Bowman-Birk 단백질분해효소 억제제

Bowman–Birk protease inhibitor
보우만-버크 다리
보리 Bowman-Birk protease inhibitor의 고해상도 구조
식별자
기호.보우만-버크_다리
PF00228
인터프로IPR000877
프로사이트PDOC00253
SCOP21pi2 / SCOPe / SUPFAM
CDDcd00023
이용 가능한 단백질 구조:
구조물 / ECOD
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum구조 요약

분자생물학에서 Bowman-Birk protease inhibitor family of protein은 MEROPS inhibitor family I12, clan IF에 속하는 진핵생물 proteinase inhibitor로 구성됩니다. 이들은 주로 S1 계열의 세린 펩티다아제를 억제하지만, S3 펩티다아제도 억제합니다.[1][2]

이 과의 구성원은 중복된 구조를 가지고 있으며 일반적으로 두 개의 뚜렷한 억제 부위를 가지고 있습니다. 이러한 억제제는 주로 식물, 특히 콩과 식물의 종자와 곡물에서 발견됩니다.[3] 곡물에서, 그것들은 두 가지 형태로 존재하는데, 그 중 하나는 기본 구조의 복제입니다.[4] 세린 프로테이나제 억제제의 Bowman-Birk 억제제 계열의 단백질은 표준 프로테이나제 억제 구조를 채택하는 노출된 표면 루프를 통해 이들이 억제하는 효소상호작용합니다. 생성된 비공유 복합체는 단백분해효소를 비활성화시킵니다. 이러한 억제 메커니즘은 대부분의 세린 단백분해효소 억제제 단백질에 공통적이며, 많은 유사한 예들이 알려져 있습니다. 그러나 Bowman-Birk 억제제 단백질의 특별한 특징은 상호작용 루프가 특히 잘 정의되고 이황화 연결된 짧은 베타 시트 영역이라는 것입니다.[5][6][7]

참고 항목

쿠니츠 STI 단백질분해효소 억제제

참고문헌

  1. ^ Rawlings ND, Tolle DP, Barrett AJ (March 2004). "Evolutionary families of peptidase inhibitors". Biochem. J. 378 (Pt 3): 705–16. doi:10.1042/BJ20031825. PMC 1224039. PMID 14705960.
  2. ^ Laskowski M, Kato I (1980). "Protein inhibitors of proteinases". Annu. Rev. Biochem. 49: 593–626. doi:10.1146/annurev.bi.49.070180.003113. PMID 6996568.
  3. ^ Birk, Y (February 1985). "The Bowman-Birk inhibitor. Trypsin- and chymotrypsin-inhibitor from soybeans". International Journal of Peptide and Protein Research. 25 (2): 113–31. doi:10.1111/j.1399-3011.1985.tb02155.x. PMID 3886572.
  4. ^ Tashiro M, Hashino K, Shiozaki M, Ibuki F, Maki Z (August 1987). "The complete amino acid sequence of rice bran trypsin inhibitor". J. Biochem. 102 (2): 297–306. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122054. PMID 3667571.
  5. ^ McBride JD, Leatherbarrow RJ (July 2001). "Synthetic peptide mimics of the Bowman-Birk inhibitor protein". Curr. Med. Chem. 8 (8): 909–17. doi:10.2174/0929867013372832. PMID 11375759.
  6. ^ McBride JD, Watson EM, Brauer AB, Jaulent AM, Leatherbarrow RJ (2002). "Peptide mimics of the Bowman-Birk inhibitor reactive site loop". Biopolymers. 66 (2): 79–92. doi:10.1002/bip.10228. PMID 12325158.
  7. ^ Brauer AB, Nievo M, McBride JD, Leatherbarrow RJ (April 2003). "The structural basis of a conserved P2 threonine in canonical serine proteinase inhibitors". J. Biomol. Struct. Dyn. 20 (5): 645–56. doi:10.1080/07391102.2003.10506881. PMID 12643767. S2CID 45800486.

외부 링크

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