시스타틴 B

CSTB
사용 가능한 구조물
PDB	직교 검색: PDBe RCSB
PDB ID 코드 목록
	1단, 2옥트, 4N6V
식별자
별칭	CSTB, CST6, EPM1, EPM1A, PME, STFB, ULD, 시스타틴B, CPI-B
외부 ID	OMIM: 601145 MGI: 109514 HomoloGene: 79 GeneCard: CSTB
유전자 위치(인간)
쳇.	21번 염색체(인간)
끝	43,776,190 bp
유전자 위치(마우스)
쳇.	10번 염색체(쥐)
끝	78,263,456 bp
RNA 표현 패턴
	표현된 상단
	식도; ; 구강; ; 잇몸; ; 질질 끌다; ; 혀의 몸;
	추가 참조 표현식 데이터
	추가 참조 표현식 데이터
유전자 온톨로지
분자함수	펩티다아제 억제제 활성; 프로테아제 결합; 내분비효소 억제제 활성; 시스테인형내시경 억제제 활성; RNA 결합;
셀룰러 컴포넌트	세포질; 뉴클레오루스; 세포외 외성체; 세포내 해부학적 구조; 핵의; 세포외 지역; 세포외 공간; 시토솔; 비료 과립 루멘; 3차 그래플 루멘; ficolin-1이 풍부한 그란울루멘; 콜라겐이 함유된 세포외 기질;
생물학적 과정	성인 기관차 행동; 단백질 분해에 대한 부정적인 규제; 펩티다아제 활성의 음성 조절; 엔도펙타이드제 활동에 대한 부정적인 규제; 중성미자 분해;
	출처:아미고 / 퀵고
직교체
	1476
	13014
	ENSG00000160213
	ENSMUSG00000005054
	P04080
	Q62426
	NM_000100
	NM_007793
	NP_000091
	NP_031819
	위키다타
인간 보기/편집	마우스 보기/편집

사이스타틴 B, 휴먼.

시스타틴-B는 인간에게 CSTB 유전자에 의해 암호화된 단백질이다.^[5]^[6]

낭종 슈퍼 패밀리는 여러 개의 낭종과 유사한 염기서열을 포함하는 단백질을 포괄한다.멤버들 중 일부는 활성 시스틴 프로테아제 억제제인 반면, 다른 일부는 이 억제 활동을 잃었거나 아마도 결코 획득하지 못했을 것이다.슈퍼 패밀리에는 타입 1 cystatins(스테인), 타입 2 cystatins, 키니노균 등 세 가지 억제성 가족이 있다.이 유전자는 세포내 시스테인 프로테아제 억제제 역할을 하는 스테핀을 암호화한다.단백질은 비협착력에 의해 안정화된 조광기를 형성할 수 있어 파판과 카테핀 L, H, B를 억제한다.이 단백질은 라이소솜에서 누출되는 단백질로부터 보호하는 역할을 하는 것으로 생각된다.증거는 이 유전자의 돌연변이가 진행성 근막 간질(EPM1) 환자의 일차적 결함에 원인이 있다는 것을 나타낸다.^[6]

상호작용

시스타틴 B는 카테킨 B와 상호작용하는 것으로 밝혀졌다.^[7]^[8]

참조

^ ^a ^b ^c GRCh38: 앙상블 릴리스 89: ENSG00000160213 - 앙상블, 2017년 5월
^ ^a ^b ^c GRCm38: 앙상블 릴리스 89: ENSMUSG00000005054 - 앙상블, 2017년 5월
^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ Pennacchio LA, Lehesjoki AE, Stone NE, Willour VL, Virtaneva K, Miao J, D'Amato E, Ramirez L, Faham M, Koskiniemi M, Warrington JA, Norio R, de la Chapelle A, Cox DR, Myers RM (Apr 1996). "Mutations in the gene encoding cystatin B in progressive myoclonus epilepsy (EPM1)". Science. 271 (5256): 1731–4. Bibcode:1996Sci...271.1731P. doi:10.1126/science.271.5256.1731. PMID 8596935. S2CID 84361089.
^ ^a ^b "Entrez Gene: CSTB cystatin B (stefin B)".
^ Pavlova, Alona; Björk Ingemar (Sep 2003). "Grafting of features of cystatins C or B into the N-terminal region or second binding loop of cystatin A (stefin A) substantially enhances inhibition of cysteine proteinases". Biochemistry. United States. 42 (38): 11326–33. doi:10.1021/bi030119v. ISSN 0006-2960. PMID 14503883.
^ Pol, E; Björk I (Sep 2001). "Role of the single cysteine residue, Cys 3, of human and bovine cystatin B (stefin B) in the inhibition of cysteine proteinases". Protein Sci. United States. 10 (9): 1729–38. doi:10.1110/ps.11901. ISSN 0961-8368. PMC 2253190. PMID 11514663.

