안티칼린

Anticalin
디지톡시게닌(스틱)과 복합체 내 안티칼린(리본)의 3D 구조 모델

안티칼린 단백질은 항원, 단백질 또는 작은 분자에 결합할 수 있는 인공 단백질이다.그것들은 구조적으로 항체와 관련이 없고, 이것은 그들을 일종의 항체 모방으로 만든다.대신에, 그것들은 자연적으로 결합하는 단백질의 한 가족인 인간의 리포칼린으로부터 파생됩니다.안티칼린 단백질은 모노클로널 항체 대신 사용되고 있지만, 크기가 약 180개, 질량이 약 20kDa로 약 8배 작다.

안티칼린 기술은 독일 [1]프라이징의 피에리스 제약회사가 독점적으로 상용화하고 있다.안티칼린은 피에리스의 [citation needed]등록 상표입니다.

특성.

안티칼린 단백질은 항체보다 조직 투과성이 우수하며 최대 70°C의 온도에서 안정적이다.항체와 달리, 그것들은 대장균과 같은 세균 세포에서 [2]대량으로 생성될 수 있다.

항체는 고분자에 [3]결합해야만 단백질과 같은 고분자와 작은 분자(합텐스)에만 향할 수 있는 반면, 안티칼린 단백질은 작은 분자에 선택적으로 결합할 수 있습니다.[citation needed]

그것들은 주로 뮌헨 공과대학에서 개발되어 현재 연구 도구로 사용되고 있다.표적 약물 전달을 위한 사용을 포함한 진단 및 치료 응용 프로그램이 목표로 [4]하고 있다.그 기반이 되는 기술은 2004년 [5]독일 미래상 후보에 올랐다.

구조.

안티칼린 단백질의 특징은 루프에 의해 쌍방향으로 연결된 8개의 반평행 β-스트랜드와 부착된 α-나선에 의해 형성된 배럴 구조이다.안티칼린 단백질의 주요 구조는 야생형 리포칼린과 동일하다.배위 편차는 주로 배위자 결합 [2]부위에 도달하는 4개의 루프에 위치한다.결합부위에서의 아미노산 돌연변이를 통해 친화력과 [citation needed]선택성을 변화시킬 수 있다.

레퍼런스

  1. ^ "Pieris Pharmaceuticals, Inc". Pieris Pharmaceuticals, Inc. Retrieved 16 June 2015.
  2. ^ a b Skerra A (June 2008). "Alternative binding proteins: anticalins - harnessing the structural plasticity of the lipocalin ligand pocket to engineer novel binding activities". FEBS J. 275 (11): 2677–83. doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06439.x. PMID 18435758.
  3. ^ Mutschler, Ernst; Schäfer-Korting, Monika (2001). Arzneimittelwirkungen (in German) (8 ed.). Stuttgart: Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft. pp. 911f. ISBN 3-8047-1763-2.
  4. ^ Skerra, A (2002). "Anticaline" (PDF). BIOforum (in German). Darmstadt: GIT Verlag. 4/2002: 227–229.[영구 데드링크]
  5. ^ "Deutscher Zukunftspreis 2004: Anticaline – Biopharmazeutische Wirkstoffe durch Protein-Design" [German Future Prize 2004: Anticalins – Biopharmaceutical agents by protein design] (in German). Stifterverband für die Deutsche Wissenschaft. Archived from the original on 8 December 2010. Retrieved 6 December 2010.