시스타틴

Cystatin
단백분해효소 억제제 I25, 시스타틴
PDB 엔트리 3L0R로부터의 연근진드기 Ornithodoros moubata로부터의 면역조절 타액 시스타틴의 결정 구조.[1]
식별자
기호.Prot_inh_cystat
팜PF00031
팜씨CL0121
인터프로IPR000010
스마트SM00043
프로사이트PDOC00259
이용 가능한 단백질 구조:
팜 구조물 / ECOD
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum구조 요약
PDBPDB: 1a67 PDB: 1a90 PDB: 1큐 PDB: 1cyu PDB: 1cyv PDB: 1dvc PDB: 1dvd PDB: 1eqk PDB: 1g96 PDB: 1gd3

시스타틴은 항평행 베타 시트 위에 놓여 있는 알파 나선의 공통된 3차 구조와 서열 상동성을 공유하는 시스테인 단백질분해효소 억제제 계열입니다. 과는 아래 설명과 같이 세분됩니다.

시스타틴은 페투인, 키니노겐, 히스티딘이 풍부한 당단백질 및 시스타틴 관련 단백질과 유사성을 보입니다.[2][3][4] 시스타틴은 주로 펩티다제 계열 C1(papain family)과 C13(legumain family)에 속하는 펩티다제 효소(protease의 다른 용어)를 억제합니다. 그들은 잘못 접혀서 아밀로이드 침전물을 형성하는 것으로 알려져 있으며 여러 질병에 연루되어 있습니다.[citation needed]

종류들

시스타틴 계열은 다음과 같습니다.

  • Type 1 시스타틴은 세포 내에 존재하며 많은 세포 유형의 세포질에 존재하지만 체액에서도 상당한 농도로 나타날 수 있습니다. 이들은 이황화 결합도 탄수화물 측쇄도 없는 약 100개 잔기의 단일 사슬 폴리펩티드입니다. 1형 시스타틴은 스테핀(Stefins)이라고도 합니다(Stefan Institute에서 처음 발견된 이후).
  • 주로 세포외 분비 폴리펩티드인 Type 2 시스타틴은 주로 산성이며, 2개의 이황화 결합을 형성하는 것으로 알려져 있는 4개의 보존된 시스테인 잔기를 포함하고, 글리코실화 및/또는 인산화될 수 있음. 그들은 19-28개 잔기의 신호 펩티드와 합성됩니다. 그들은 대부분의 체액에 널리 분포되어 있고 발견됩니다.[citation needed]
  • 다중 도메인 단백질인 Type 3 시스타틴. 이 그룹의 포유류 대표는 키니노겐입니다. 포유류에는 여러 종에서 발견되는 H-(고분자량, InterPro: IPR002395), L-(저분자량) 키니노겐과 쥐에게만 발견되는 T-키니노겐의 세 가지 다른 키니노겐이 있습니다.[citation needed]
  • 분류되지 않은 시스타틴입니다. 이들은 식물 피토시스타틴, 포유류의 페투인, 곤충 시스타틴, 그리고 MEROPS 펩티다제 계열 M12(아스타신/아다말리신)의 메탈로프로테아제를 억제하는 퍼프 애더독 시스타틴과 같은 다양한 유기체에서 발견되는 시스타틴 유사 단백질입니다. 또한 다수의 시스타틴 유사 단백질은 억제 활성이 없는 것으로 나타났습니다.[citation needed]

인간 시스타틴

식물 시스타틴

식물 시스타틴은 특별한 특징을 가지고 있어 피토시스타틴이라는 특별한 분류로 분류될 수 있습니다. 하나는 식물 시스타틴에만 존재하는 N-말단 알파 나선의 존재입니다. 파이토시스타틴은 식물 발아와 방어를 포함한 여러 과정에 관여합니다. van Wyk et al. 에서는 관련 시스테인 프로테아제와 함께 대두에서 오리자시스타틴-I와 유사한 약 19개의 다른 시스타틴을 발견했습니다.[6]

  1. 억제 활성: 식물 시스타틴은 동물과 마찬가지로 시스테인 프로테아제를 억제하여 기능합니다. 이를 통해 단백질 분해, 노화 및 방어 반응을 포함한 다양한 세포 과정을 조절합니다.
  2. 방어 메커니즘: 일부 식물 시스타틴은 초식동물과 병원체에 대한 방어 메커니즘과 관련이 있습니다. 식물이 공격을 받으면 시스타틴을 생성하여 초식동물의 소화효소나 침입 병원체의 단백질분해효소를 방해할 수 있습니다.
  3. 조직 특이적 발현: 서로 다른 식물 조직 및 기관이 특정 시스타틴 동형을 발현할 수 있습니다. 이 조직 특이적 발현은 이 단백질들이 식물의 여러 부분에서 뚜렷한 역할을 한다는 것을 암시합니다.
  4. 스트레스 반응: 식물 시스타틴은 종종 환경 스트레스에 대한 반응과 관련이 있습니다. 식물이 가뭄, 더위 또는 기타 스트레스와 같은 조건에 직면할 때, 식물의 적응 반응의 일부로 시스타틴의 발현이 변경될 수 있습니다.
  5. 시드 개발: 시스타틴은 종자 발달과 성숙에도 관여합니다. 종자 발달 단계에서 단백질분해효소 활성을 조절하는 역할을 합니다.
  6. 다양성: 식물계는 다양한 시스타틴을 나타내며, 다른 식물 종은 특정 기능을 갖는 독특한 시스타틴 동형을 가질 수 있습니다. 이러한 다양성은 다양한 생태학적 틈새에 대한 이러한 단백질의 적응성을 반영합니다.

