식물 디펜신

Plant defensin
식물 디펜신
NaD1 plant defensin 1mr4.png
이 식물은 빨간색 알파 나선, 파란색 베타 가닥, 노란색 이황화 결합으로 NaD1을 방어한다(PDB: 1mr4).
식별자
기호.식물 디펜신
PF00304
빠맘 클랜CL0054
인터프로IPR008176
프로 사이트PDOC00725
SCOP21gps/SCOPe/SUPFAM
OPM 슈퍼 패밀리58
OPM단백질1jkz
CDDcd00107

식물 디펜신(기존 감마티오닌)은 병원균과 [1]기생충으로부터 식물들을 보호하는 역할을 하는 시스테인이 풍부한 작은 디펜신 입니다.

역사

최초의 식물 디펜신은 1990년에 보리와 에서 발견되었으며 처음에는 γ-티오닌으로 [2][3]지정되었다.1995년에 다른 티오닌과 진화적으로 관련이 없고 곤충과 [4][5]포유동물의 디펜신과 더 유사하다는 것이 확인되면서 이 이름은 '식물 디펜신'으로 바뀌었다.

기능.

식물 디펜신은 식물 선천성 면역 시스템의 큰 구성요소이다.식물 게놈은 전형적으로 다른 병원균에 대한 효율과 다른 [7]조직에서 발현되는 양에서 다양한 많은 다른 디펜신 유전자를[6] 포함하고 있습니다.

항균 활성

대부분의 특징적인 식물성 디펜신은 항균성 펩타이드이다.항진균항균성 식물 방어제는 모두 확인되었지만,[8][9]작용 메커니즘[7]다양합니다.

효소억제

일부 식물성 디펜신은 또한 α-아밀라아제 또는 트립신[10][11][12]효소 억제제로 확인되었다.이것은 [11]곤충을 막기 위한 해충 활동이라고 믿어진다.

항암제

일부 식물 디펜신의 추가적인 문란한 활동은 체외 [13][14]실험에서의 암세포의 성장멈추거나 막을 파괴하는 이다.

구조.

주요 유형의 식물 디펜신 2차 구조(시스테인 번호 포함).8-시스테인 변종이 가장 일반적입니다.알파나선은 빨간색, 베타나선은 파란색, 이황화 결합은 노란색입니다.

데펜신 단백질은 하나 또는 두 개의 프로도메인을 제거하여 최종 성숙한 단백질을 만드는 전구 단백질로 생산된다.성숙한 형태에서, 그것들은 일반적으로 약 45~50개의 아미노산 잔기로 구성됩니다.접힌 구조는 잘 정의된 3가닥 반평행 베타 시트와 짧은 알파 [15]나선형으로 특징지어집니다.대부분의 식물성 디펜신의 구조는 4개의 이황화물 브릿지로 가교되어 있습니다. 즉, 코어 3개와 N-terminiC-termini를 연결하는 [1]브릿지는 각각 1개입니다.일부 식물 디펜신은 코어 3개의 디황사이드만을 가지고 있으며, 몇 개는 추가 디황사이드 1개를 가지고 있다(그 결과 총 5개의 [16]브릿지가 된다).

진화

식물 디펜신은 시스 디펜신 또는 CSαβ [17]폴드라고 불리는 단백질 슈퍼 패밀리의 구성원이다.이 슈퍼 과는 절지동물 디펜신곰팡이 디펜신을 포함한다.그것은 또한 생식 중 자기부적합성에 관여하는 식물 S-로커스 11 단백질과 전갈 [18][19]에 있는 독소 단백질을 포함한 면역 체계에 관여하지 않는 단백질의 여러 패밀리를 포함한다.

다음과 같은 식물성 단백질이 이 과에 속합니다.

