칼리톡신
Calitoxin
| 식별자 | |
|---|---|
| 약어 | CLX |
| 켐스파이더 |
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CompTox 대시보드 (EPA) | |
달리 명시된 경우를 제외하고, 표준 상태(25°C [77°F], 100 kPa)의 재료에 대한 데이터가 제공된다. | |
| Infobox 참조 자료 | |
| 칼리톡신-1 | |||||||
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| 식별자 | |||||||
| 유기체 | |||||||
| 기호 | CLX-1 | ||||||
| 유니프로트 | P14531 | ||||||
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| 칼리톡신-2 | |||||||
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| 식별자 | |||||||
| 유기체 | |||||||
| 기호 | CLX-2 | ||||||
| 유니프로트 | P49127 | ||||||
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| 식별자 | |||||||||
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| 기호 | 독소_4 | ||||||||
| Pfam | PF00706 | ||||||||
| 인터프로 | IPR000693 | ||||||||
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칼리톡신은 CLX라고도 하며, 아네모네 칼리액티스 파라시티카(Caliactis parasitica)가 생산하는 바다아네모네 신경독이다.그것은 다른 무척추동물들 중 게와 문어를 대상으로 한다.두 개의 이소 형태(CLX-1과 CLX-2)가 확인되었으며, 이 두 형태 모두 아네모네의 침침한 세포에 저장된 전구체로부터 형성된다.일단 독소가 활성화돼 배출되면 무척추동물 신경근육 접합부에서 신경전달물질 방출을 증가시켜 마비를 일으킨다.CLX는 아네모네에서 파생된 다른 몇몇 독소와 함께 이온 채널 연구에 유용하다.칼리톡신의 특정 구조적 측면은 나트륨 이온 채널을 대상으로 하는 해아네모네 독소와 다르다.칼리톡신을 닮은 다른 독소들은 완전히 다른 방식으로 작용한다.
출처 및 검색
칼리톡신은 아네모네 칼리액티스 파라시티카(caliactis parasitica)가 생산하는 강력한 신경독소로 침침세포(cnidocella)의 신물질세포에 저장돼 있다.[1]이 바다아네모네는 호르마티아과과에 속하는 종으로 대서양 유럽 연안과 지중해에 존재한다.[2]칼리톡신이라는 이름은 독소가 격리된 유기체에서 유래되었다.이 독소는 이탈리아 나폴리 연구팀에 의해 나폴리만에서 채집된 동물들로부터 격리되었다.연구팀은 상등성이 독성 활동을 잃을 때까지 일련의 원심분리기를 통해 폴리펩타이드 분리를 분리했다.그 결과 만들어진 펠릿은 액체 크로마토그래피, 젤 여과, 크로마토포쿠싱 기법을 사용하여 정제되었다.[3]그 후, 그 팀은 정제된 폴리펩타이드 체인의 서열을 만들었다.그들은 또한 신경과 근육을 포함한 갑각류 조직 조제에 대한 독소의 시험관내 효과에 대한 세부사항도 발표했다.그들의 연구 결과는 1989년 생화학 학술지에 발표되었다.[2]
구조와 화학
pH 5.4에 등전점이 있다.[1]아미노산 염기서열은 알려진 다른 아네모네 독소와 현저하게 다르다.고농축 칼리톡신 두 개에 대해 알려진 두 개의 유전자 코딩이 있다: CLX-1과 CLX-2.둘 다 79개의 아미노산의 전구 펩타이드에서 유래하며, C-terminus가 성숙한 CLX-1 또는 CLX-2가 될 것인지를 결정한다.활성 독소는 이황화합물 3개를 가진 46개의 아미노산으로 이루어져 있다.[4]연구원들은 이 독소들이 신세포에 전구체로 저장되어 있다고 의심하고 있다.일부 촉발 자극의 효과에 따라 전구체가 수정되어 활성 형태로 방출된다.펩타이드의 성숙 기간 동안 표적이 된 갈라진 부위의 패터링은 활성 쿼터나 구조물이 사구체일 수 있음을 시사한다.[3]
| 이소폼 | 순서 | 이황화교 위치 |
|---|---|---|
| CLX-1 전구 | MKTQVLALFV LCVLFCLAES RTTLNKRNDI EKRIECCECCGD DAPDLSHMTG TVYSKNCNTYT 아바드치카 |
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| CLX-2 전구 | MKTQVLAVLVLVFV LCVLFCLAES RTTLNKRIDI AKRIECKG DAPDLSHMTG TVYFSCKGD GSWSCCNT AVADCCQCQCQA |
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칼리톡신과 다른 해아네모네 독소는 이온 경로를 연구하는 데 사용되며, 바이오의학과 생리학 연구에 응용될 가능성이 있다.[7][3]성숙한 CLX에서는 CLX-2의 부호화 영역에서 글루타민산 대 리신 교체를 1개의 베이스-페어 치환으로 담당하여 두 개의 이소성형 사이에 차이가 생기게 한다.이 두 유전자의 구조적 구성은 높은 수준의 동질성을 보여준다.이는 서로 다른 두 펩타이드의 생물학적 기능이 동일함을 시사한다.CLX-1만이 C. 파라시티카로부터 격리되었기 때문에 아직 확인할 수 없다.[1]칼리톡신은 아네모니아 설카타(Anemonia sulcata)에 의해 생성되는 또 다른 나트륨 채널 결합 해아네모네 독소인 ATX-II와는 매우 다른 수열을 가지고 있다.[8]이러한 차이를 더 잘 이해하면 특정 아미노산 잔류물의 기능에 대한 통찰력을 제공할 수 있다.[1]현저하게 다른 유전자 배열에도 불구하고, CLX-1은 두 종류의 아네모네 독소와 유사한 갑각류 액손 전위에 영향을 미친다.또는, CLX 유전자의 구조의 특정 측면은 전갈 독소뿐만 아니라 칼륨 통로를 차단하는 다른 해아네모네 독소에서도 발견된다.[9]
