Q 사이클

Q cycle
전자 전송 체인의 복합 III의 도식적 표현.회색 부위는 내측 미토콘드리아 막이다.Q는 CoQ10의 유비퀴니온 형태, QH는2 유비퀴니온(dihydroxyquinone) 형태를 나타낸다.

Q 사이클(키놀의 이름)은 유비퀴니놀과 유비퀴니논 형태 사이의 지방질 전자 운반체인 코엔자임 Q10(CoQ10)의 순차적 산화 및 감소가 어떻게 지질 빌레이어(미토콘드리아의 경우, 내측 미토콘드리아 멤브렐러)를 가로지르는 양성자의 순 이동을 유발할 수 있는지를 설명하는 일련의 반응을 설명한다.ane.

Q 사이클은 피터 D에 의해 처음 제안되었다. 미첼, 비록 Mitchell의 원래 계획의 변형된 버전이 지금은 콤플렉스 III가 양자를 이동하는 메커니즘으로 받아들여지고 있다(즉, ATP의 생화학적 생성에 사용되는 양성자 또는 pH의 생화학적 생성에 얼마나 복잡한 III가 기여하는지, 경사로).

Q 사이클의 첫 번째 반응은 두 산화제인1 c(Fe3+)와 유비쿼시논에 의한 유비쿼시놀의 2 전자 산화다.

CoQH2 + 시토크롬 c1(Fe3+) + CoQ' → CoQ + 시토크롬 c1(−•Fe2+) + 2H+(인터엠브레인)

이 사이클의 두 번째 반응은 두 번째 산화물에 의한 두 번째 유비퀴놀의 2-전자 산화와, 첫 번째 단계에서 생성된 신선한1 c(Fe3+)와 CoQ'−•를 포함한다.

CoQH2 + 시토크롬 c1(Fe3+) + CoQ'−• + 2H+(매트릭스)→ CoQ + CoQ'H−2 + 시토크롬 c1(Fe2+) + 2+ H(간격)

이러한 순 반응은 Rieske 2Fe-2S 클러스터(c로1 분로)와 c(CoQ로b 분로' 이후 CoQ'−•로 분로)를 포함한 전자 전달 매개체에 의해 매개된다.

엽록체에서도 시토크롬 b6f 콤플렉스에 의한 플라토키논과 유사한 반응이 일어난다.

과정

콤플렉스 III에서 수정된 Q 사이클이 작동하면 2사이클 공정당 사이토크롬 c의 감소, 유비쿼시놀에서 유비쿼시논으로의 산화, 4개의 양성자가 멤브레인 간 공간으로 전달된다.

유비퀴놀(QH2)은 리스케 철황 단백질의 His182와 사이토크롬 b의 Glu272에 수소 본딩을 통해 복합 III의o Q 부지에 결합한다.유비퀴논(Q)은 차례로 콤플렉스 III의 Q 사이트를i 묶는다.유비퀴놀은 리스케 철-황산 '(FeS) 단백질'과 bheme에L 각각 1개의 전자씩 분산 산화된다.이 산화반응은 유비쿼시논에 완전한 산화를 하기 전에 과도적인 세미키논을 생성하며, 그 다음 복합 III의o Q 부지를 떠난다.

유비퀴놀로부터 전자 1개를 획득한 'FeS 단백질'은 전자 공여자로부터 해방되어 사이토크롬 c 서브유닛으로1 이주할 수 있다.'FeS 단백질'은 그 전자를 사이토크롬 c에1 기증하여 결합 헤미 그룹을 감소시킨다.[1][2]거기서 전자는 시토크롬 c의 산화 분자로 옮겨지며, 외부적으로 복합체 III에 결합되고, 그 후 복합체로부터 분리된다.또한 'FeS 단백질'의 재산화 작용으로 His181에 묶인 양성자가 중간 공간으로 방출된다.

다른L 전자는 bheme에 전달된 bheme를H 감소시키기 위해 사용되며, 이것은 Qi 부지의 유비퀴니온에 전자를 전달한다.전자가 막의 음전하 쪽을 향해 움직이고 있기 때문에 이 전자의 움직임은 정력적으로 불리하다.이는 B의L -100mV에서 BH 헤메의 +50mV로 E의M 바람직한 변화에 의해 상쇄된다.[citation needed]따라서 부착된 유비퀴논은 세미퀴논 급진주의로 축소된다.글루272가 차지한 양성자는 이후 글루272가 물 분자 한 개에 수소 결합에 170° 회전하면서 수소 결합 물 사슬로 옮겨지고, 수소L 결합은 bheme의 프로피온에 전달된다.[3]

마지막i 단계는 Q 사이트에 불안정한 세미키논을 남기기 때문에 아직 반응이 완전히 끝나지 않았다.시토크롬 b에서H 두 번째 전자전자가 세미키논을 유비퀴놀로 감소시키면서 두 번째 Q 사이클이 필요하다.Q 사이클의 최종 산물은 매트릭스에서 2개, 사이토크롬 c의 2개 분자 감소에서 2개 등 4개의 양성자가 중간 공간으로 들어가는 것이다.환원된 시토크롬 c는 결국 복잡한 IV에 의해 다시 산화된다.Qi 사이트에서 생성된 유비쿼터스놀은 콤플렉스 III의o Q 사이트에 바인딩하여 재사용할 수 있기 때문에 프로세스는 순환적이다.

메모들

  1. ^ Zhang, Z.; Huang, L.; Shulmeister, V. M.; Chi, Y. I.; Kim, K. K.; Hung, L. W.; Crofts, A. R.; Berry, E. A.; Kim, S. H. (1998). "Electron transfer by domain movement in cytochrome bc1". Nature. 392 (6677): 677–84. doi:10.1038/33612. PMID 9565029. S2CID 4380033.
  2. ^ Crofts, A. R.; Hong, S.; Ugulava, N.; Barquera, B.; Gennis, R.; Guergova-Kuras, M.; Berry, E. A. (1999). "Pathways for proton release during ubihydroquinone oxidation by the bc(1) complex". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 96 (18): 10021–6. doi:10.1073/pnas.96.18.10021. PMC 17835. PMID 10468555.
  3. ^ Palsdottir, H.; Lojero, C. G.; Trumpower, B. L.; Hunte, C. (2003). "Structure of the yeast cytochrome bc1 complex with a hydroxyquinone anion Qo site inhibitor bound". The Journal of Biological Chemistry. 278 (33): 31303–11. doi:10.1074/jbc.M302195200. PMID 12782631.

참조

  • 트럼파워, B.L. (2002) 바이오침.바이오피스.액타 1555, 166-173
  • B.L. (2003) FEBS 레터즈 545, 39-46
  • 트럼파워, B.L. (1990) J.비올.화학, 11409-11412