SAM-SAH 리보스위치
SAM–SAH riboswitchSAM/SAH 리보스위치 | |
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식별자 | |
기호. | SAM/SAH 리보스위치 |
Rfam | RF01727 |
기타 데이터 | |
RNA형 | 리보스위치 |
도메인 | 로도박테랄류 |
PDB 구조 | PDBe |
SAM-SAH 리보스위치는 S-아데노실메티오닌(SAM)과 S-아데노실호모시스테인(SAH)을 결합하는 특정 박테리아에서 보존된 RNA 구조이므로 [1]리보스위치로 추정된다.SAM-SAH 리보스위치는 SAM 또는 SAH와 결합하는 기존의 리보스위치와 명백한 구조적 유사성을 공유하지 않습니다.두 화합물에 대한 결합 친화력은 유사하지만 SAH에 대한 결합은 적어도 어느 정도 강하다.SAM-SAH 리보스위치는 알파프로테오박테리아목인 Rhodobacterales에서만 발견된다.이들은 항상 SAM을 합성하는 효소(메티오닌 아데노실전달효소)를 코드하는 metK 유전자의 외관상 5' 미번역 영역에서 발견된다.
이러한 유전자 연관성을 고려할 때, SAM-SAH 리보스위치가 SAM 감지 RNA로서 기능할 가능성이 더 높은 것으로 제안되었다.SAM-SAH 리보스위치는 기존의 리보스위치 중에서 비교적 작기 때문에 SAH를 차별할 수 없는 경우가 있습니다.그러나 SAM의 세포 농도가 더 [2]높기 때문에 생리 조건에서는 SAH를 리간드로 거부하는 능력은 중요하지 않을 수 있다.
SAM-SAH 리보스위치 보존구조 영역은 하류 metK 유전자의 예측된 샤인-달가노 배열(리보솜 결합 부위)을 포함한다.이러한 뉴클레오티드는 배위자에 대한 최적의 결합에 필요하며, 주 스템 루프 구조 내에서 말단 루프와 의사 노트를 형성할 수 있다.샤인-달가르노 배열의 폐색은 SAM-SAH 리보스위치가 하류 유전자의 발현을 조절하는 메커니즘일 수 있다.
SAM-SAH 리보스위치의 3-D 구조는 독립적으로 [3][4]작동하는 두 그룹에 의해 결정됩니다.
「 」를 참조해 주세요.
레퍼런스
- ^ Weinberg Z, Wang JX, Bogue J, et al. (March 2010). "Comparative genomics reveals 104 candidate structured RNAs from bacteria, archaea and their metagenomes". Genome Biol. 11 (3): R31. doi:10.1186/gb-2010-11-3-r31. PMC 2864571. PMID 20230605.
- ^ Ueland PM (September 1982). "Pharmacological and biochemical aspects of S-adenosylhomocysteine and S-adenosylhomocysteine hydrolase". Pharmacol. Rev. 34 (3): 223–253. PMID 6760211.
- ^ Weickhmann AK, Keller H, Wurm JP, Strebitzer E, Juen MA, Kremser J, Weinberg Z, Kreutz C, Duchardt-Ferner E, Wöhnert J (March 2019). "The structure of the SAM/SAH-binding riboswitch". Nucleic Acids Res. 47 (5): 2654–2665. doi:10.1093/nar/gky1283. PMC 6411933. PMID 30590743.
- ^ Huang L, Liao TW, Wang J, Ha T, Lilley DM (July 2020). "Crystal structure and ligand-induced folding of the SAM/SAH riboswitch". Nucleic Acids Res. 48 (13): 7545–7556. doi:10.1093/nar/gkaa493. PMC 7367207. PMID 32520325.
외부 링크
- Rfam의 SAM/SAH 리보스위치 페이지