공업용 효소

Industrial enzymes

산업용 효소는 의약품, 화학 생산, 바이오 연료, 식음료 및 소비자 제품과 같은 다양한 산업에서 상업적으로 사용되는 효소입니다.최근 몇 년간의 발전으로 인해, 분리된 효소를 통한 생체 촉매 작용은 전체 세포를 사용하는 것보다 더 경제적인 것으로 여겨진다.효소는 원하는 생성물을 생성하기 위한 프로세스 내에서 단위 조작으로 사용될 수도 있고 관심 산물이 될 수도 있다.효소를 통한 산업 생물학적 촉매는 전통적인 화학적 과정이 [1]결여된 온화한 조건과 뛰어난 키랄 및 위치 특이성으로 인해 최근 몇 년 동안 급속한 성장을 경험했습니다.분리된 효소는 일반적으로 가수분해 및 이성질화 반응에 사용된다.전체 세포는 일반적으로 반응에 보조 인자가 필요할 때 사용됩니다.체외에서 공동 인자가 생성될 수 있지만, 일반적으로 대사 활성 [1]세포를 사용하는 것이 더 비용 효율적이다.

작동 단위로서의 효소

이모빌라이제이션

뛰어난 촉매 능력에도 불구하고, 대부분의 경우 효소와 효소의 특성은 산업 구현 전에 개선되어야 합니다.구현 전에 개선되어야 하는 효소의 일부 측면은 안정성, 활성, 반응 생성물에 의한 억제 및 비자연 기질에 대한 선택성이다.이는 다공질 [2]지지체와 같은 고체 물질에 효소를 고정시킴으로써 달성될 수 있다.효소의 고정화는 복구 프로세스를 크게 간소화하고 공정 제어를 강화하며 운영 비용을 절감합니다.흡착, 공유 결합, 친화성 및 [3]끼임과 같은 많은 고정화 기법이 존재합니다.이상적인 고정화 프로세스에서는 [4]효소의 안정성을 보장하기 위해 고정화 기법에 독성이 강한 시약을 사용하지 않아야 합니다.고정화가 완료된 후 효소는 생체촉매용 반응용기에 도입된다.

흡착

운반체에 대한 효소 흡착은 반데르발스 힘, 이온 상호작용, 수소 결합과 같은 화학적, 물리적 현상에 기초해 기능합니다.이러한 힘은 약하며, 결과적으로 효소의 구조에 영향을 미치지 않습니다.다양한 효소담체를 사용할 수 있다.운반체의 선택은 표면적, 입자 크기, 기공 구조 및 [5]관능기의 유형에 따라 달라집니다.

공유 결합

공유 결합을 통한 효소 고정화의 예

다양한 성공 정도에 따라 표면에 효소를 붙이기 위해 많은 결합 화학물질이 사용될 수 있다.가장 성공적인 공유 결합 기술은 글루타르알데히드를 통한 아미노기 및 N-히드록시수치니드에스테르 결합을 포함한다.이러한 고정화 기술은 온화한 조건의 주변 온도에서 발생하며,[6] 효소의 구조와 기능을 수정할 수 있는 잠재력이 제한됩니다.

어피니

친화성을 이용한 고정화는 효소의 특이성에 의존하여 친화성 배위자를 효소에 결합하여 공유결합 효소-배위자 복합체를 형성한다.이 복합체는 리간드가 높은 결합 친화력을 갖는 지지 매트릭스에 도입되어 리간드 지지 [3]상호작용을 통해 효소가 고정화된다.

끼임

겔 또는 섬유 내에 효소를 가두는 데 의존하며, 결합을 이용한 고정화는 비공유 상호작용을 사용한다.성공적인 포집 재료의 특징은 높은 표면적, 균일한 모공 분포, 조절 가능한 모공 크기, 높은 [3]흡착 능력입니다.

회복

효소는 일반적으로 산업 공정의 상당한 운영 비용을 구성하며, 많은 경우 공정의 경제성을 보장하기 위해 회수되고 재사용되어야 합니다.일부 생체 촉매 공정은 유기 용제를 사용하여 작동하지만 대부분의 공정은 수성 환경에서 발생하므로 분리가 [1]용이합니다.대부분의 생체 촉매 작용은 일괄적으로 일어나며, 기존의 화학 작용과 차별화된다.그 결과, 일반적인 바이오프로세스는 바이오 변환 후의 분리 기술을 채용하고 있다.이 경우 제품 축적은 효소 활성 억제를 유발할 수 있다.변환 프로세스 중에 제품이 배치에서 제거되는 현장 분리 기술을 개발하기 위해 지속적인 연구가 수행되고 있습니다.효소 분리는 원심분리 또는 여과 등의 고액추출기법에 의해 이루어지며, 제품 함유 용액은 제품 [1]분리를 위해 하류에 공급된다.

