일체막단백질

Integral membrane protein
E, 세포외 공간, P, 혈장막, I, 세포내 공간.

일체형 또는 내인성 막단백질(IMP)은 생체막에 영구적으로 부착되는 막단백질의 한 종류이다.모든 막 통과 단백질은 IMP이지만, 모든 IMP가 막 통과 [2]단백질은 아니다.IMP는 유기체의 [3]게놈에 암호화되어 있는 단백질의 중요한 부분을 구성한다.막을 가로지르는 단백질은 막 단백질과 직접 접촉하는 지질로 정의되는 고리 모양의 지질로 둘러싸여 있습니다.이러한 단백질은 세제, 무극성 용제 또는 때로는 변성제를 사용하여 막에서 분리될 수 있습니다.

구조.

X선 결정학 또는 핵자기공명분광법에 의해 원자 분해능으로 최대 160개의 서로 다른 적분막 단백질의 3차원 구조가 결정되었다.추출과 결정화와 관련된 어려움 때문에 그들은 연구에 도전적인 주제이다.또한 단백질 데이터 뱅크에서 IMP의 수용성 단백질 도메인의 구조를 이용할 수 있다.그들의 막 고정 α-헬리시스는 추출과 결정을 용이하게 하기 위해 제거되었다.PDB 내 통합막 단백질 검색(유전자 온톨로지 분류 기준)

IMP는 다음의 2개의 그룹으로 나눌 수 있습니다.

  1. 일체형 폴리토픽 단백질(트랜스막 단백질)
  2. 일체형 단조 단백질

일체형 폴리토픽 단백질

주요 기사:막관통단백질

IMP의 가장 일반적인 유형은 생체막 전체에 걸쳐 있는 트랜스막 단백질이다.단일 통과막 단백질은 단 한 번만 막과 교차하는 반면, 다중 통과막 단백질은 여러 번 교차하면서 안과 밖을 오간다.단일 패스 TM 단백질은 I형(type I)으로 분류할 수 있으며, I형(type I)은 카르복실 말단이 세포소 쪽으로 향하도록 배치되어 있으며, II형(type II)은 세포소 쪽으로 아미노 말단을 가진다.III형 단백질은 단일 폴리펩타이드에서 여러 개의 막 통과 도메인을 가지며, IV형 단백질은 여러 개의 서로 다른 폴리펩타이드들이 막을 통과하는 채널에 함께 조립되어 있다.V형 단백질은 공유 결합지질을 통해 지질 이중층에 고정된다.마지막으로 VI형 단백질은 막 통과 도메인과 지질 [4]앵커 모두를 가지고 있다.

그룹 I과 II의 막 통과 단백질은 반대 방향을 가지고 있다.그룹 I 단백질은 먼 쪽에 N 말단이 있고 세포질 쪽에 C 말단이 있다.그룹 II 단백질은 먼 쪽에 C 말단을 가지고 세포에 N 말단을 가지고 있다.

일체형 단조 단백질

주요 기사:일체형 단조 단백질

일체형 단조 단백질은 한쪽에서 막과 관련되지만 지질 이중층을 완전히 덮지는 않는다.

단백질 구조 측정

미국 국립 보건원(NIH)의 일부인 미국 국립 종합 의학 연구소(NIGMS)가 자금을 지원하는 단백질 구조 이니셔티브(PSI)는 3차원 단백질 구조를 결정하고 막 단백질을 포함한 구조 생물학에서 사용하기 위한 기술을 개발하는 것을 목표로 하고 있다.호몰로지 모델링은 아미노산 배열로부터 "타깃" 적분 단백질의 원자 분해능 모델과 관련된 호몰로지 단백질의 실험적인 3차원 구조를 구성하기 위해 사용될 수 있다.이 절차는 리간드-G 단백질 결합 수용체(GPCR)와 그 [5]복합체에 광범위하게 사용되어 왔다.

기능.

IMP는 운반체, 링커, 채널, 수용체, 효소, 구조막 고정 도메인, 에너지 축적 및 전달에 관여하는 단백질 및 세포 유착에 관여하는 단백질을 포함한다.운송자의 분류는 운송자 분류 데이터베이스에서 [6]확인할 수 있습니다.

IMP(이 경우 세균성 포토랩 색소, 박테리올호돕신)와 인지질 이중층에 의해 형성되는 막과의 관계에 대한 예를 다음에 제시합니다.이 경우 적분막단백질은 인지질 이중층을 7번 덮는다.이중층의 소수성 영역에 포함된 단백질의 부분은 알파 나선형으로 주로 소수성 아미노산으로 구성됩니다.단백질의 C 말단은 세포에 있고 N 말단 영역은 세포 외부에 있습니다.이 특정 단백질을 포함하는 막은 광합성을 [7]할 수 있다.

예

적분막 단백질의 예:

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ "intrinsic protein biology Britannica". www.britannica.com. Retrieved 2022-07-04.
  2. ^ Steven R. Goodman (2008). Medical cell biology. Academic Press. pp. 37–. ISBN 978-0-12-370458-0. Retrieved 24 November 2010.
  3. ^ Wallin E, von Heijne G (1998). "Genome-wide analysis of integral membrane proteins from eubacterial, archaean, and eukaryotic organisms". Protein Science. 7 (4): 1029–38. doi:10.1002/pro.5560070420. PMC 2143985. PMID 9568909.
  4. ^ 넬슨, D. L., & 콕스, M. (2008)생화학 원리 (5판, 페이지 377).뉴욕, 뉴욕: W.H. Freeman and Company.
  5. ^ Fruchart-Marquer C, Fruchart-Gaillard C, Letellier G, Marcon E, Mourier G, Zinn-Justin S, Ménez A, Servent D, Gilquin B (September 2011). "Structural model of ligand-G protein-coupled receptor (GPCR) complex based on experimental double mutant cycle data: MT7 snake toxin bound to dimeric hM1 muscarinic receptor". J Biol Chem. 286 (36): 31661–75. doi:10.1074/jbc.M111.261404. PMC 3173127. PMID 21685390.
  6. ^ Saier MH, Yen MR, Noto K, Tamang DG, Elkan C (January 2009). "The Transporter Classification Database: recent advances". Nucleic Acids Res. 37 (Database issue): D274–8. doi:10.1093/nar/gkn862. PMC 2686586. PMID 19022853.
  7. ^ "Integral membrane proteins". academic.brooklyn.cuny.edu. Archived from the original on 1 February 2015. Retrieved 29 January 2015.