1116/1.2912098. PMID 20408675. S2CID 28632810.