PRC1 단백질은 세포주기의 S상 및 G2/M상 중에 비교적 높은 수준으로 발현되며, 이후 유사분열로 G1상 진입 후 급격히 감소한다.PRC1은 상간기에 핵에 위치하고, 상간기에 고도로 동적인 방법으로 유사분열방추와 관련지어지며, 사이토키네시스중에 세포중체에 국재한다.PRC1은 1998년 "in vitro" 인산화 스크리닝 방법을 사용하여 처음 확인되었으며 여러 사이클린 의존성 키나아제(CDKs)[5]의 기질인 것으로 나타났다.이에 대응하여 PRC1의 절제는 포유동물 시스템에서 [7]방추 중간 영역 조립에 지장을 주는 것으로 나타났다.
PRC1의 별개의 아이소폼을 코드하는 적어도 3개의 대체적으로 스플라이스된 전사 변이가 [6]관찰되었다.또한 PRC1은 효모 중 Ase1, C.엘레건 중 SPD-1(척추 결함 1) 및 D.멜라노가스터 중 Feo 및 식물 중 MAP65와 배열 상동성을 가지며, 이들 모두는 비운동 미소관 관련 단백질(MAPs)[8][9][10]의 보존족에 속한다.
구조.
PRC1의 결정구조는 최근에야 시험관내에서 특징지어졌다.2013년 PRC1은 C 말단 스펙트린 미소관 결합 도메인, 확장 로드 도메인 및 N 말단 이합체 [9][11]도메인으로 구성된 긴 분자로 설명되었다.α-헬리케인의 복잡한 배열로 이루어진 로드 도메인은 이합체 전도 N 말단과 함께 키네신-4와 같은 다른 단백질의 PRC1에 대한 결합을 촉진하기 위해 협력한다.PRC1의 로드 도메인은 모두 C 말단 스펙트린 도메인의 영향을 받는 복수의 배열을 채택한다.PRC1이 용액과 단일 미소관 모두에서 유연한 분자가 될 가능성이 높으나 방추 중간존에서 볼 수 있는 반평소 미소관 필라멘트 가교로 미소관 결합 도메인이 제한될 때 더욱 강해지는 모델이 제안되었다.PRC1 호모디머의 전체 구조는 액틴 결합 단백질을 연상하며, 미세관 필라멘트 가교 과정은 액틴과 [9]유사하다.
사이토키네시스에서의 역할
포유류의 사이토키네틱 기계에 필수적인 중간대 미세관 형성에 대한 PRC1의 역할은 방추 중간대에 [12]겹치는 반평행 미세관의 제어존을 설정하는 키네신-4와의 협업을 통해 가능해진다.PRC1은 CDK1 매개인산화로 아나피아가 시작될 때까지 억제되어 이량화를 방지한다.억제성 CDK1 인산화 작용 개시 및 제거 시 PRC1 이합체가 형성된다.이러한 호모디머는 스핀들 중간존에서 발견되는 반평행 미세관 겹침과 결합을 특이하게 인식하여 미세관 슬라이딩, 미세관 필라멘트의 가교 및 키네신-4를 [12][13]포함하지만 이에 한정되지 않는 중심축 매개 단백질의 조립을 가능하게 한다.
PRC1 dimers, Kinesin-4과high-affinity 상호 작용에 필요한 역 평행 미소관의 Kinesin-4,microtubule 역학을 억제한 plus-end 연출한 운동 단백질,고 통제를 하다. 세포질 분열 안에 스핀들 미소관 어셈블리를 안정시키는데 도움을 주length-dependent 끝 태그 세우는 데 도움을 주지역 겹치기에 Kinesin-4을 모집하다.[9][12]이 PRC1-Kinesin-4 복합체는 세포 [12]분열 중에 방추 중간대 미세관을 구별하여 식별 및 조절한다.이 조절은 사이토키네시스가 제대로 진행되기 위해 중요하다.
^Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (2005). "Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network". Nature. 437 (7062): 1173–8. doi:10.1038/nature04209. PMID16189514. S2CID4427026.
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Beausoleil SA, Villén J, Gerber SA, Rush J, Gygi SP (2006). "A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization". Nat. Biotechnol. 24 (10): 1285–92. doi:10.1038/nbt1240. PMID16964243. S2CID14294292.
Shimo A, Nishidate T, Ohta T, Fukuda M, Nakamura Y, Katagiri T (2007). "Elevated expression of protein regulator of cytokinesis 1, involved in the growth of breast cancer cells". Cancer Sci. 98 (2): 174–81. doi:10.1111/j.1349-7006.2006.00381.x. PMID17233835. S2CID1635584.