  • 꽃특이 니코티아나 알라타 디펜신(NaD1)
  • Triticum emiivum (밀) endosperm (감마-푸로티오닌)의 감마-티오닌과 Hordothionins (배럴리)의 감마-호르도티오닌은 동물 세포에 독성이 있으며 무세포 [15]시스템에서 단백질 합성을 방해한다.
  • 니코티아나 타바쿰(일반 담배)[20]의 꽃 특이 티오닌(FST).
  • 무, 겨자, 순무, 아라비도시스탈리아나(갈매기)[21] 등 황새과 종자의 항진균단백질(AFP).
  • 수수에서 [22]나오는 곤충 알파 아밀라아제 억제제.
  • Solanum tuberosum(감자)의 단백질분해효소 억제제 P322일 가능성이 있다.
  • Vigna unguiculata(cowpea)[23] 발아 관련 단백질.
  • 해바라기로부터의 다른 특이 단백질 SF18.SF18은 N 말단에 감마티오닌 도메인과 프롤린이 풍부한 C 말단 도메인을 포함하는 단백질이다.
  • 글리신 맥스(콩) 유황이 풍부한 단백질 SE60.[24]
  • Vicia faba 항균 펩타이드 fabatin-1 및 -2.

데이터베이스

디펜신을 포함한 항균성 펩타이드에 대한 데이터베이스를 이용할 수 있다.PhytAMP(http://phytamp.hammamilab.org)[25]

