녹은 구상체
Molten globule용융구(MG)라는 용어는 다소 콤팩트하지만 아미노산 잔류물의 특정 밀착이 결여된 단백질 상태로 완전히 접힌 단백질의 고체 상태의 3차 구조를 형성한다.예를 들어, 시토크롬 c에서 발견되었는데, 시토크롬 c는 천연과 유사한 2차 구조 함량을 보존하지만 단백질 내부가 촘촘히 포장되지 않은 상태로 낮은 pH와 높은 염분 농도 하에서 검출되었다.시토크롬 c와 다른 단백질의 경우, 녹은 구상 상태는 토종 및 변성 상태와 명확하게 다른 "열역학 상태"로 나타나 제3의 평형 상태(즉, 중간)의 존재를 처음으로 입증했다.
낮은 pH(pH = 2), 약한 변성제 또는 고온과 같은 약간 변성 조건에서 발견되는 다양한 유형의 부분적으로 접힌 단백질[1] 상태를 설명하기 위해 "구체"라는 용어를 사용할 수 있다.용융구체는 붕괴되어 일반적으로 원형의 2차 구조를 가지지만 원형의 이색성(CD) 분광법에 의해 각각 볼 수 있는 동적 3차 구조를 가진다.이러한 특성은 특정 단백질, 특히 소수성 붕괴를 겪는 구상 단백질의 접힘 중에 발견되는 일시적인 중간 상태에서 관찰되는 것과 유사하며, 따라서 "몰텐 구상"이라는 용어는 접힘 푸의 좁아지는 영역에 해당하는 특정 단백질 접힘 중간체를 지칭하는 데 사용되기도 한다.네이티브 상태보다 에너지가 높지만 변성 상태보다는 낮습니다.단백질 접힘과 전개 중에 샘플링된 녹은 구상 앙상블은 대략 비슷한 것으로 생각됩니다.
MG 구조는 단백질의 고유 상태(N)를 특징짓는 아미노산 측쇄의 밀착이 부족한 것으로 여겨진다.변성(U) 상태에서 용융 구상체로의 전환은 두 가지 상태 프로세스일 수 있습니다.
- U ↔ MG
또는 협력성이 없고 한 형태에서 다른 형태로 명백한 "전환"이 없는 지속적인 전환일 수도 있습니다.일부 단백질의 접힘은 3가지 상태 운동 과정으로 모델링될 수 있다.
- U ↔ MG ↔ N
de novo 단백질 설계에서 어려운 점 중 하나는 용해된 구형의 앙상블이 아닌 안정적인 자연 상태를 만드는 데 필요한 사이드 체인 패킹을 달성하는 것입니다.원하는 백본 배치가 주어졌을 때 사이드 체인 패킹은 데드 엔드 제거 알고리즘의 변형을 사용하여 설계될 수 있지만, 새로운 접힘의 단백질을 설계하려는 시도는 그럴듯한 백본 모델이 없기 때문에 이 방법을 사용하는 데 어려움을 겪는다.
「 」를 참조해 주세요.
레퍼런스
- ^ Baldwin RL; Rose GD (2013). "Molten globules, entropy-driven conformational change and protein folding". Curr Opin Struct Biol. 23 (1): 4–10. doi:10.1016/j.sbi.2012.11.004. PMID 23237704.
- Ohgushi M, Wada A (1983). "'Molten-globule state': a compact form of globular proteins with mobile side-chains". FEBS Lett. 164 (1): 21–24. doi:10.1016/0014-5793(83)80010-6. PMID 6317443. S2CID 41232316.
- Kuroda Y, Kidokoro S, Wada A (1992). "Thermodynamic characterization of cytochrome c at low pH. Observation of the molten globule state and of the cold denaturation process". J Mol Biol. 223 (4): 1139–53. doi:10.1016/0022-2836(92)90265-l. PMID 1311387.
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- Pande VS, Rokhsar DS (1998). "Is the molten globule a third phase of proteins?". Proc Natl Acad Sci USA. 95 (4): 1490–1494. doi:10.1073/pnas.95.4.1490. PMC 19058. PMID 9465042.
Jaremko, M., Jaremko, L., Kim, H.-Y., Cho, M.-K. Schwieters, C. D., Giller, K., Becker, S., Zweckstetter, M. (2013) 단백질 분해능을 저온으로 모니터링했다.화학 바이오 9, 264-270