Shift X

ShiftX
Shift X
내용
묘사단백질 화학적 이동 계산 서버
연락
연구소앨버타 대학교
실험실.데이비드 위샤트 박사
주요 인용문[1][2]
접근
data 형식데이터 입력: X선 또는 NMR 좌표(PDB 형식), 데이터 출력: 1H, 13C 및 15N 화학 시프트(Shifty 또는 BMRB 형식)
웹 사이트http://shiftx.wishartlab.com/; http://www.shiftx2.ca/; http://www.shiftx2.ca/download.html
여러가지 종류의
큐레이션 정책수동 큐레이션

ShiftX(X선 구조에서 이동)는 단백질 X선(또는 NMR) 좌표에서 단백질 화학 변화를 신속하게 계산하기 위해 자유롭게 사용할 수 있는 웹 서버입니다.단백질 화학적 이동 예측(단백질 화학적 이동 계산이라고도 함)은 단백질 화학적 이동 할당 검증, 잘못 참조된 화학적 이동 조정, NMR 단백질 구조 정제(화학 이동을 통해) 및 구조를 가진 미지정 단백질의 NMR 할당에 특히 유용하다.X선 또는 NMR 방법에 의해 결정되는 es(또는 상동 단백질의 구조).

ShiftX 웹 서버는 단백질의 원자좌표(PDB 형식)를 입력으로 사용하며, 출력으로 백본(1H, 13C 및 15N)과 사이드 체인(1H만) 원자의 화학적 이동을 신속하게 생성합니다(BMRB 또는 Shifty 형식).서버는 상사성 단백질(즉, 상사성 중심을 가진 단백질)이 아닌 반자성 단백질로 작동하도록 최적화되어 있습니다.ShiftX 웹 서버는 David Wishart 박사의 [1]연구실 멤버들에 의해 2003년에 개발된 같은 이름의 프로그램을 기반으로 합니다.ShiftX 프로그램과 ShiftX 웹 서버 모두 백본 비틀림 각도, 측쇄 방향, 국소 2차 구조 및 가장 가까운 인접 효과로의 1H, 13C 및 15N 화학적 이동과 관련하여 사전 계산된 경험적으로 도출된 화학적 이동 테이블을 사용합니다.이러한 표는 RefDB라고 불리는 참조 보정 단백질 화학 이동의 대규모 데이터베이스에서 데이터 마이닝 기술을 사용하여 도출되었다.[3]분석 공식으로 쉽게 변환할 수 없는 화학적 이동에 대한 이러한 시퀀스/구조 의존성은 표준 고전적 또는 반고전적 방정식(링 전류 효과 및 수소 결합 효과)과 결합되어 1H, 13C 및 15N 화학적 이동 계산을 더욱 개선한다.ShiftX는 경험적 관측치를 고전적 또는 반양자적 기계적 접근법과 혼합한다는 점에서 다른 단백질 화학적 이동 계산 기법과 다릅니다.대부분의 다른 단백질 화학적 이동 계산 방법은 독점적으로 경험적 접근법(예[4]: SPARTA) 또는 양자역학 접근법(예[5]: ShiftS)을 사용한다.ShiftX는 빠르고 정확합니다.RMS 오류 0.91, 1HA, 0.98(13CA), 0.99(13CB), 0.86(13CO), 0.91(15N), 0.74(1HN) 및 0.907(사이드 체인 1H)의 상관계수(r)가 있습니다.ShiftX는 ShiftCor를 포함한 여러 프로그램 또는 웹 서버에서 사용됩니다.또한 RefDB로 알려진 참조 화학 이동 데이터베이스의 생성 및 업데이트에도 사용됩니다.

최근, 단백질 구조 특징(용매 접근 가능한 표면적 포함)과 국소 또는 가장 가까운 이웃 상호작용을 더 잘 통합하기 위해 기계 학습 방법을 사용하여 ShiftX의 성능에 상당한 개선이 이루어졌다.이로 인해 ShiftX2라고 불리는 ShiftX의 업데이트 버전이 출시되었습니다.[2]ShiftX2는 ShiftX보다 훨씬 정확하며 훨씬 더 많은 사이드 체인 화학적 이동(1H, 13C 및 15N)을 계산할 수 있습니다.또한 자유롭게 액세스할 수 있는 웹 서버로도 사용할 수 있습니다.단, 속도는 2~3배 느립니다.ShiftX2는 실험적으로 관찰된 0.98(15N), 0.99(13CA), 0.999(13CB), 0.97(13CO), 0.97(1HN), 0.98(1HA)의 상관계수를 달성하고 대응하는 RMS 오류는 1.12, 0.44, 051, 017.53이다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ a b Neal, S; Nip, A.; Zhang, H.; Wishart, D.S. (July 2003). "Rapid and accurate calculation of protein 1H, 13C and 15N chemical shifts". J. Biomol. NMR. 26 (3): 215–240. doi:10.1023/A:1023812930288. PMID 12766419. S2CID 29425090.
  2. ^ a b Han, B.; Liu, Y.; Ginzinger, S.; Wishart, D.S. (May 2011). "SHIFTX2: significantly improved protein chemical shift prediction". J. Biomol. NMR. 50 (1): 43–57. doi:10.1007/s10858-011-9478-4. PMC 3085061. PMID 21448735.
  3. ^ Zhang, H; Neal, S.; Wishart, D.S. (March 2003). "RefDB: A database of uniformly referenced protein chemical shifts". J. Biomol. NMR. 25 (3): 173–195. doi:10.1023/A:1022836027055. PMID 12652131. S2CID 12786364.
  4. ^ Xu, X.P.; Case, D.A. (Dec 2001). "Automated prediction of 15N, 13Calpha, 13Cbeta and 13C' chemical shifts in proteins using a density functional database". J Biomol NMR. 21 (4): 321–333. doi:10.1023/A:1013324104681. PMID 11824752. S2CID 665000.
  5. ^ Shen, Y.; Bax, A. (Aug 2007). "Protein backbone chemical shifts predicted from searching a database for torsion angle and sequence homology". J Biomol NMR. 38 (4): 289–302. doi:10.1007/s10858-007-9166-6. PMID 17610132. S2CID 12886163.