식물 시스타틴을 이해하는 것은 식물 생물학의 분자 메커니즘을 밝히는 데 중요할 뿐만 아니라 농업의 잠재적인 응용에도 중요합니다. 식물의 시스타틴에 대한 지식을 활용하면 해충과 질병에 대한 내성이 향상된 작물의 개발에 기여할 수 있습니다. 현재 진행 중인 연구는 다양한 식물 종에서 식물 시스타틴의 역할과 적용을 계속 탐구하고 있습니다.

막투과도

닭 시스타틴은 MCF-10A neo T 세포의 막을 빠르게 통과해 카텝신 B를 탄소수 6~18의 지방 아실 잔기로 아실화했을 때 억제했습니다.[7][relevant?]

참고 항목

  • 시스타틴 스캐폴드를 기반으로 하는 조작된 단백질의 일종인 아피머

참고문헌

  1. ^ Salát J, Paesen GC, Rezácová P, Kotsyfakis M, Kovárová Z, Sanda M, Majtán J, Grunclová L, Horká H, Andersen JF, Brynda J, Horn M, Nunn MA, Kopácek P, Kopecký J, Mares M (July 2010). "Crystal structure and functional characterization of an immunomodulatory salivary cystatin from the soft tick Ornithodoros moubata". The Biochemical Journal. 429 (1): 103–12. doi:10.1042/BJ20100280. PMC 3523712. PMID 20545626.PyMOL로 Salát J, Paesen GC, Rezácová P, Kotsyfakis M, Kovárová Z, Sanda M, Majtán J, Grunclová L, Horká H, Andersen JF, Brynda J, Horn M, Nunn MA, Kopácek P, Kopecký J, Mares M (July 2010). "Crystal structure and functional characterization of an immunomodulatory salivary cystatin from the soft tick Ornithodoros moubata". The Biochemical Journal. 429 (1): 103–12. doi:10.1042/BJ20100280. PMC 3523712. PMID 20545626.렌더링
  2. ^ Rawlings ND, Barrett AJ (January 1990). "Evolution of proteins of the cystatin superfamily". Journal of Molecular Evolution. 30 (1): 60–71. Bibcode:1990JMolE..30...60R. doi:10.1007/BF02102453. PMID 2107324. S2CID 33504413.
  3. ^ Abrahamson M, Alvarez-Fernandez M, Nathanson CM (2003). "Cystatins". Biochemical Society Symposium. 70 (70): 179–99. doi:10.1042/bss0700179. PMID 14587292.
  4. ^ Turk V, Bode W (July 1991). "The cystatins: protein inhibitors of cysteine proteinases". FEBS Letters. 285 (2): 213–9. doi:10.1016/0014-5793(91)80804-C. PMID 1855589. S2CID 40444629.
  5. ^ Machleidt W, Borchart U, Fritz H, Brzin J, Ritonja A, Turk V (November 1983). "Protein inhibitors of cysteine proteinases. II. Primary structure of stefin, a cytosolic protein inhibitor of cysteine proteinases from human polymorphonuclear granulocytes". Hoppe-Seyler's Zeitschrift für Physiologische Chemie. 364 (11): 1481–6. doi:10.1515/bchm2.1983.364.2.1481. PMID 6689312.
  6. ^ van Wyk SG, Du Plessis M, Cullis CA, Kunert KJ, Vorster BJ (November 2014). "cysteine protease and cystatin expression and activity during soybean nodule development and senescence". BMC Plant Biology. 14: 294. doi:10.1186/s12870-014-0294-3. PMC 4243279. PMID 25404209.{{cite journal}}: CS1 메인트: 플래그 없는 무료 DOI(링크)
  7. ^ Kocevar N, Obermajer N, Kreft S (September 2008). "Membrane permeability of acylated cystatin depends on the fatty acyl chain length". Chemical Biology & Drug Design. 72 (3): 217–24. doi:10.1111/j.1747-0285.2008.00693.x. PMID 18702630. S2CID 24573152.

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외부 링크

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