WH1 도메인
WH1 domain| WH1 도메인 | |||||||||
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| 식별자 | |||||||||
| 기호. | WH1 | ||||||||
| 파팜 | PF00568 | ||||||||
| 인터프로 | IPR000697 | ||||||||
| 스마트 | WH1 | ||||||||
| SCOP2 | 1evh / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd01205 | ||||||||
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WH1 도메인은 진화적으로 보존된 단백질 [1]도메인입니다.그러므로, 그것은 중요한 기능을 가지고 있습니다.
기능.
WH1 도메인은 종종 액틴 중합에 관여하는 WASP 단백질에서 발견됩니다.따라서 WH1은 액틴을 포함하는 모든 세포 과정에 중요합니다. 여기에는 세포 운동성, 세포 이동, 세포 분열 및 사이토카인시스, 세포 신호 전달, 세포 접합 및 세포 [2]모양의 확립 및 유지가 포함됩니다.
구조.
메나 단백질의 WH1 도메인의 3차 구조는 플렉스트린(PH) 도메인과 구조적 유사성을 드러냈습니다.전체 접힘은 긴 알파 나선에 의해 한쪽 가장자리를 따라 닫힌 소형 평행 베타 샌드위치로 구성됩니다.표면에 노출된 3개의 방향족 곁사슬로 이루어진 고도로 보존된 클러스터는 분자의 표적 [3]리간드에 대한 인식 부위를 형성합니다.
상호 작용
WASP 단백질 패밀리는 Arp2/3 복합체를 활성화하여 중합을 제어합니다.WASP는 Wiskott-Aldrich 증후군(WAS)에서 결함이 있으며, 대부분의 환자의 경우 대부분의 포인트 돌연변이는 N-말단 WH1 도메인 내에서 발생합니다.대사성 글루탐산 수용체 mGluR1alpha와 mGluR5는 WH1 도메인 호몰로그인 [4][5]호머라고 불리는 단백질과 결합합니다.
WASP 패밀리 단백질은 N 말단에 EVH1(WH1)을 포함하고 있으며, 이는 WASP 상호 작용 단백질에서 프롤린이 풍부한 서열을 결합합니다.RanBP1 계열의 단백질은 N 말단 영역에 WH1 도메인을 포함하고 있으며, 이는 RanGTP [6][7]단백질의 C 말단 부분에 존재하는 다른 서열 모티프를 결합하는 것으로 보입니다.
메나 단백질의 WH1 도메인의 3차 구조는 플렉스트린 호몰로지(PH) 도메인과 구조적 유사성을 드러냈습니다.전체 접힘은 긴 알파 나선으로 한쪽 가장자리를 따라 닫힌 소형 평행 베타 샌드위치로 구성됩니다.표면에 노출된 3개의 방향족 곁사슬로 이루어진 고도로 보존된 클러스터는 분자 표적 [3]리간드의 인식 부위를 형성합니다.
EVH1
| EVH1 | |||||||||
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 n-delay evh1 도메인-디버깅 복합체의 구조 | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호. | EVH1 | ||||||||
| 파팜 | PF00568 | ||||||||
| 파팜 일족 | CL0266 | ||||||||
| 인터프로 | IPR000697 | ||||||||
| 스마트 | WH1 | ||||||||
| SCOP2 | 1evh / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00837 | ||||||||
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WH1 도메인의 하위 집합을 EVH1 도메인 바인딩 폴리프롤린 모티프라고 합니다.EVH1 도메인(WH1, RanBP1-WASP 또는 활성화/VASP 상동성 1 도메인으로도 알려져 있음) 또한 진화적으로 보존된 단백질 도메인입니다.EVH1 도메인은 프롤린이 풍부한 모티프 FPPP를 인식하고 낮은 친화력으로 결합하며, 측면 [5][8]잔여물 사이에 추가적인 상호 작용을 형성합니다.