단위 작업으로서의 효소
효소 산업 어플
팔라타제[7] 음식. 치즈 풍미를 더하다
리포자임 TL IM[7] 음식. 식물성 기름의 관심화
리파제[7] AK 아마노 제약 키랄 화합물 합성
리포판[7] F 음식. 유화제
셀룰라아제[8] 바이오 연료 셀룰로오스를 포도당 단량체로 분해하는 효소의 종류
아밀라아제[9] 식품/바이오 연료 전분을 포도당 단량체로 분해하는 효소의 종류
자일로스 이성질화효소[10] 음식. 고과당 옥수수 시럽 제조
레진나아제[7] 종이. 용지 처리에서의 피치 제어
페니실린아미다아제[11] 제약 합성 항생제 생산
아미다세 화학의 비단백질성 엔antiomerically 순수 아미노산 생산에 사용되는 효소 종류

원하는 제품으로서의 효소

효소를 산업화하기 위해 다음과 같은 업스트림 및 다운스트림 효소 생산 과정이 고려됩니다.

업스트림

상류 과정은 효소의 생성에 기여하는 과정이다.

적절한 효소 선택

효소는 원하는 반응에 따라 선택되어야 한다.선택한 효소는 pH, 온도, 활성 및 기질 [12]친화성과 같은 필요한 작동 특성을 정의합니다.

선택된 효소에 적합한 공급원의 식별 및 선택

효소 공급원의 선택은 효소 생산의 중요한 단계이다.자연에서 효소의 역할과 효소가 원하는 산업 공정과 어떻게 관련되어 있는지를 조사하는 것은 흔한 일이다.효소는 가장 일반적으로 박테리아, 곰팡이, 효모를 통해 공급된다.효소의 출처가 선택되면 해당 [12]효소를 생산하는 유전자의 발현을 증가시키기 위해 유전자 변형을 실시할 수 있다.

프로세스 개발

프로세스 개발은 일반적으로 원생물의 유전자 변형 후에 이루어지며, 배양 배지의 변형과 성장 조건을 포함한다.많은 경우 공정 개발은 mRNA 가수분해 및 단백질 [12]분해를 감소시키는 것을 목표로 한다.

대규모 생산

효소 생산을 확대하려면 발효 과정의 최적화가 필요하다.대부분의 효소는 유산소 조건에서 생성되며, 그 결과 지속적인 산소 투입이 필요하며, 발효기 설계에 영향을 미칩니다.온도, pH 및 영양소뿐만 아니라 용존 산소의 분포의 변화 때문에 이러한 매개변수와 관련된 운송 현상을 고려해야 합니다.발효기의 최대 생산성은 발효기의 [12][13]최대 수송 용량에서 달성됩니다.

다운스트림

하류 과정은 효소의 분리 또는 정화에 기여하는 과정이다.

불용성 물질 제거 및 소스로부터의 효소 회수

효소 회복 절차는 원천 유기체와 효소가 세포 내인지 세포 외인지에 따라 달라집니다.전형적으로 세포 내 효소는 세포 용해와 복잡한 생화학 혼합물의 분리를 필요로 한다.세포외 효소는 배양 배지에 방출되어 분리하기가 훨씬 쉽습니다.효소는 촉매 기능을 보장하기 위해 고유 구조를 유지해야 합니다.효소는 매질의 pH, 온도 및 이온 강도에 매우 민감하기 때문에 가벼운 격리 조건을 [12]사용해야 합니다.

효소의 농도 및 1차 정화

효소의 용도에 따라 다른 수준의 순도가 요구됩니다.예를 들어, 진단 목적으로 사용되는 효소는 잘못된 결과를 제공하는 촉매 활성을 방지하기 위해 벌크 산업용 효소보다 높은 순도로 분리해야 합니다.치료 목적으로 사용되는 효소는 일반적으로 가장 엄격한 분리가 필요합니다.가장 일반적으로 [12]분리를 위해 크로마토그래피 단계의 조합이 사용된다.

정제된 효소는 순수한 형태로 판매되어 다른 산업에 판매되거나 소비재에 첨가된다.

