ZinT단백질영역
ZinT protein domain| ZinT | |||||||||
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 대장균의 금속결합단백질 YodA 결정구조, PFAM DUF149 | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호. | ZinT | ||||||||
| 팜 | PF09223 | ||||||||
| 빠맘 클랜 | CL0116 | ||||||||
| 인터프로 | IPR015304 | ||||||||
| SCOP2 | 1oej/SCOPe/SUPFAM | ||||||||
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분자생물학에서, ZinT는 원핵생물에서 발견되는 단백질 도메인이다.도메인은 아연 결합을 연상시키는 기하학적 구조를 가진 2가 양이온을 수용할 수 있는 단일 결합 사이트를 포함합니다.이 과는 처음에 금속을 [1]확실하게 제거하기 위해 금속에 결합함으로써 독성 중금속 카드뮴에 대한 박테리아 반응의 일부라고 생각되었다; 그러나 더 최근의 연구는 아연 항상성에 [2]대한 역할을 제안하고 있다.
기능.
ZinT 도메인이 아연 항상성에 관여하고 주증강 [2][3]내 아연 관리에 관여한다는 강력한 증거가 있다.또한 znuABC 아연 [3][4][5]운반체와의 상호작용을 통해 환경으로부터 아연 흡수를 촉진할 수 있다.그것은 금속조절기 유전자 Zur(아연흡수조절기)[2][5]에 의해 조절된다.
이 도메인은 카드뮴에 대한 박테리아 스트레스 반응에서 처음 발견되었다.더 많은 연구들은 이것이 카드뮴, 아연, 니켈, 수은과 결합하지만 코발트, 구리, 철, [1][6]망간과 같은 다른 일반적인 금속에는 결합하지 않는다는 것을 발견했다.중금속 [7]독성 관리에 이차적인 기능을 할 수 있습니다.
레퍼런스
- ^ a b David G, Blondeau K, Schiltz M, Penel S, Lewit-Bentley A (October 2003). "YodA from Escherichia coli is a metal-binding, lipocalin-like protein". J. Biol. Chem. 278 (44): 43728–35. doi:10.1074/jbc.M304484200. PMID 12909634.
- ^ a b c Graham, AI; Hunt, S; Stokes, SL; Bramall, N; Bunch, J; Cox, AG; McLeod, CW; Poole, RK (3 July 2009). "Severe zinc depletion of Escherichia coli: roles for high affinity zinc binding by ZinT, zinc transport and zinc-independent proteins". The Journal of Biological Chemistry. 284 (27): 18377–89. doi:10.1074/jbc.m109.001503. PMC 2709383. PMID 19377097.
- ^ a b Ilari, A; Alaleona, F; Tria, G; Petrarca, P; Battistoni, A; Zamparelli, C; Verzili, D; Falconi, M; Chiancone, E (January 2014). "The Salmonella enterica ZinT structure, zinc affinity and interaction with the high-affinity uptake protein ZnuA provide insight into the management of periplasmic zinc". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1840 (1): 535–44. doi:10.1016/j.bbagen.2013.10.010. hdl:2108/89370. PMID 24128931.
- ^ Petrarca, P; Ammendola, S; Pasquali, P; Battistoni, A (March 2010). "The Zur-regulated ZinT protein is an auxiliary component of the high-affinity ZnuABC zinc transporter that facilitates metal recruitment during severe zinc shortage". Journal of Bacteriology. 192 (6): 1553–64. doi:10.1128/jb.01310-09. PMC 2832539. PMID 20097857.
- ^ a b Blindauer, CA (18 March 2015). "Advances in the molecular understanding of biological zinc transport" (PDF). Chemical Communications. 51 (22): 4544–63. doi:10.1039/c4cc10174j. PMID 25627157.
- ^ Kershaw CJ, Brown NL, Hobman JL (2007). "Zinc dependence of zinT (yodA) mutants and binding of zinc, cadmium and mercury by ZinT". Biochem Biophys Res Commun. 364 (1): 66–71. doi:10.1016/j.bbrc.2007.09.094. PMID 17931600.
- ^ Colaço, HG; Santo, PE; Matias, PM; Bandeiras, TM; Vicente, JB (13 January 2016). "Roles of Escherichia coli ZinT in cobalt, mercury and cadmium resistance and structural insights into the metal binding mechanism". Metallomics. 8 (3): 327–36. doi:10.1039/c5mt00291e. PMID 26758285. S2CID 205973982.
