ZP2

ZP2
ZP2
식별자
에일리어스ZP2, ZPA, Zp-2, Zona Pelllucida 당단백 2, OOMD6
외부 IDOMIM : 182888 MGI : 99214 HomoloGene : 48194 GenCard : ZP2
맞춤법
종.인간마우스
엔트레즈
앙상블
유니프로트
RefSeq(mRNA)

NM_001290104
NM_003460
NM_001376231
NM_001376232
NM_001376233

NM_011775
NM_001374631

RefSeq(단백질)

NP_003451
NP_001363160
NP_001363161
NP_001363162

NP_035905
NP_001361560

장소(UCSC)Chr 16: 21.2~21.21 MbChr 7: 119.73 – 119.74 Mb
PubMed 검색[3][4]
위키데이터
인간 보기/편집마우스 표시/편집

Zona pellucida 정자결합단백질 2는 ZP2유전자[5][6]의해 인체 내에서 암호화되는 단백질이다.

기능.

Zona pellucida난모세포와 초기 배아를 둘러싸고 있는 세포외 기질이다.주로 수정 및 이식 전 발달 과정에서 다양한 기능을 가진 3개의 (쥐) 또는 4개의 (인간) 당단백질(ZP1-4)로 구성됩니다.이 유전자에 의해 코드된 단백질은 Zona pelllucida의 구조적 구성요소이며 아크로솜 반응 정자의 2차 결합 및 침투에 기능한다.초기 단백질은 N 말단 신호 펩타이드 배열, 보존된 ZP 도메인, 컨센서스 퓨린 절단 부위 및 C 말단 막 통과 도메인을 포함한다.퓨린 분해는 혈장막에서 성숙한 단백질을 방출하여 Zona pelllucida 기질에 후속적으로 통합한다는 가설을 가지고 있다.그러나 이 과정에서 퓨린 절단 요건은 생쥐 연구에 [6]기초해 여전히 논란의 여지가 있다.

ZP2 단백질의 정자 결합 도메인은 인간과 생쥐 모두에서 난모세포-생쥐 인식 및 조나 펠루시다의 침투에 필요하다.그것은 또한 포유동물에서 다배아를 막는 1차 차단 작용도 한다.난모세포는 오바스타신이라고 불리는 단백질 분해 단백질을 포함하는 피질 아래에 말초적으로 위치한 피질 과립을 가지고 있다.정자가 ZP2에 결합된 후, 피질 과립은 세포외로 방출되어 오바스타신을 페리비텔린 공간에 방출한다.Ovastacin은 N 말단에서 ZP2를 분해하여 더 많은 정자가 난모세포에 결합하고 침투하는 것을 방지하여 Zona pelllucida를 경화시킵니다.오바스타신은 난모세포에서만 발견되며, 금속 엔도프로테아제의 아스타신 계열의 일부이다.오바스타신 없이 조작된 암컷 쥐들은 수정 [7][8]후 ZP2가 쪼개지지 않았다는 것을 보여주었다.

3차원 구조

0.95Ω 분해능(PDB: 5II6)[9]에서 ZP2의 정자결합 도메인의 결정구조는 가 ZP3 구조(PDB: 3D4C, 3D4G, 3EF7, 3N3, 3K4N)[10][11]에서 최초로 식별된 동일한 ZP-N 접힘을 공유함을 보여주었다.이를 통해 ZP2의 N-말단 영역이 3개의 ZP-N 반복으로 구성된다는 제안에 대한 실험 증거를 제공하였고, 배열 동일성이 유의미함에도 불구하고 ZP2가 연체 전복난립 리신에 대한 비텔린 외피 수용체(PDB: 5I4, 5II, 5I, 5MR)인 VERL과 구조적으로 유사하다는 것이 밝혀졌다.이것은 6억 년의 진화에 의해 분리되어 있음에도 불구하고 연체동물과 인간은 [9]정자와 상호작용하기 위해 공통의 단백질 접힘을 사용한다는 것을 암시함으로써 무척추동물과 척추동물 수정 사이의 관계를 확립했다.

레퍼런스

  1. ^ a b c ENSG00000103310 GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00000284588, ENSG00000103310 - Ensembl, 2017년 5월
  2. ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리즈 89: ENSMUSG000030911 - 앙상블, 2017년 5월
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Liang LF, Dean J (Apr 1993). "Conservation of mammalian secondary sperm receptor genes enables the promoter of the human gene to function in mouse oocytes". Dev Biol. 156 (2): 399–408. doi:10.1006/dbio.1993.1087. PMID 8385033.
  6. ^ a b "Entrez Gene: ZP2 zona pellucida glycoprotein 2 (sperm receptor)".
  7. ^ Burkart AD, Xiong B, Baibakov B, Jiménez-Movilla M, Dean J (2012). "Ovastacin, a cortical granule protease, cleaves ZP2 in the zona pellucida to prevent polyspermy". J Cell Biol. 197 (1): 37–44. doi:10.1083/jcb.201112094. PMC 3317803. PMID 22472438.
  8. ^ Avella MA, Baibakov B, Dean J (2014). "A single domain of the ZP2 zona pellucida protein mediates gamete recognition in mice and humans". J Cell Biol. 205 (6): 801–809. doi:10.1083/jcb.201404025. PMC 4068139. PMID 24934154.
  9. ^ a b Raj I, Sadat Al Hosseini H, Dioguardi E, Nishimura K, Han L, Villa A, de Sanctis D, Jovine L (2017). "Structural Basis of Egg Coat-Sperm Recognition at Fertilization". Cell. 169 (7): 1315–1326. doi:10.1016/j.cell.2017.05.033. PMC 5480393. PMID 28622512. PDB: 5II6, 5II4, 5II5, 5MR2, 5IIC, 5IIA, 5IIB, 5MR3
  10. ^ a b Monné M, Han L, Schwend T, Burendahl S, Jovine L (2008). "Crystal structure of the ZP-N domain of ZP3 reveals the core fold of animal egg coats". Nature. 456 (7222): 653–7. Bibcode:2008Natur.456..653M. doi:10.1038/nature07599. PMID 19052627. S2CID 4430083. PDB: 3D4C, 3D4G, 3EF7
  11. ^ Han L, Monné M, Okumura H, Schwend T, Cherry AL, Flot D, Matsuda T, Jovine L (2010). "Insights into egg coat assembly and egg-sperm interaction from the X-ray structure of full-length ZP3". Cell. 143 (3): 404–15. doi:10.1016/j.cell.2010.09.041. PMID 20970175. S2CID 18583237. PDB: 3NK3, 3NK4
  12. ^ Callebaut I, Mornon JP, Monget P (2007). "Isolated ZP-N domains constitute the N-terminal extensions of Zona Pellucida proteins". Bioinformatics. 23 (15): 1871–1874. doi:10.1093/bioinformatics/btm265. PMID 17510169.

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