원하는 제품으로서의 효소
효소 산업 어플
노보자임-435[7] 소비재 이소프로필 미리스틴산염 제조(화장품)
브로멜레인[14] 음식. 고기 연화제
누파지메[7] 음식. 면의 질을 높이다
아스파라기가아제[15] 제약 림프암 치료제
피신[16] 제약 소화제
우로키나아제[17] 제약 항응고제
β-락타마아제 제약 페니실린 알레르기 치료
서브틸리신[18] 소비재 세탁 세제

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ a b c d Schmid, A.; Dordick, J. S.; Hauer, B.; Kiener, A.; Wubbolts, M.; Witholt, B. (2001). "Industrial biocatalysis today and tomorrow". Nature. 409 (6817): 258–268. doi:10.1038/35051736. PMID 11196655.
  2. ^ Mateo, Car; Fernandez-Lorente, Gloria; Guisan, Jose; Fernandez-Lafuente, Roberto (2007). "Improvement of enzyme activity, stability and selectivity via immobilization techniques". Enzyme and Microbial Technology. 40 (6): 1451–1463. doi:10.1016/j.enzmictec.2007.01.018.
  3. ^ a b c Datta, Sumitra; Christena, L. Rene; Rajaram, Yamuna Rani Sriramulu (2017-04-17). "Enzyme immobilization: an overview on techniques and support materials". 3 Biotech. 3 (1): 1–9. doi:10.1007/s13205-012-0071-7. ISSN 2190-5738. PMC 3563746. PMID 28324347.
  4. ^ Guisan, Jose (2006). Immobilization of Enzymes and Cells. Springer Science & Business Media.
  5. ^ Jesionowski, Teofil; Zdarta, Jakub; Krajewska, Barbara (2014-08-01). "Enzyme immobilization by adsorption: a review". Adsorption. 20 (5–6): 801–821. doi:10.1007/s10450-014-9623-y. ISSN 0929-5607.
  6. ^ Walker, John (1988). Methods in Molecular Biology - New Protein Techniques. Humana Press. pp. 495–499.
  7. ^ a b c d e f g Houde, Alain; Kademi, Ali; Leblanc, Danielle (2004-07-01). "Lipases and their industrial applications: an overview". Applied Biochemistry and Biotechnology. 118 (1–3): 155–170. doi:10.1385/ABAB:118:1-3:155. ISSN 0273-2289. PMID 15304746.
  8. ^ Sun, Ye; Cheng, Jiayang (2002-05-01). "Hydrolysis of lignocellulosic materials for ethanol production: a review". Bioresource Technology. Reviews Issue. 83 (1): 1–11. doi:10.1016/S0960-8524(01)00212-7. PMID 12058826.
  9. ^ van der Maarel, Marc J. E. C; van der Veen, Bart; Uitdehaag, Joost C. M; Leemhuis, Hans; Dijkhuizen, L (2002-03-28). "Properties and applications of starch-converting enzymes of the α-amylase family". Journal of Biotechnology. 94 (2): 137–155. doi:10.1016/S0168-1656(01)00407-2. PMID 11796168.
  10. ^ Bhosale, S. H.; Rao, M. B.; Deshpande, V. V. (1996-06-01). "Molecular and industrial aspects of glucose isomerase". Microbiological Reviews. 60 (2): 280–300. ISSN 0146-0749. PMC 239444. PMID 8801434.
  11. ^ Buchholz, Klaus (2016-05-01). "A breakthrough in enzyme technology to fight penicillin resistance—industrial application of penicillin amidase". Applied Microbiology and Biotechnology. 100 (9): 3825–3839. doi:10.1007/s00253-016-7399-6. ISSN 0175-7598. PMID 26960323.
  12. ^ a b c d e f Sharma, Kumar; Beniwal, Vikas (2014). Industrial Enzymes: Trends, Scope, and Relevance. Nova Science Publishers, Inc.
  13. ^ Taherzadeh, Madhavan; Nampoothiri, Christian (2015). Industrial Biorefineries and White Biotechnology. Elsevier B.V. ISBN 978-0-444-63453-5.
  14. ^ Bekhit, Alaa A.; Hopkins, David L.; Geesink, Geert; Bekhit, Adnan A.; Franks, Philip (2014-01-01). "Exogenous Proteases for Meat Tenderization". Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 54 (8): 1012–1031. doi:10.1080/10408398.2011.623247. ISSN 1040-8398. PMID 24499119.
  15. ^ Lanvers-Kaminsky, Claudia (2017-03-01). "Asparaginase pharmacology: challenges still to be faced". Cancer Chemotherapy and Pharmacology. 79 (3): 439–450. doi:10.1007/s00280-016-3236-y. ISSN 0344-5704. PMID 28197753.
  16. ^ González-Rábade, Nuria; Badillo-Corona, Jesús Agustín; Aranda-Barradas, Juan Silvestre; Oliver-Salvador, María del Carmen (2011-11-01). "Production of plant proteases in vivo and in vitro — A review". Biotechnology Advances. 29 (6): 983–996. doi:10.1016/j.biotechadv.2011.08.017. PMID 21889977.
  17. ^ Kotb, Essam (2014-05-01). "The biotechnological potential of fibrinolytic enzymes in the dissolution of endogenous blood thrombi". Biotechnology Progress. 30 (3): 656–672. doi:10.1002/btpr.1918. ISSN 1520-6033. PMID 24799449.
  18. ^ "Spar Bio Laundry Tablets". Retrieved 2017-04-18.