EVH1 도메인은 다양한 범위의 신호 전달, 핵 수송 및 세포골격 사건과 관련된 다중 도메인 Ena/Vasp 상동성 단백질에서 발견됩니다.약 115개의 아미노산으로 구성된 이 도메인은 효모에서 포유류에 이르는 종에 존재합니다.많은 EVH1 함유 단백질은 액틴 기반 구조와 관련이 있으며 세포골격 조직에서 역할을 합니다.EVH1 도메인은 프롤린이 풍부한 모티프 FPPP를 인식하고 낮은 친화력으로 결합하며, 측면 [8][9][10]잔여물 사이에 추가적인 상호 작용을 형성합니다.
예
WH1(EVH1) 도메인을 포함하는 단백질을 암호화하는 인간 유전자는 다음을 포함합니다.
레퍼런스
- ^ Symons M, Derry JM, Karlak B, Jiang S, Lemahieu V, Mccormick F, Francke U, Abo A (March 1996). "Wiskott-Aldrich syndrome protein, a novel effector for the GTPase CDC42Hs, is implicated in actin polymerization". Cell. 84 (5): 723–34. doi:10.1016/S0092-8674(00)81050-8. PMID 8625410. S2CID 17838931.
- ^ Veltman DM, Insall RH (2010). "WASP family proteins: their evolution and its physiological implications". Mol Biol Cell. 21 (16): 2880–93. doi:10.1091/mbc.E10-04-0372. PMC 2921111. PMID 20573979.
- ^ a b Prehoda KE, Lee DJ, Lim WA (May 1999). "Structure of the enabled/VASP homology 1 domain-peptide complex: a key component in the spatial control of actin assembly". Cell. 97 (4): 471–80. doi:10.1016/S0092-8674(00)80757-6. PMID 10338211. S2CID 17078939.
- ^ Ponting CP, Phillips C (1997). "Identification of homer as a homologue of the Wiskott-Aldrich syndrome protein suggests a receptor-binding function for WH1 domains". J. Mol. Med. 75 (11–12): 769–71. doi:10.1007/s001090050166. PMID 9428607. S2CID 39958754.
- ^ a b Niebuhr K, Ebel F, Frank R, Reinhard M, Domann E, Carl UD, Walter U, Gertler FB, Wehland J, Chakraborty T (September 1997). "A novel proline-rich motif present in ActA of Listeria monocytogenes and cytoskeletal proteins is the ligand for the EVH1 domain, a protein module present in the Ena/VASP family". EMBO J. 16 (17): 5433–44. doi:10.1093/emboj/16.17.5433. PMC 1170174. PMID 9312002.
- ^ Callebaut I, Cossart P, Dehoux P (December 1998). "EVH1/WH1 domains of VASP and WASP proteins belong to a large family including Ran-binding domains of the RanBP1 family". FEBS Lett. 441 (2): 181–5. doi:10.1016/S0014-5793(98)01541-5. PMID 9883880. S2CID 8527080.
- ^ Beddow AL, Richards SA, Orem NR, Macara IG (April 1995). "The Ran/TC4 GTPase-binding domain: identification by expression cloning and characterization of a conserved sequence motif". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92 (8): 3328–32. doi:10.1073/pnas.92.8.3328. PMC 42159. PMID 7724562.
- ^ a b Ball LJ, Jarchau T, Oschkinat H, Walter U (February 2002). "EVH1 domains: structure, function and interactions". FEBS Lett. 513 (1): 45–52. doi:10.1016/S0014-5793(01)03291-4. PMID 11911879. S2CID 10368115.
- ^ Pawson T. "EVH1 Domain". The Pawson Lab. Retrieved 2011-06-09.
- ^ PDB: 1QC6; Fedorov AA, Fedorov E, Gertler F, Almo SC (July 1999). "Structure of EVH1, a novel proline-rich ligand-binding module involved in cytoskeletal dynamics and neural function". Nat. Struct. Biol. 6 (7): 661–5. doi:10.1038/10717. PMID 10404224. S2CID 22881412.
외부 링크
- 진핵생물 선형 모티프 리소스 모티프 클래스 LIG_EVH1_1
- 진핵생물 선형 모티프 리소스 모티프 클래스 LIG_EVH1_2
- 진핵생물 선형 모티프 리소스 모티프 클래스 LIG_WH1