대상 및 활동
칼리톡신은 신경근관절 신경단자로부터 대량 신경전달물질 방출을 유발하며, 이는 결국 강한 근육수축과 심지어 마비까지 유발한다.칼리톡신의 정확한 목표는 아직 명확하지 않다; 칼리톡신은 신경근 접합부에 아네모니아 설카타 독소와 유사한 작용을 하기 때문에, 칼리톡신은 운동 뉴런에서 전압에 의한 나트륨 채널의 불활성화를 늦출 수 있다.칼리톡신은 크랩 발암성 메디테라노스에 대한 활성 검사를 받았다.게의 헤모코엘에 정제된 독소를 주입했다.최소 0.2µg의 독소가 게의 근육수축을 유발해 1분 이내에 마비가 왔다.중간 치사량(LD50)은 알려져 있지 않다.[2]
자연에서의 기능
바다아네몬은 그들의 침침한 세포(cnidocella)에서 칼리톡신과 같은 독소를 생산한다.이 세포들은 네마토시스라고 불리는 기관지를 포함하고 있다.트리거되면 활성화 응답이 발생한다.이것은 먹이의 포획, 포식자 유기체에 대한 방어 또는 그들 종내의 침략자에 대한 공격을 포함한 표적 유기체에 부상을 초래할 수 있다.[4]C. 파라시티카는 자연적인 환경에서 소라게 파구루스 베른하르두스와 상호주의적 관계를 맺을 수 있다.바다아네모네는 소라게가 서식하는 조개껍질을 식별해 붙인다.C. 파라시티카는 잠재적인 포식자를 쏘거나 위협함으로써 소라게를 보호한다.문어는 C. 파라시티카가 있는 껍데기를 피할 것이다.[10]이 보호의 대가로, 바다 아네모네는 게가 바다 바닥을 가로질러 이동함에 따라, 더 넓은 식량 공급원에 접근하는 데 이점을 얻는다.[11]
참조
- ^ a b c d Spagnuolo A, Zanetti L, Cariello L, Piccoli R (January 1994). "Isolation and characterization of two genes encoding calitoxins, neurotoxic peptides from Calliactis parasitica (Cnidaria)". Gene. 138 (1–2): 187–91. doi:10.1016/0378-1119(94)90805-2. PMID 7510258.
- ^ a b c Cariello L, de Santis A, Fiore F, Piccoli R, Spagnuolo A, Zanetti L, Parente A (March 1989). "Calitoxin, a neurotoxic peptide from the sea anemone Calliactis parasitica: amino acid sequence and electrophysiological properties". Biochemistry. 28 (6): 2484–9. doi:10.1021/bi00432a020. PMID 2567180.
- ^ a b c Rappuoli R, Montecucco C (29 May 1997). Guidebook to Protein Toxins and Their Use in Cell Biology. Oxford University Press, UK. pp. 139–. ISBN 978-0-19-154728-7.
- ^ a b Kastin AJ (2006). Handbook of Biologically Active Peptides. Amsterdam: Academic Press. pp. 363–364. ISBN 0-12-369442-6.
- ^ "Calitoxin-1". UniProt.
- ^ "Calitoxin-2". UniProt.
- ^ Nagai H (2012). "Special Issue "Sea Anemone Toxins"". Marine Drugs.
- ^ Q. Ashton Acton (2013). Kastin AJ (ed.). Neurologic Manifestations—Advances in Research and Treatment. ScholarlyEditions. p. 60. ISBN 9781481678049.
- ^ Moran Y, Gordon D, Gurevitz M (December 2009). "Sea anemone toxins affecting voltage-gated sodium channels--molecular and evolutionary features". Toxicon. 54 (8): 1089–101. doi:10.1016/j.toxicon.2009.02.028. PMC 2807626. PMID 19268682.
- ^ Hanlon RT, Messenger JB (1998). "Learning and the development of behaviour". Cephalopod Behaviour. Cambridge University Press. pp. 132–148. ISBN 978-0-521-64583-6.
- ^ Fish J, Fish S (2011). "Calliactis parasitica (Couch)". A Student's Guide to the Seashore (3rd ed.). Cambridge University Press. p. 96. ISBN 978-0-521-72059-5.
