코리신

Colicin
콜히틴과 혼동하지 말 것.
코리신
PDB 2ivz EBI.jpg
콜리신 e9 t-도메인의 펩타이드와 복합체의 TolB 구조
식별자
기호.코리신
팜PF03515
빠맘 클랜CL0446
인터프로IPR003058
SCOP21jch/SCOPe/SUPFAM

콜리신은 대장균의 일부 [1]변종에서 생산되고 독성이 있는 박테리오신의 일종이다.콜리신은 다른 박테리아 변종과의 경쟁을 줄이기 위해 환경으로 방출된다.콜리신은 세포질 또는 세포질 막으로 이동하기 위해 외막 수용체에 결합하며, 세포질막의 탈분극, DNase 활성, RNase 활성 또는 무레인 합성 억제를 포함한 세포독성 효과를 발휘한다.

구조.

채널 형성 콜리신(콜리신 A, B, E1, Ia, Ib, N)은 세포질막을 탈분극시켜 세포 에너지 [2]소실을 초래하는 트랜스막 단백질이다.이들 콜리신은 적어도 3개의 도메인을 포함한다: 외막 및 주증강 공간에서의 이동을 담당하는 N말단 전위 도메인, 수용체 인식을 담당하는 중심 도메인 및 세포질막에서의 [3][4]채널 형성을 담당하는 C말단 세포독성 도메인.하나의 도메인은 대상을 조절하고 민감한 세포의 수용체에 결합합니다.두 번째는 표적 세포의 조직을 함께 선택하는 전위와 관련이 있다.세 번째는 '죽이기' 영역이며 표적 세포막에 모공을 생성하거나 표적 세포의 DNA 또는 RNA를 잘라내는 핵산 분해효소 역할을 할 수 있다.

이행 장소

대부분의 콜리신은 2개의 수용체 시스템에 의해 외막을 전위시킬 수 있으며, 여기서 한 개의 수용체는 초기 결합에 사용되고 두 번째 수용체는 전위에 사용된다.초기 결합은 외막 단백질 OmpF, FepA, BtuB, Cir 및 FhuA와 같은 세포 표면 수용체에 대한 것이다. 콜리신은 어떤 수용체와 결합하느냐에 따라 분류되었다.TolA, TolB, TolC 또는 TonB와 같은 특정 주증강 단백질의 존재는 막을 [5]통한 전위에 필요하다.Cloacin DF13은 특정 [6]부위의 30S 리보솜 중 16S RNA를 가수분해하여 리보솜을 불활성화하는 박테리오신이다.

저항

그들은 특정한 수용체를 목표로 하고 특정한 전위 기구를 사용하기 때문에, 세포는 이러한 단백질에 대한 유전자를 억제하거나 삭제함으로써 콜리신에 저항할 수 있다.그러한 저항성 세포는 주요 영양소의 부족을 겪을 수 있지만, 죽지 않음으로써 이득을 얻습니다.콜리신은 '1번 히트 킬링 키네틱'[citation needed]을 나타내는데, 이것은 반드시 분자 한 개가 살처분하기에 충분하다는 것을 의미하지는 않지만, 확실히 적은 숫자에 불과하다는 것을 의미한다.1969년 노벨상 수상자 연설에서 살바도르 E. 루리아는 콜리신이 세포막을 [7]불안정하게 만드는 도미노 효과를 일으켜야만 이 정도의 독성을 가질 수 있다고 추측했다.그가 전적으로 옳지는 않았지만, 모공을 형성하는 콜리신은 막을 탈분극시켜 세포의 에너지원을 제거한다.코리신은 매우 효과적인 독소이다.

