세리신은 봄빅스 모리(실크웜)가 [1]비단 생산 과정에서 만든 단백질이다.비단은 누에가 누에고치를 생산하면서 생산되는 섬유이다.그것은 주로 피브로인과 세리신이라는 두 가지 단백질로 구성되어 있다.실크는 70~80%의 피브로인과 20~30%의 세리신으로 구성되어 있으며, 피브로인은 실크의 구조적 중심이며, 세리신은 섬유질을 코팅하여 서로 [2]달라붙게 하는 껌이다.
세리신은 18개의 다른 아미노산으로 구성되어 있으며, 그 중 32%가 세린이다.2차 구조는 보통 랜덤 코일이지만 반복적인 수분 흡수 및 기계적 스트레칭을 통해 쉽게 β 시트 구성으로 변환할 수 있습니다.세린 수소 결합은 접착제 같은 품질을 제공합니다.세리신 단백질을 코드하는 유전자의 배열이 밝혀졌다.C 말단부에는 세린이 풍부한 [3][4][5]반복이 다수 포함되어 있습니다.
감마선 검사를 사용하여 세리신 섬유는 일반적으로 세 가지 층으로 구성되며, 모든 섬유는 다른 방향성 패턴으로 실행된다는 것이 확인되었다.일반적으로 가장 안쪽 층은 세로 방향으로 흐르는 파이버로 구성되어 있으며 중간 층은 크로스 파이버 방향 패턴 파이버로 구성되어 있으며 바깥쪽 층은 파이버 방향 파이버로 구성되어 있습니다.전체 구조는 온도에 따라 달라질 수 있지만, 온도가 낮을수록 일반적으로 무작위 비정질 코일보다 더 많은 β-시트 구성이 있었다.또한 피브로인 위에 있는 층을 구성하는 세 가지 다른 종류의 세리신이 있습니다.물에 녹지 않는 세리신 A는 가장 바깥쪽 층으로, 세린, 트레오닌, 아스파라긴산, 글리신 등의 아미노산과 함께 약 17%의 질소를 함유하고 있다.세리신B는 중간층을 구성하며 세리신A와 거의 동일하지만 트립토판을 포함한다.세리신 C는 가장 안쪽에 있는 층으로 피브로인에 가장 가깝고 인접한 층이다.물에 녹지 않는 세리신 C는 뜨겁고 약한 산을 첨가하여 피브로인으로부터 분리할 수 있다.세리신 C는 또한 프롤린의 첨가와 함께 B에 존재하는 아미노산을 함유하고 있다.
적용들
세리신은 약과 화장품에도 사용되어 왔다.세리신은 탄력성과 인장강도, 케라틴에 대한 자연스러운 친화력 때문에 주로 상처 봉합에 사용되는 약이다.또한 자연감염성이 있어 생체적합성이 뛰어나 가변적으로 사용되므로 상처응고제로도 많이 사용된다.[6]화장품에 사용될 때, 세리신은 피부 탄력을 향상시키고 주름 방지 특성을 포함한 몇 가지 노화 방지 요소를 개선한다는 것이 밝혀졌습니다.이것은 피부에서 수분 손실을 최소화함으로써 이루어진다.이를 결정하기 위해 과학자들은 히드록시프롤린 측정, 임피던스 측정, 표피 수분 손실, 그리고 피부의 경직성과 건조함을 분석하기 위한 주사 전자 현미경 검사를 포함한 여러 가지 실험 절차를 실행했다.세리신의 존재는 각질층의 히드록시프롤린을 증가시켜 피부 임피던스를 감소시켜 피부 수분을 증가시킨다.폴리론, 카르보폴에 더해 세리신겔에 함유될 수 있는 두 가지 성분이 수분 손실을 최소화하고 피부 [2]수분을 개선하는 천연 수분 인자(NMF)를 수복하는 작용을 합니다.
^Garel A, Deleage G, Prudhomme JC (May 1997). "Structure and organization of the Bombyx mori sericin 1 gene and of the sericins 1 deduced from the sequence of the Ser 1B cDNA". Insect Biochemistry and Molecular Biology. 27 (5): 469–77. doi:10.1016/S0965-1748(97)00022-2. PMID9219370.
^Takasu Y, Yamada H, Tamura T, Sezutsu H, Mita K, Tsubouchi K (November 2007). "Identification and characterization of a novel sericin gene expressed in the anterior middle silk gland of the silkworm Bombyx mori". Insect Biochemistry and Molecular Biology. 37 (11): 1234–40. doi:10.1016/j.ibmb.2007.07.009. PMID17916509.
^Kludkiewicz B, Takasu Y, Fedic R, Tamura T, Sehnal F, Zurovec M (December 2009). "Structure and expression of the silk adhesive protein Ser2 in Bombyx mori". Insect Biochemistry and Molecular Biology. 39 (12): 938–46. doi:10.1016/j.ibmb.2009.11.005. PMID19995605.
