박테리오파지 MS2
Bacteriophage MS2| Emesvirus zinderi | |
|---|---|
| 박테리오파지 MS2 캡시드 구조.세 개의 준등가 컨포머는 파란색(체인 a), 녹색(체인 b) 및 마젠타(체인 c)로 라벨링된다. | |
| 바이러스 분류 | |
| (순위 미지정): | 바이러스 |
| 영역: | 리보비리아 |
| 왕국: | 오르토나비라과 |
| 문: | 레나비리코타 |
| 클래스: | 레비비리케테스 |
| 주문: | 노르지비랄레스 |
| 패밀리: | 피어스바이러스과 |
| 속: | Emes바이러스 |
| 종류: | Emesvirus zinderi |
박테리오파지 MS2(Emesvirus zinderi)는 일반적으로 MS2라고 불리며, 대장균과 엔테로박테리아과의 [1]다른 구성원을 감염시키는 20면체의 양성 단일 가닥 RNA 바이러스이다.MS2는 박테리오파지 f2, 박테리오파지 Qβ, R17 및 [2]GA를 포함하는 밀접하게 관련된 세균 바이러스군의 구성원이다.
역사
1961년 Alvin John Clark에 의해 MS2가 분리되었고 박테리오파지 [3]f2와 매우 유사한 RNA 함유 파지로 인식되었다.
1976년, MS2 게놈은 완전히 [4]배열된 최초의 게놈이었다.이것은 월터 피어스와 그의 팀에 의해 달성되었고, 1972년 그들의 초기 이정표인 완전히 배열된 최초의 유전자인 MS2 피복 [5]단백질에 기초하고 있다.이러한 배열은 RNA 수준에서 결정되었으며, 다음 획기적인 성과인 1977년 박테리오파지 δX174 게놈의 배열은 [6]DNA를 사용하여 결정되었다.MS2 게놈의 통계 분석의 첫 번째 노력은 뉴클레오티드 배열의 패턴을 찾는 것이었다.몇 가지 비부호화 시퀀스가 식별되었지만, 이 조사(1979년) 당시에는 비부호화 패턴의 함수는 [7]알려지지 않았다.
바이러스학
구조.
MS2 비리온(바이러스 입자)은 전자현미경법에 의해 [8]결정되는 직경 약 27nm이다.이것은 하나의 성숙 단백질 복사본과 180개의 코팅 단백질 복사본(90개의 이합체로 구성됨)으로 구성되어 있으며,[9] 삼각형 측정 번호 T=3인 20면체 쉘로 배열되어 있어 내부의 게놈 RNA를 보호합니다.비리온의 등전점(pI)은 3.[10]9입니다.
외피 단백질의 구조는 2개의 α-헬리쉬와 머리핀이 있는 5가닥 β-시트이다.캡시드가 조립되면 나선형 및 헤어핀은 입자 외부를 향하고 β 시트는 [11]내부를 향합니다.
게놈
| 진 | 크기 | 유전자 생성물 | aa |
|---|---|---|---|
| 매트. (MS2g1) | 1487 nt | 성숙. | 393 |
| cp (MS2g2) | 510 nt | 피복단백질 | 130 |
| 모니터 (MS2g3) | 295 nt | 용해단백질 | 75 |
| 대표자 (MS2g4) | 2055 nt | RNA복제효소 | 545 |
MS2 게놈은 알려진 것 중 가장 작은 것 중 하나이며, 3569개의 단일 [4]가닥 RNA 뉴클레오티드로 구성되어 있습니다.그것은 단지 4개의 단백질을 암호화한다: 성숙 단백질, 용융 단백질, 외피 단백질, 그리고 리플리케이트 [1]효소 단백질.용융단백질(리스)을 코드하는 유전자는 상류 유전자(cp)의 3' 말단과 하류 유전자(rep)의 5' 말단 모두 중복되며 중복 유전자의 최초 알려진 예 중 하나였다.양가닥 RNA 게놈은 메신저 RNA 역할을 하며 숙주 세포 내에서 바이러스 코팅을 해제하면 번역됩니다.4개의 단백질은 동일한 메신저/바이러스 RNA에 의해 부호화되지만, 모두 동일한 수준으로 발현되는 것은 아니다. 이러한 단백질의 발현은 번역과 RNA 2차 구조 사이의 복잡한 상호작용에 의해 조절된다.