레퍼런스

  1. ^ a b Parisi, Kathy; Shafee, Thomas M.A.; Quimbar, Pedro; van der Weerden, Nicole L.; Bleackley, Mark R.; Anderson, Marilyn A. (April 2019). "The evolution, function and mechanisms of action for plant defensins". Seminars in Cell & Developmental Biology. 88: 107–118. doi:10.1016/j.semcdb.2018.02.004. PMID 29432955.
  2. ^ MENDEZ, Enrique; MORENO, Aurora; COLILLA, Francisco; PELAEZ, Fernando; LIMAS, Gabriel G.; MENDEZ, Raul; SORIANO, Fernando; SALINAS, Matilde; HARO, Cesar (December 1990). "Primary structure and inhibition of protein synthesis in eukaryotic cell-free system of a novel thionin, gamma-hordothionin, from barley endosperm". European Journal of Biochemistry. 194 (2): 533–539. doi:10.1111/j.1432-1033.1990.tb15649.x. ISSN 0014-2956. PMID 2176600.
  3. ^ Colilla, Francisco J.; Rocher, Asuncion; Mendez, Enrique (1990-09-17). "γ-Purothionins: amino acid sequence of two polypeptides of a new family of thionins from wheat endosperm". FEBS Letters. 270 (1–2): 191–194. doi:10.1016/0014-5793(90)81265-p. ISSN 0014-5793. PMID 2226781. S2CID 9260786.
  4. ^ Broekaert, W. F.; Terras, Frg; Cammue, Bpa; Osborn, R. W. (1995-08-01). "Plant Defensins: Novel Antimicrobial Peptides as Components of the Host Defense System". Plant Physiology. 108 (4): 1353–1358. doi:10.1104/pp.108.4.1353. ISSN 0032-0889. PMC 157512. PMID 7659744.
  5. ^ Terras, F. R.; Eggermont, K.; Kovaleva, V.; Raikhel, N. V.; Osborn, R. W.; Kester, A.; Rees, S. B.; Torrekens, S.; Leuven, F. Van; Vanderleyden, J. (1995-05-01). "Small cysteine-rich antifungal proteins from radish: their role in host defense". The Plant Cell. 7 (5): 573–588. doi:10.1105/tpc.7.5.573. ISSN 1040-4651. PMC 160805. PMID 7780308.
  6. ^ Silverstein, Kevin A.T.; Moskal, William A.; Wu, Hank C.; Underwood, Beverly A.; Graham, Michelle A.; Town, Christopher D.; VandenBosch, Kathryn A. (2007-06-12). "Small cysteine-rich peptides resembling antimicrobial peptides have been under-predicted in plants". The Plant Journal. 51 (2): 262–280. doi:10.1111/j.1365-313x.2007.03136.x. ISSN 0960-7412. PMID 17565583.
  7. ^ a b Anderson, F. T. Lay and M. A. (2005-01-31). "Defensins - Components of the Innate Immune System in Plants". Current Protein & Peptide Science. 6 (1): 85–101. doi:10.2174/1389203053027575. PMID 15638771. Retrieved 2020-11-28.
  8. ^ Cools, Tanne L; Struyfs, Caroline; Cammue, Bruno PA; Thevissen, Karin (April 2017). "Antifungal plant defensins: increased insight in their mode of action as a basis for their use to combat fungal infections". Future Microbiology. 12 (5): 441–454. doi:10.2217/fmb-2016-0181. ISSN 1746-0913. PMID 28339295.
  9. ^ Sathoff, Andrew E.; Samac, Deborah A. (May 2019). "Antibacterial Activity of Plant Defensins". Molecular Plant-Microbe Interactions. 32 (5): 507–514. doi:10.1094/mpmi-08-18-0229-cr. ISSN 0894-0282. PMID 30501455.
  10. ^ Pelegrini, Patrícia B.; Lay, Fung T.; Murad, André M.; Anderson, Marilyn A.; Franco, Octavio L. (2008-05-22). "Novel insights on the mechanism of action of α-amylase inhibitors from the plant defensin family". Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 73 (3): 719–729. doi:10.1002/prot.22086. ISSN 0887-3585. PMID 18498107. S2CID 28378146.
  11. ^ a b Franco, Octávio L.; Rigden, Daniel J.; Melo, Francislete R.; Grossi-de-Sá, Maria F. (January 2002). "Plant α-amylase inhibitors and their interaction with insect α-amylases: Structure, function and potential for crop protection". European Journal of Biochemistry. 269 (2): 397–412. doi:10.1046/j.0014-2956.2001.02656.x. PMID 11856298.
  12. ^ Pelegrini, Patrícia B.; Franco, Octávio L. (November 2005). "Plant γ-thionins: Novel insights on the mechanism of action of a multi-functional class of defense proteins". The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 37 (11): 2239–2253. doi:10.1016/j.biocel.2005.06.011. ISSN 1357-2725. PMID 16084753.
