SecDF단백질수출막단백질
SecDF protein-export membrane protein
| SecD_SecF | |||||||||
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| 식별자 | |||||||||
| 기호. | SecD_SecF | ||||||||
| 팜 | PF02355 | ||||||||
| 빠맘 클랜 | CL0322 | ||||||||
| 인터프로 | IPR022645 | ||||||||
| TCDB | 2. A.6.4 | ||||||||
| OPM 슈퍼 패밀리 | 16 | ||||||||
| OPM단백질 | 3aqp | ||||||||
| 막질 | 436 | ||||||||
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SecD와 SecF는 원핵 단백질 수출막 단백질이다.이들은 SecA, D, E, F, G, Y 및 [1]YajC로 구성된 대형 다량체 단백질 수출 복합체의 일부입니다.양성자 [2]구동력을 유지하기 위해서는 SecD와 SecF가 필요하다.
일부 그램 음성 박테리아의 내막을 가로지르는 분비물은 전단백질 전이효소 경로를 통해 발생한다.단백질은 전구체로서 세포질에서 생성되며, 그것들을 트랜스로카아제 [3]성분으로 유도하기 위해 샤페론 서브유닛을 필요로 한다.여기에서 성숙한 단백질은 외막을 목표로 하거나 주증강 단백질로 남는다.전이효소 단백질 서브유닛은 세균 염색체에 암호화되어 있다.
전이효소 자체는 샤페론 단백질(SecB), ATPase(SecA), 통합막 복합체(SecCY, SecE 및 SecG) 및 성숙한 펩타이드의 페리즘으로의 방출을 촉진하는 두 개의 추가 막 단백질(SecD 및 SecF)[3]을 포함한 7개의 단백질로 구성됩니다.샤페론 단백질 SecB는 세균 세포질에서 "이합체의 이합체"로 존재하는 매우 산성인 호모테트라미어 단백질입니다.SecB는 번역 후 전개된 상태로 사전단백질을 유지하며,[5] 이를 말초막 단백질 ATPase SecA를 대상으로 분비한다.SecY 및 SecG와 함께 SecE는 양성자 구동력과 ATP 구동 분비를 모두 사용하여 사전 단백질이 전위되는 다중 채널을 형성합니다.후자는 SecA에 의해 중재됩니다.대장균 SecYEG 조립체의 구조는 광범위한 세포질 [6]도메인을 통해 상호작용하는 두 막의 샌드위치를 보여주었다.각 막은 SecYEG의 이합체로 구성되어 있습니다.이 단량체 복합체는 15개의 막 통과 나선형을 포함한다.
이 과는 다양한 원핵생물 SecD와 SecF 단백질 수출막 단백질로 구성되어 있다.그램 양성 박테리아인 바실러스 서브틸리스의 SecD와 SecF 당량은 단백질 분비를 위해 높은 용량을 유지하는 데 필요한 SecDF라고 하는 하나의 폴리펩타이드 안에 함께 존재한다.대장균의 전단백질 전이효소 SecD 서브유닛과 달리 B. 서브틸리스의 SecDF는 막에서 성숙한 분비단백질 방출에 필요하지 않았으며, 이는 SecDF가 초기 전위 [1]단계에 관여함을 나타낸다.다른 유기체의 SecD 및 SecF 단백질과 비교한 결과 SecDF에서 10개의 보존 영역이 존재했으며, 그 중 일부는 SecDF 기능에 중요한 것으로 나타났다.B. 서브틸리스의 SecDF 단백질은 12개의 추정막 통과 도메인을 가지고 있다.따라서 SecDF는 시퀀스 유사성뿐만 아니라 2차 용질 [1]트랜스포터와의 구조적 유사성도 보여준다.
레퍼런스
- ^ a b c Bolhuis A, Broekhuizen CP, Sorokin A, van Roosmalen ML, Venema G, Bron S, Quax WJ, van Dijl JM (August 1998). "SecDF of Bacillus subtilis, a molecular Siamese twin required for the efficient secretion of proteins". The Journal of Biological Chemistry. 273 (33): 21217–24. doi:10.1074/jbc.273.33.21217. PMID 9694879.
- ^ Arkowitz RA, Wickner W (February 1994). "SecD and SecF are required for the proton electrochemical gradient stimulation of preprotein translocation". The EMBO Journal. 13 (4): 954–63. doi:10.1002/j.1460-2075.1994.tb06340.x. PMC 394897. PMID 8112309.
- ^ a b Bieker KL, Phillips GJ, Silhavy TJ (June 1990). "The sec and prl genes of Escherichia coli". Journal of Bioenergetics and Biomembranes. 22 (3): 291–310. doi:10.1007/BF00763169. PMID 2202721. S2CID 10694864.
- ^ Driessen AJ (May 2001). "SecB, a molecular chaperone with two faces" (PDF). Trends in Microbiology. 9 (5): 193–6. doi:10.1016/S0966-842X(01)01980-1. hdl:11370/4e5ebfac-d58c-42db-b42e-01c22d469a82. PMID 11336818.
- ^ Müller JP (July 1999). "Effects of pre-protein overexpression on SecB synthesis in Escherichia coli". FEMS Microbiology Letters. 176 (1): 219–27. doi:10.1016/s0378-1097(99)00239-6. PMID 10418149.
- ^ Breyton C, Haase W, Rapoport TA, Kühlbrandt W, Collinson I (August 2002). "Three-dimensional structure of the bacterial protein-translocation complex SecYEG". Nature. 418 (6898): 662–5. Bibcode:2002Natur.418..662B. doi:10.1038/nature00827. PMID 12167867. S2CID 4347664.