추가 읽기

Turk V, Bode W (1991). "The cystatins: protein inhibitors of cysteine proteinases". FEBS Lett. 285 (2): 213–9. doi:10.1016/0014-5793(91)80804-C. PMID 1855589. S2CID 40444629.
Järvinen M, Rinne A, Hopsu-Havu VK (1988). "Human cystatins in normal and diseased tissues--a review". Acta Histochem. 82 (1): 5–18. doi:10.1016/s0065-1281(87)80043-0. PMID 3122506.
Brown WM, Dziegielewska KM (1997). "Friends and relations of the cystatin superfamily--new members and their evolution". Protein Sci. 6 (1): 5–12. doi:10.1002/pro.5560060102. PMC 2143511. PMID 9007972.
Kos J, Lah TT (1998). "Cysteine proteinases and their endogenous inhibitors: target proteins for prognosis, diagnosis and therapy in cancer (review)". Oncol. Rep. 5 (6): 1349–61. doi:10.3892/or.5.6.1349. PMID 9769367.
Stubbs MT, Laber B, Bode W, et al. (1990). "The refined 2.4 A X-ray crystal structure of recombinant human stefin B in complex with the cysteine proteinase papain: a novel type of proteinase inhibitor interaction". EMBO J. 9 (6): 1939–47. doi:10.1002/j.1460-2075.1990.tb08321.x. PMC 551902. PMID 2347312.
Jerala R, Trstenjak M, Lenarcic B, Turk V (1988). "Cloning a synthetic gene for human stefin B and its expression in E. coli". FEBS Lett. 239 (1): 41–4. doi:10.1016/0014-5793(88)80541-6. PMID 3053245. S2CID 33859701.
Lenarcic B, Kos J, Dolenc I, et al. (1988). "Cathepsin D inactivates cysteine proteinase inhibitors, cystatins". Biochem. Biophys. Res. Commun. 154 (2): 765–72. doi:10.1016/0006-291X(88)90206-9. PMID 3261170.
Ritonja A, Machleidt W, Barrett AJ (1985). "Amino acid sequence of the intracellular cysteine proteinase inhibitor cystatin B from human liver". Biochem. Biophys. Res. Commun. 131 (3): 1187–92. doi:10.1016/0006-291X(85)90216-5. PMID 3902020.
Spiess E, Brüning A, Gack S, et al. (1994). "Cathepsin B activity in human lung tumor cell lines: ultrastructural localization, pH sensitivity, and inhibitor status at the cellular level". J. Histochem. Cytochem. 42 (7): 917–29. doi:10.1177/42.7.8014475. PMID 8014475.
Lehesjoki AE, Koskiniemi M, Norio R, et al. (1993). "Localization of the EPM1 gene for progressive myoclonus epilepsy on chromosome 21: linkage disequilibrium allows high resolution mapping". Hum. Mol. Genet. 2 (8): 1229–34. doi:10.1093/hmg/2.8.1229. PMID 8104628.
Pennacchio LA, Myers RM (1997). "Isolation and characterization of the mouse cystatin B gene". Genome Res. 6 (11): 1103–9. doi:10.1101/gr.6.11.1103. PMID 8938434.
Lalioti MD, Mirotsou M, Buresi C, et al. (1997). "Identification of mutations in cystatin B, the gene responsible for the Unverricht-Lundborg type of progressive myoclonus epilepsy (EPM1)". Am. J. Hum. Genet. 60 (2): 342–51. PMC 1712389. PMID 9012407.
Lafrenière RG, Rochefort DL, Chrétien N, et al. (1997). "Unstable insertion in the 5' flanking region of the cystatin B gene is the most common mutation in progressive myoclonus epilepsy type 1, EPM1". Nat. Genet. 15 (3): 298–302. doi:10.1038/ng0397-298. PMID 9054946. S2CID 21180258.
Virtaneva K, D'Amato E, Miao J, et al. (1997). "Unstable minisatellite expansion causing recessively inherited myoclonus epilepsy, EPM1". Nat. Genet. 15 (4): 393–6. doi:10.1038/ng0497-393. PMID 9090386. S2CID 24971949.
Bespalova IN, Adkins S, Pranzatelli M, Burmeister M (1997). "Novel cystatin B mutation and diagnostic PCR assay in an Unverricht-Lundborg progressive myoclonus epilepsy patient" (PDF). Am. J. Med. Genet. 74 (5): 467–71. doi:10.1002/(SICI)1096-8628(19970919)74:5<467::AID-AJMG1>3.0.CO;2-L. hdl:2027.42/38271. PMID 9342192.

외부 링크

GeneReviews/NCBI/NIH/UW 입력(Unverricht-Lundborg 질병 또는 EPM1)
펩타이드제와 그 억제제를 위한 MEROPS 온라인 데이터베이스: I25.003
PDBe-KB는 인간 낭종-B에 대한 PDB에서 사용할 수 있는 모든 구조 정보의 개요를 제공한다.

인간 염색체 21번 유전자에 관한 이 기사는 단조롭다.위키피디아를 확장하여 도울 수 있다.

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: 앙상블 릴리스 89: ENSG00000160213 - 앙상블, 2017년 5월

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: 앙상블 릴리스 89: ENSMUSG00000005054 - 앙상블, 2017년 5월

[3] "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[4] "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[pmid8596935-5] Pennacchio LA, Lehesjoki AE, Stone NE, Willour VL, Virtaneva K, Miao J, D'Amato E, Ramirez L, Faham M, Koskiniemi M, Warrington JA, Norio R, de la Chapelle A, Cox DR, Myers RM (Apr 1996). "Mutations in the gene encoding cystatin B in progressive myoclonus epilepsy (EPM1)". Science. 271 (5256): 1731–4. Bibcode:1996Sci...271.1731P. doi:10.1126/science.271.5256.1731. PMID 8596935. S2CID 84361089.

[entrez-6] "Entrez Gene: CSTB cystatin B (stefin B)".

[pmid14503883-7] Pavlova, Alona; Björk Ingemar (Sep 2003). "Grafting of features of cystatins C or B into the N-terminal region or second binding loop of cystatin A (stefin A) substantially enhances inhibition of cysteine proteinases". Biochemistry. United States. 42 (38): 11326–33. doi:10.1021/bi030119v. ISSN 0006-2960. PMID 14503883.

[pmid11514663-8] Pol, E; Björk I (Sep 2001). "Role of the single cysteine residue, Cys 3, of human and bovine cystatin B (stefin B) in the inhibition of cysteine proteinases". Protein Sci. United States. 10 (9): 1729–38. doi:10.1110/ps.11901. ISSN 0961-8368. PMC 2253190. PMID 11514663.

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