유전자 조직

사실상 모든 콜리신은 플라스미드에 실려 있다.대장균 발생 플라스미드의 두 가지 일반적인 클래스는 큰 복사 수 플라스미드와 작은 복사 수 플라스미드이다.더 큰 플라스미드는 콜리신 오퍼론뿐만 아니라 다른 유전자를 가지고 있습니다.콜리신 오퍼론은 일반적으로 몇 가지 주요 유전자로 구성되어 있다.이것들은 면역 유전자, 콜리신 구조 유전자 및 박테리오신 방출 단백질(BRP) 또는 용융 유전자를 포함한다.면역 유전자는 종종 구성적으로 생성되는 반면, BRP는 일반적으로 콜리신 구조 유전자의 정지 코돈 판독으로만 생성된다.콜리신 자체는 SOS 응답에 의해 억제되며 다른 방식으로도 조절될 수 있습니다.

콜리신 플라스미드를 유지하는 것은 친척과 함께 사는 세포에게 매우 중요하다. 왜냐하면 세포가 면역 유전자를 잃으면 콜리신을 순환시켜 빠르게 파괴되기 때문이다.동시에, 콜리신은 용융단백질의 사용에 의해서만 생산세포로부터 방출되어 그 세포의 사멸을 초래한다.이 자살적 생산 메커니즘은 상당한 DNA 손상에 반응하는 SOS 반응에 의해 조절된다는 사실을 제외하고 매우 비용이 많이 드는 것으로 보인다.간단히 말해서, 콜리신 생산은 말기 세포에서만 일어날 수 있다.옥스포드 대학의 클리너스 연구 그룹은 단백질-단백질 상호작용과 인식을 [8]특징짓고 조사하기 위한 모델 시스템으로서 콜리신을 광범위하게 연구합니다.

BACTIBASE[9][10] 데이터베이스는 콜리신을 포함한 박테리오신(전체 목록 보기)에 대한 개방형 데이터베이스입니다.

레퍼런스

  1. ^ *Feldgarden M, Riley MA (1999). "The phenotypic and fitness effects of colicin resistance in Escherichia coli K-12". Evolution. 53 (4): 1019–27. doi:10.2307/2640807. JSTOR 2640807. PMID 28565527.
  2. ^ Kang C, Postle K, Chen G, Park H, Youn B, Hilsenbeck JL (2004). "Crystal structure of the cytotoxic bacterial protein colicin B at 2.5 A resolution". Mol. Microbiol. 51 (3): 711–20. doi:10.1111/j.1365-2958.2003.03884.x. PMID 14731273.
  3. ^ Cramer WA, Zakharov SD, Antonenko YN, Kotova EA (2004). "On the role of lipid in colicin pore formation". Biochim. Biophys. Acta. 1666 (1): 239–49. doi:10.1016/j.bbamem.2004.07.001. PMID 15519318.
  4. ^ 캐스칼레스 등(2007).콜리신 생물학마이크로바이오몰. 바이오.개정판 71(1), 158-229Abstractpdf
  5. ^ Cao Z, Klebba PE (2002). "Mechanisms of colicin binding and transport through outer membrane porins". Biochimie. 84 (5–6): 399–412. doi:10.1016/S0300-9084(02)01455-4. PMID 12423783.
  6. ^ van den Elzen PJ, Veltkamp E, Nijkamp HJ, Walters HH (1983). "Molecular structure and function of the bacteriocin gene and bacteriocin protein of plasmid Clo DF13". Nucleic Acids Res. 11 (8): 2465–2477. doi:10.1093/nar/11.8.2465. PMC 325896. PMID 6344017.
  7. ^ 루리아, S. E. (1969) 노벨 강의
  8. ^ "Kleanthous Research Group". Retrieved 23 May 2017.
  9. ^ Hammami R, Zouhir A, Ben Hamida J, Fliss I (2007). "BACTIBASE: a new web-accessible database for bacteriocin characterization". BMC Microbiology. 7: 89. doi:10.1186/1471-2180-7-89. PMC 2211298. PMID 17941971.
  10. ^ Hammami R, Zouhir A, Le Lay C, Ben Hamida J, Fliss I (2010). "BACTIBASE second release: a database and tool platform for bacteriocin characterization". BMC Microbiology. 10: 22. doi:10.1186/1471-2180-10-22. PMC 2824694. PMID 20105292.

외부 링크

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