Zona pellucida는 난모세포와 초기 배아를 둘러싸고 있는 세포외 기질이다.주로 수정 및 이식 전 발달 과정에서 다양한 기능을 가진 3개의 (쥐) 또는 4개의 (인간) 당단백질(ZP1-4)로 구성됩니다.이 유전자에 의해 코드된 단백질은 Zona pelllucida의 구조적 구성요소이며 아크로솜 반응 정자의 2차 결합 및 침투에 기능한다.초기 단백질은 N 말단 신호 펩타이드 배열, 보존된 ZP 도메인, 컨센서스 퓨린 절단 부위 및 C 말단 막 통과 도메인을 포함한다.퓨린 분해는 혈장막에서 성숙한 단백질을 방출하여 Zona pelllucida 기질에 후속적으로 통합한다는 가설을 가지고 있다.그러나 이 과정에서 퓨린 절단 요건은 생쥐 연구에 [6]기초해 여전히 논란의 여지가 있다.
ZP2 단백질의 정자 결합 도메인은 인간과 생쥐 모두에서 난모세포-생쥐 인식 및 조나 펠루시다의 침투에 필요하다.그것은 또한 포유동물에서 다배아를 막는 1차 차단 작용도 한다.난모세포는 오바스타신이라고 불리는 단백질 분해 단백질을 포함하는 피질 아래에 말초적으로 위치한 피질 과립을 가지고 있다.정자가 ZP2에 결합된 후, 피질 과립은 세포외로 방출되어 오바스타신을 페리비텔린 공간에 방출한다.Ovastacin은 N 말단에서 ZP2를 분해하여 더 많은 정자가 난모세포에 결합하고 침투하는 것을 방지하여 Zona pelllucida를 경화시킵니다.오바스타신은 난모세포에서만 발견되며, 금속 엔도프로테아제의 아스타신 계열의 일부이다.오바스타신 없이 조작된 암컷 쥐들은 수정 [7][8]후 ZP2가 쪼개지지 않았다는 것을 보여주었다.
3차원 구조
0.95Ω 분해능(PDB:5II6)[9]에서 ZP2의 정자결합 도메인의 결정구조는 가 ZP3 구조(PDB: 3D4C,3D4G, 3EF7, 3N3,3K4N)[10][11]에서 최초로 식별된 동일한 ZP-N 접힘을 공유함을 보여주었다.이를 통해 ZP2의 N-말단 영역이 3개의 ZP-N 반복으로 구성된다는 제안에 대한 실험 증거를 제공하였고, 배열 동일성이 유의미함에도 불구하고 ZP2가 연체 전복의 난립 리신에 대한 비텔린 외피 수용체(PDB: 5I4, 5II,5I, 5MR)인 VERL과 구조적으로 유사하다는 것이 밝혀졌다.이것은 6억 년의 진화에 의해 분리되어 있음에도 불구하고 연체동물과 인간은 [9]정자와 상호작용하기 위해 공통의 단백질 접힘을 사용한다는 것을 암시함으로써 무척추동물과 척추동물 수정 사이의 관계를 확립했다.
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