오스카

oskar
모성효과단백질오스카르
식별자
유기체드로소필라 멜라노가스터
기호오스크
유니프로트P25158

오스카드로소필라 배아의 발달에 필요한 유전자다. 초기 발생후극을 규정한다. 그것의 짧고 긴 두 개의 등소 형태는 드로소필라 배아 발달에서 다른 역할을 한다. 오스카는 성장을 거부하는 귄터 그라스의 소설 '양철 드럼'의 주인공의 이름을 따서 지어졌다.[1]

진화사

Oskar는 아마도 박테리아 내합체에서 조상의 곤충 게놈으로의 수평적 영역 전이에서 비롯되는 독특한 진화적 기원을 보여준다. OSK 도메인은 박테리아에서 유래되었으며 링커 도메인을 통해 Lotus 도메인과 퓨전된다.[2] 오스카는 빠르면 지젠토마(Zygentoma)[3]에 발견될 수 있지만, 크러커시안에는 존재하지 않는 것 같아 이 사건은 곤충의 자매 집단인 크러커시안과 분화 직전에 일어났을 것이다.

번역적 수준의 규정

오스카브루노에 의해 난모세포의 후극에 도달하기 전에 번역적으로 억제되는데, 이것은 필사된 오스카 mRNA의 3의 끝 부분에 있는 세 개의 브루노 반응 요소(BRE)에 결합된다.[4] 브루노 억제제는 바렌츠 마이크로튜브 연계 트랜스포터와의 상호작용에 의한 오스카 mRNA 국산화에도 필요한 컵 eIF4E 결합 단백질을 모집하는 것과 [5]오스카 mRNA의 과점화를 촉진하는 두 가지 뚜렷한 작용 방식을 가지고 있다.오스카 mRNA는 3'에서 줄기-루프 구조를 말한다.[6]난모세포 진입신호(OES)라고 불리는 UTR는 난모세포에 다이닌 기반 mRNA 축적을 촉진한다.[7]

P 과립형성

Oskar는 PGC(Primordial Gream Cell) 사양을 위해 다른 세균 라인 유전자를 세균 플라스마로 모집하는 역할을 한다. oskar mRNA는 난모세포의 후단에 위치하며, 일단 번역되면, oskar(짧은 오스카)의 짧은 이소 형태는 피위과의 단백질 바사와 RNA 결합 단백질과 같은 세균 플라스마 성분을 채용한다.[8] 오스카(Long oskar)의 긴 이소 형태는 후극 끝에 액틴 네트워크를 만드는 데 관여되어 왔다.

P 과립, 즉 세균 과립의 형성과 관련된 두 번째 역할이 발견되었다. 이 리보뉴클레오프로틴 과립은 모든 종의 세균 라인 세포에서 발견된다. 비록 그들은 이동성이 있지만, 그들은 전형적으로 핵에 국부화되어 핵 모공 위에 앉는다. mRNA가 핵에서 빠져나오기 위해 통과해야 하기 때문에 이러한 위치는 그들을 이상적인 mRNA 조절기로 만든다.[9] 또한 과립이 리보솜과 밀접한 연관성을 가지고 있기 때문에 번역적 규제도 일리가 있다. 이러한 P 과립은 위상 변환 실체로서, 액체와 하이드로겔과 같은 성질을 둘 다 표시할 수 있다는 것을 의미한다.[8] 이것은 그들이 마음대로 단백질 함량을 녹이고, 응축하고, 환경과 교환할 수 있는 매우 다재다능한 구조물이 될 수 있게 해준다. 최근의 연구는 오스카의 짧은 이소형태가 핵균 과립의 핵물질로서 또 다른 기능을 가지고 있다는 것을 보여주었다. 오스카는 이 둥근 과립에 바사를 고용한 다음, 핵에 국부화를 촉진한다. 오스카는 이러한 핵균 과립의 기능을 탐구하기 위해 축출되었다. 그 결과 PGC의 분열이 오스카 없이 절충된 것으로 나타났는데, 이는 P 과립이 세균세포의 세포주기에 역할을 한다는 것을 의미한다.[8] 핵과립이 특정 요인과 어떻게 상호작용하고 세포 분열을 규제하기 위해 어떤 요인(단백질, 규제자, 억제제)과 상호작용하는지는 여전히 정확히 불분명하다.

