울다
CRYZ울다 | |||||||||||||||||||||||||
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식별자 | |||||||||||||||||||||||||
에일리어스 | 크라이즈, 크리스탈린제타 | ||||||||||||||||||||||||
외부 ID | OMIM : 123691 MGI : 88527 HomoloGene : 133907 GenCard : CREZ | ||||||||||||||||||||||||
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맞춤법 | |||||||||||||||||||||||||
종. | 인간 | 마우스 | |||||||||||||||||||||||
엔트레즈 | |||||||||||||||||||||||||
앙상블 | |||||||||||||||||||||||||
유니프로트 | |||||||||||||||||||||||||
RefSeq(mRNA) | |||||||||||||||||||||||||
RefSeq(단백질) |
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장소(UCSC) | Chr 1: 74.71 ~74.73 Mb | Chr 3: 154.6 ~154.62 Mb | |||||||||||||||||||||||
PubMed 검색 | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
위키데이터 | |||||||||||||||||||||||||
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퀴논산화환원효소는 사람에게서 CREZ [5]유전자에 의해 암호화되는 효소이다.
크리스탈린은 분류군에 특화된 효소, 그리고 유비쿼터스 두 종류로 나뉜다.후자는 척추동물 눈 수정체의 주요 단백질을 구성하며 수정체의 투명성과 굴절률을 유지한다.전자의 클래스는 계통학적으로 제한된 크리스탈린이라고도 불린다.이 유전자는 NADPH 의존성 퀴논 환원효소 활성을 가진 분류군 특이 크리스털린 단백질을 코드한다.유사성으로 인해 아연을 함유한 알코올 탈수소효소 계열의 구성원으로 간주되지만 알코올 탈수소효소 활성은 없다.다른 포유류 종과 달리 인간의 수정체 발현이 낮다.하나의 유사 유전자가 [5]존재하는 것으로 알려져 있다.
레퍼런스
- ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00000116791 - 앙상블, 2017년 5월
- ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리즈 89: ENSMUSG000028199 - 앙상블, 2017년 5월
- ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ a b "Entrez Gene: CRYZ crystallin, zeta (quinone reductase)".
외부 링크
- UCSC Genome Browser의 Human CryZ 게놈 위치 및 CryZ 유전자 상세 페이지.
추가 정보
- Heinzmann C, Kojis TL, Gonzalez P, et al. (1995). "Assignment of the zeta-crystallin gene (CRYZ) to human chromosome 1p22-p31 and identification of restriction fragment length polymorphisms". Genomics. 23 (2): 403–7. doi:10.1006/geno.1994.1516. PMID 7835889.
- Gonzalez P, Rao PV, Zigler JS (1994). "Organization of the human zeta-crystallin/quinone reductase gene (CRYZ)". Genomics. 21 (2): 317–24. doi:10.1006/geno.1994.1272. PMID 8088825.
- Maruyama K, Sugano S (1994). "Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides". Gene. 138 (1–2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
- Gonzalez P, Rao PV, Zigler JS (1993). "Molecular cloning and sequencing of zeta-crystallin/quinone reductase cDNA from human liver". Biochem. Biophys. Res. Commun. 191 (3): 902–7. doi:10.1006/bbrc.1993.1302. PMID 8466529.
- Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, et al. (1997). "Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library". Gene. 200 (1–2): 149–56. doi:10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID 9373149.
- Wang W, Liu LQ, Higuchi CM, Chen H (1998). "Induction of NADPH:quinone reductase by dietary phytoestrogens in colonic Colo205 cells". Biochem. Pharmacol. 56 (2): 189–95. doi:10.1016/S0006-2952(98)00141-5. PMID 9698072.
- Goenka S, Raman B, Ramakrishna T, Rao CM (2001). "Unfolding and refolding of a quinone oxidoreductase: alpha-crystallin, a molecular chaperone, assists its reactivation". Biochem. J. 359 (Pt 3): 547–56. doi:10.1042/0264-6021:3590547. PMC 1222175. PMID 11672428.
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). "Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. doi:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
- Bianco NR, Perry G, Smith MA, et al. (2004). "Functional implications of antiestrogen induction of quinone reductase: inhibition of estrogen-induced deoxyribonucleic acid damage". Mol. Endocrinol. 17 (7): 1344–55. doi:10.1210/me.2002-0382. PMID 12714703.
- Ota T, Suzuki Y, Nishikawa T, et al. (2004). "Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs". Nat. Genet. 36 (1): 40–5. doi:10.1038/ng1285. PMID 14702039.
- Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). "The Status, Quality, and Expansion of the NIH Full-Length cDNA Project: The Mammalian Gene Collection (MGC)". Genome Res. 14 (10B): 2121–7. doi:10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334.