라이프 사이클
MS2는 생식력(F) 인자를 운반하는 장내 박테리아를 감염시키는데, 이 인자는 세포가 세균 결합에서 DNA 공여자로 기능할 수 있도록 하는 플라스미드이다.F플라스미드의 유전자는 바이러스 수용체 역할을 하는 F필러스의 생산을 이끈다.MS2는 단일 성숙 단백질을 통해 필러스 측면에 부착됩니다.파지 RNA가 박테리아에 들어가는 정확한 메커니즘은 알려지지 않았다.
일단 바이러스 RNA가 세포에 들어가면, 그것은 파지 단백질 생성을 위한 메신저 RNA로 기능하기 시작한다.가장 풍부한 단백질의 유전자인 외피 단백질은 즉시 번역될 수 있다.리플리카아제 유전자의 번역 시작은 보통 RNA 2차 구조 안에 숨겨져 있지만, 리보솜이 외피 단백질 유전자를 통과함에 따라 일시적으로 열릴 수 있다.또한 많은 양의 피복 단백질이 만들어지면 복제효소 번역이 중단됩니다. 피복 단백질 이합체가 RNA "operator hairpin"을 결합하고 안정화시켜 복제효소 시작을 차단합니다.성숙단백질 유전자의 시작은 복제되는 RNA에서 접근할 수 있지만 완성된 MS2 RNA의 RNA 2차 구조 안에 숨겨져 있다; 이것은 RNA당 매우 적은 수의 성숙단백질 복사본의 번역을 보장한다. 마지막으로, 용융단백질 유전자는 외피단백질 번역을 완료한 리보솜에 의해서만 시작될 수 있다.약 5%의 [1]빈도로 용융 단백질 유전자의 시작으로 "돌아가다".
MS2 복제는 새로운 플러스 가닥 RNA의 합성을 위한 템플릿으로 사용될 수 있는 상보적인 마이너스 가닥 RNA의 합성을 필요로 한다. MS2 복제는 고도로 관련된 박테리오파지 Qβ의 복제보다 훨씬 덜 연구되어 왔는데, 부분적으로는 MS2 복제효소가 분리되기 어렵기 때문이다.비슷할 [1]것 같습니다.
바이러스 이온의 형성은 MS2 RNA에 대한 성숙 단백질의 결합에 의해 시작되는 것으로 생각됩니다; 사실, 성숙 단백질과 RNA의 복합체는 감염됩니다.외피 단백질로부터의 20면체 쉘 또는 외피 단백질로부터의 캡시드의 조립은 RNA가 없을 때 일어날 수 있다. 그러나, 외피 단백질 이합체 조립은 운영자 헤어핀에 대한 외피 단백질 이합체 결합에 의해 핵생성되며, MS2 RNA가 [1]존재할 때 외피 단백질의 훨씬 낮은 농도에서 이루어진다.
세균 용해와 새로 형성된 비리온의 방출은 충분한 용해 단백질이 축적되었을 때 일어난다.용융단백질은 세포질막에 모공을 형성하여 막전위의 상실과 세포벽의 [1]파괴를 일으킨다.용해 단백질은 중요한 P330 [12]잔기를 통해 DnaJ와 결합하는 것으로 알려져 있다.L단백질의 LS디펩타이드 모티브는 Levivirus속 전체에 걸쳐 발견되며, 각기 다른 위치가 독립적으로 [13]진화했음을 시사하지만 용해 활성에 필수적인 것으로 보인다.
적용들
1998년 [14]이후, MS2 운영자 머리핀과 외피 단백질은 살아있는 세포에서 RNA를 검출하는 데 유용하다는 것을 발견했다(MS2 태깅 참조).MS2와 다른 바이러스 캡시드는 또한 현재 약물 전달, 종양 영상 촬영, 광채취 [15]응용 분야에서 에이전트로서 조사 중이다.
MS2는 노로바이러스와 구조적 유사성, 인간과 유사한 최적의 증식 조건 및 비병원성 때문에 질병 [16]전염 연구에서 노로바이러스의 대체물로 사용되어 왔다.
「 」를 참조해 주세요.
레퍼런스
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