도메인 패밀리

OSK
식별자
기호OSK
PfamPF17182
인터프로IPR033447
Cath5a4a
OST-HTH/LOTUS
식별자
기호OST-HTH
PfamPF12872
인터프로IPR025605
프로사이트PS51644
Cath5a48년

오스카르는 두 개의 RNA 결합 단백질 도메인을 포함한다: OSTK RNA 결합 도메인과 OST-HTH/LOTus 도메인. 전자는 구조적으로 SGNH 하이드롤라와 관련이 있지만 활성 부위의 잔류물이 부족하다. 후자는 인간 TDRD5/TDRD7에서도 볼 수 있는 날개의 나선형 턴헬릭스 도메인으로, 오스카의 OST-HTH 도메인은 주로 거기에 결합하여 바사 헬리캐아제를 모집하는 역할을 담당한다.[10]

참조

  1. ^ "Oskar's structure revealed - Press Release - EMBL". www.embl.de.
  2. ^ Blondel L, Jones ET, Extavour GC (Feb 2020). "Bacterial contribution to genesis of the novel germ line determinant oskar". eLife. 24 (9): e45539. doi:10.7554/eLife.45539. PMID 32091394.
  3. ^ Blondel L, Besse S, Rivard EL, Ylla G, Extavour CG (Sep 2021). "Evolution of a cytoplasmic determinant: evidence for the biochemical basis of functional evolution of the novel germ line regulator oskar". Mol Biol Evol. msab284. doi:10.1093/molbev/msab284. PMID 34550378.
  4. ^ Kim-Ha J, Kerr K, Macdonald PM (May 1995). "Translational regulation of oskar mRNA by bruno, an ovarian RNA-binding protein, is essential". Cell. 81 (3): 403–12. doi:10.1016/0092-8674(95)90393-3. PMID 7736592.
  5. ^ Wilhelm JE, Hilton M, Amos Q, Henzel WJ (December 2003). "Cup is an eIF4E binding protein required for both the translational repression of oskar and the recruitment of Barentsz". The Journal of Cell Biology. 163 (6): 1197–204. doi:10.1083/jcb.200309088. PMC 2173729. PMID 14691132.
  6. ^ Chekulaeva M, Hentze MW, Ephrussi A (February 2006). "Bruno acts as a dual repressor of oskar translation, promoting mRNA oligomerization and formation of silencing particles". Cell. 124 (3): 521–33. doi:10.1016/j.cell.2006.01.031. PMID 16469699.
  7. ^ Jambor H, Mueller S, Bullock SL, Ephrussi A (April 2014). "A stem-loop structure directs oskar mRNA to microtubule minus ends". RNA. 20 (4): 429–39. doi:10.1261/rna.041566.113. PMC 3964905. PMID 24572808.
  8. ^ a b c Kistler KE, Trcek T, Hurd TR, Chen R, Liang FX, Sall J, et al. (September 2018). "Drosophila primordial germ cells". eLife. 7. doi:10.7554/eLife.37949. PMC 6191285. PMID 30260314.
  9. ^ Wang JT, Seydoux G (July 2014). "P granules". Current Biology. 24 (14): R637–R638. doi:10.1016/j.cub.2014.06.018. PMC 4966529. PMID 25050955.
  10. ^ Jeske M, Bordi M, Glatt S, Müller S, Rybin V, Müller CW, Ephrussi A (July 2015). "The Crystal Structure of the Drosophila Germline Inducer Oskar Identifies Two Domains with Distinct Vasa Helicase- and RNA-Binding Activities". Cell Reports. 12 (4): 587–98. doi:10.1016/j.celrep.2015.06.055. PMID 26190108.