외막수용체

Outer membrane receptor
TonB 종속수용체
1qfg opm.png
철릭 수산화물 흡수 수용체 구조.[1]
식별자
기호TonB_dep_Rec
PfamPF00593
PfamCL0193
인터프로IPR000531
프로사이트PDOC00354
SCOP22fcp / SCOPe / SUPFAM
TCDB1.B.14
OPM 슈퍼 패밀리33
OPM단백질1qfg
CDDcd01347

TonB에 의존하는 수용체라고도 알려진 외막 수용체는 그램 음성 박테리아의 외막에서 국산화라는 이름으로 명명된 베타 배럴 단백질일종이다.톤비 콤플렉스는 박테리아 세포 외부에서 오는 신호를 감지해 세포질 으로 전달해 표적 유전자전사적 활성화가 이뤄진다.그램 음성 박테리아 내 톤B 의존 수용체는 철 사이데로포레 콤플렉스, 비타민 B12와 같은 대형 기질 흡수 및 운반과 관련이 있다.[2]

다른 단백질과의 TonB 상호작용

대장균에서 TonB 단백질은 외부 막 수용체 단백질과 상호작용을 하며, 이 단백질은 특정 기판을 경막 공간으로 고선위 결합과 에너지 의존적 흡수를 수행한다.[3]이러한 기판은 비특정 포린 채널을 통해 잘 운반되지 않거나 매우 낮은 농도에서 만난다.TonB가 없을 때, 이러한 수용체들은 기판을 묶지만 활성 수송을 수행하지는 않는다.TonB 의존적 규제 시스템은 6개의 단백질 성분으로 구성된다.[4]

The proteins that are currently known or presumed to interact with TonB include BtuB,[5] CirA, FatA, FcuT, FecA,[6] FhuA,[7] FhuE, FepA,[8] FptA, HemR, IrgA, IutA, PfeA, PupA, LbpA and TbpA.TonB 단백질은 또한 몇몇 콜리신과 상호작용한다.이 단백질들의 대부분은 그들의 N-terminus에 보존된 짧은 영역을 포함하고 있다.[9]

TonB 의존 수용체 플러그 영역

TonB 종속 수용체 플러그 도메인
식별자
기호플러그
PfamPF07715
인터프로IPR012910
SCOP21fi1 / SCOPe / SUPFAM

톤B에 의존하는 수용체에는 채널 게이트 역할을 하는 독립적으로 접히는 서브유닛인 플러그 도메인이 포함되어 있어 채널이 리간드로 결합될 때까지 모공을 차단한다.이 시점에서 그것은 채널을 열면서 순응적인 변화를 겪는다.[10]

페이징 수용체로서의 톤B

TonB는 살모넬라 박테리오파지 H8의 수용체 역할도 한다.사실 H8 감염은 TonB에 의존한다.[11]

참조

  1. ^ Ferguson AD, Welte W, Hofmann E, et al. (June 2000). "A conserved structural motif for lipopolysaccharide recognition by procaryotic and eucaryotic proteins". Structure. 8 (6): 585–92. doi:10.1016/S0969-2126(00)00143-X. PMID 10873859.
  2. ^ Koebnik, Ralf (2000). "Structures and function of bacterial outer membrane proteins: barrels in a nutshell". MicroReview. 37 (2): 239–253.
  3. ^ Kadner RJ, Chimento DP, Wiener MC (2003). "The Escherichia coli outer membrane cobalamin transporter BtuB: structural analysis of calcium and substrate binding, and identification of orthologous transporters by sequence/structure conservation". J. Mol. Biol. 332 (5): 999–1014. doi:10.1016/j.jmb.2003.07.005. PMID 14499604.
  4. ^ Koebnik R (2005). "TonB-dependent trans-envelope signalling: the exception or the rule?". Trends Microbiol. 13 (8): 343–7. doi:10.1016/j.tim.2005.06.005. PMID 15993072.
  5. ^ Kadner RJ, Chimento DP, Wiener MC, Mohanty AK (2003). "Substrate-induced transmembrane signaling in the cobalamin transporter BtuB". Nat. Struct. Biol. 10 (5): 394–401. doi:10.1038/nsb914. PMID 12652322. S2CID 24883519.
  6. ^ Deisenhofer J, Smith BS, Esser L, Chakraborty R, van der Helm D, Ferguson AD (2002). "Structural basis of gating by the outer membrane transporter FecA". Science. 295 (5560): 1715–1719. Bibcode:2002Sci...295.1715F. doi:10.1126/science.1067313. PMID 11872840. S2CID 86844549.
  7. ^ Moras D, Rosenbusch JP, Mitschler A, Rees B, Locher KP, Koebnik R, Moulinier L (1998). "Transmembrane signaling across the ligand-gated FhuA receptor: crystal structures of free and ferrichrome-bound states reveal allosteric changes". Cell. 95 (6): 771–778. doi:10.1016/S0092-8674(00)81700-6. PMID 9865695. S2CID 16899072.
  8. ^ Deisenhofer J, Xia D, Buchanan SK, Smith BS, Venkatramani L, Esser L, Palnitkar M, Chakraborty R, van der Helm D (1999). "Crystal structure of the outer membrane active transporter FepA from Escherichia coli". Nat. Struct. Biol. 6 (1): 56–63. doi:10.1038/4931. PMID 9886293. S2CID 20231287.
  9. ^ Klebba PE (2003). "Three paradoxes of ferric enterobactin uptake". Front. Biosci. 8 (6): s1422–s1436. doi:10.2741/1233. PMID 12957833.
  10. ^ Buchanan SK, Evans RW, Ghirlando R, Oke M, Sarra R, Farnaud S, Gorringe AR (2004). "The plug domain of a neisserial TonB-dependent transporter retains structural integ rity in the absence of its transmembrane beta-barrel". FEBS Lett. 564 (3): 294–300. doi:10.1016/S0014-5793(04)00196-6. PMID 15111112. S2CID 20056753.
  11. ^ Rabsch, W.; Ma, L.; Wiley, G.; Najar, F. Z.; Kaserer, W.; Schuerch, D. W.; Klebba, J. E.; Roe, B. A.; Laverde Gomez, J. A. L.; Schallmey, M.; Newton, S. M. C.; Klebba, P. E. (2007). "FepA- and TonB-Dependent Bacteriophage H8: Receptor Binding and Genomic Sequence". Journal of Bacteriology. 189 (15): 5658–5674. doi:10.1128/JB.00437-07. PMC 1951831. PMID 17526714.