  13. ^ Poon, Ivan; Baxter, Amy A.; Lay, Fung; Mills, Grant D.; Adda, Christopher G.; Payne, Jennifer; Phan, Thanh Kha; Ryan, Gemma F.; White, Julie A.; Veneer, Prem K.; Weerden, Nicole L. van der (2014-04-01). "Phosphoinositide-mediated oligomerization of a defensin induces cell lysis". eLife. 3: e01808. doi:10.7554/ELIFE.01808. PMC 3968744. PMID 24692446.
  14. ^ Baxter, Amy A.; Richter, Viviane; Lay, Fung T.; Poon, Ivan K. H.; Adda, Christopher G.; Veneer, Prem K.; Phan, Thanh Kha; Bleackley, Mark R.; Anderson, Marilyn A.; Kvansakul, Marc; Hulett, Mark D. (2015-03-23). "The Tomato Defensin TPP3 Binds Phosphatidylinositol (4,5)-Bisphosphate via a Conserved Dimeric Cationic Grip Conformation To Mediate Cell Lysis". Molecular and Cellular Biology. 35 (11): 1964–1978. doi:10.1128/mcb.00282-15. ISSN 0270-7306. PMC 4420927. PMID 25802281. S2CID 26373331.
  15. ^ a b Bruix M, Jime nez MA, Santoro J, Gonzalez C, Colilla FJ, Mendez E, Rico M (1993). "Solution structure of gamma 1-H and gamma 1-P thionins from barley and wheat endosperm determined by 1H-NMR: a structural motif common to toxic arthropod proteins". Biochemistry. 32 (2): 715–724. doi:10.1021/bi00053a041. PMID 8380707.
  16. ^ Janssen, Bert J. C.; Schirra, Horst Joachim; Lay, Fung T.; Anderson, Marilyn A.; Craik, David J. (2003). "Structure of Petunia hybrida Defensin 1, a Novel Plant Defensin with Five Disulfide Bonds". Biochemistry. 42 (27): 8214–8222. doi:10.1021/bi034379o. ISSN 0006-2960. PMID 12846570.
  17. ^ Dash, Thomas S.; Shafee, Thomas; Harvey, Peta J.; Zhang, Chuchu; Peigneur, Steve; Deuis, Jennifer; Vetter, Irina; Tytgat, Jan; Anderson, Marilyn A.; Craik, David J.; Durek, Thomas (2018-12-13). "A Centipede Toxin Family Defines an Ancient Class of CSαβ Defensins". Structure. 27 (2): 315–326.e7. doi:10.1016/J.STR.2018.10.022. PMID 30554841.
  18. ^ Shafee, Thomas M. A.; Lay, Fung T.; Hulett, Mark D.; Anderson, Marilyn A. (September 2016). "The Defensins Consist of Two Independent, Convergent Protein Superfamilies". Molecular Biology and Evolution. 33 (9): 2345–2356. doi:10.1093/molbev/msw106. ISSN 0737-4038. PMID 27297472.
  19. ^ Shafee, Thomas M. A.; Lay, Fung T.; Phan, Thanh Kha; Anderson, Marilyn A.; Hulett, Mark D. (February 2017). "Convergent evolution of defensin sequence, structure and function". Cellular and Molecular Life Sciences. 74 (4): 663–682. doi:10.1007/s00018-016-2344-5. ISSN 1420-682X. PMID 27557668. S2CID 24741736.
  20. ^ Gu Q, Kawata EE, Cheung AY, Morse MJ, Wu HM (1992). "A flower-specific cDNA encoding a novel thionin in tobacco". Mol. Gen. Genet. 234 (1): 89–96. doi:10.1007/BF00272349. PMID 1495489. S2CID 32002467.
  21. ^ Osborn RW, Torrekens S, Vanderleyden J, Broekaert WF, Cammue BP, Terras FR, Van Leuven F (1993). "A new family of basic cysteine-rich plant antifungal proteins from Brassicaceae species". FEBS Lett. 316 (3): 233–240. doi:10.1016/0014-5793(93)81299-F. PMID 8422949. S2CID 28420512.
  22. ^ Richardson M, Bloch Jr C (1991). "A new family of small (5 kDa) protein inhibitors of insect alpha-amylases from seeds or sorghum (Sorghum bicolar (L) Moench) have sequence homologies with wheat gamma-purothionins". FEBS Lett. 279 (1): 101–104. doi:10.1016/0014-5793(91)80261-Z. PMID 1995329. S2CID 84023901.
  23. ^ Ishibashi N, Yamauchi D, Minamikawa T (1990). "Stored mRNA in cotyledons of Vigna unguiculata seeds: nucleotide sequence of cloned cDNA for a stored mRNA and induction of its synthesis by precocious germination". Plant Mol. Biol. 15 (1): 59–64. doi:10.1007/BF00017724. PMID 2103443. S2CID 13588960.
  24. ^ Choi Y, Choi YD, Lee JS (1993). "Nucleot ide sequence of a cDNA encoding a low molecular weight sulfur-rich protein in soybean seeds". Plant Physiol. 101 (2): 699–700. doi:10.1104/pp.101.2.699. PMC 160625. PMID 8278516.
  25. ^ Hammami R, Ben Hamida J, Vergoten G, Fliss I (2008). "PhytAMP: a database dadicated to plant antimicrobial peptides". Nucleic Acids Research. 37 (Database issue): D963-8. doi:10.1093/nar/gkn655. PMC 2686510. PMID 18836196.

아과

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