H3C1 사용 가능한 구조 PDB Ortholog 검색: PDBe RCSB PDB ID 코드 목록 3WKJ , 3B95 , 2C1J , 3AYW , 3WA9 , 3U4S , 5AVB , 2CV5, 5AV5 , 3U31 , 2UXN , 3AZK , 2C1N , 5C11 , 3QO1 , 3QO2 ,35 , 4UY4 , 2OT7 , 5AV9 , 2B2W , 3U3D , 3AZF , 3W98 , 4I51 , 4X3K , 4FWF , 2B2T , 2B2V , 4A0N , 3KWA , 3KWA , 5D6Y , 4YHz , 4Z2M , 5HJD , 5HJC , 5HJB , 5B2I , 5HYN , 5FB0 , 5FB1 , 5IQL , 5B2J , 5JIN
식별자 에일리어스 H3C1 , H3/A, H3FA, 히스톤 클러스터 1, H3a, 히스톤 클러스터 1 H3 패밀리 멤버 a, HIST1H3A, H3C4, H3C7, H3C12, H3C2, H3C8, H3C외부 ID OMIM : 602810 MGI : 2448322 HomoloGene : 134332 GenCard : H3C1 위키데이터
히스톤 H3.1 은 H3C1 [5] [6] [7] 유전자에 의해 암호화되는 인간의 단백질 이다.
히스톤 은 진핵생물에서 염색체 섬유의 핵소체 구조를 담당하는 기본 핵단백질이다.이 구조는 4개의 핵심 히스톤(H2A, H2B, H3, H4)의 쌍으로 구성된 옥타머인 뉴클레오솜을 감싸고 있는 약 146bp의 DNA로 구성됩니다. 염색질 섬유는 링커 히스톤 H1과 뉴클레오솜 사이의 DNA의 상호작용을 통해 더욱 압축되어 고차 염색질 구조를 형성한다. 이 유전자는 인트론리스이며 히스톤 H3 패밀리의 일원을 암호화한다. 이 유전자의 전사물에는 폴리A 꼬리가 없고 대신 회문 종단 요소가 포함되어 있습니다. 이 유전자는 6p22-p21.[7] 3 염색체의 큰 히스톤 유전자 클러스터에서 발견됩니다.
레퍼런스 ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00000275714 - 앙상블 , 2017년 5월 ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리즈 89: ENSMUSG000099583 - 앙상블 , 2017년 5월 ^ "Human PubMed Reference:" . National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine . ^ "Mouse PubMed Reference:" . National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine . ^ Albig W, Kioschis P, Poustka A, Meergans K, Doenecke D (Apr 1997). "Human histone gene organization: nonregular arrangement within a large cluster". Genomics . 40 (2): 314–22. doi :10.1006/geno.1996.4592 . PMID 9119399 . ^ Marzluff WF, Gongidi P, Woods KR, Jin J, Maltais LJ (Oct 2002). "The human and mouse replication-dependent histone genes". Genomics . 80 (5): 487–98. doi :10.1016/S0888-7543(02)96850-3 . PMID 12408966 . ^ a b "Entrez Gene: HIST1H3A histone cluster 1, H3a" . 추가 정보 Albig W, Kardalinou E, Drabent B, et al. (1991). "Isolation and characterization of two human H1 histone genes within clusters of core histone genes". Genomics . 10 (4): 940–8. doi :10.1016/0888-7543(91)90183-F . PMID 1916825 . Albig W, Doenecke D (1998). "The human histone gene cluster at the D6S105 locus". Hum. Genet . 101 (3): 284–94. doi :10.1007/s004390050630 . PMID 9439656 . S2CID 38539096 . El Kharroubi A, Piras G, Zensen R, Martin MA (1998). "Transcriptional activation of the integrated chromatin-associated human immunodeficiency virus type 1 promoter" . Mol. Cell. Biol . 18 (5): 2535–44. doi :10.1128/mcb.18.5.2535 . PMC 110633 . PMID 9566873 . Ahn J, Gruen JR (1999). "The genomic organization of the histone clusters on human 6p21.3". Mamm. Genome . 10 (7): 768–70. doi :10.1007/s003359901089 . PMID 10384058 . S2CID 28275496 . Rea S, Eisenhaber F, O'Carroll D, et al. (2000). "Regulation of chromatin structure by site-specific histone H3 methyltransferases". Nature . 406 (6796): 593–9. Bibcode :2000Natur.406..593R . doi :10.1038/35020506 . PMID 10949293 . S2CID 205008015 . Hsu JY, Sun ZW, Li X, et al. (2000). "Mitotic phosphorylation of histone H3 is governed by Ipl1/aurora kinase and Glc7/PP1 phosphatase in budding yeast and nematodes" . Cell . 102 (3): 279–91. doi :10.1016/S0092-8674(00)00034-9 . PMID 10975519 . S2CID 16057773 . Deng L, de la Fuente C, Fu P, et al. (2001). "Acetylation of HIV-1 Tat by CBP/P300 increases transcription of integrated HIV-1 genome and enhances binding to core histones" . Virology . 277 (2): 278–95. doi :10.1006/viro.2000.0593 . PMID 11080476 . Lachner M, O'Carroll D, Rea S, et al. (2001). "Methylation of histone H3 lysine 9 creates a binding site for HP1 proteins". Nature . 410 (6824): 116–20. Bibcode :2001Natur.410..116L . doi :10.1038/35065132 . PMID 11242053 . S2CID 4331863 . Deng L, Wang D, de la Fuente C, et al. (2001). "Enhancement of the p300 HAT activity by HIV-1 Tat on chromatin DNA" . Virology . 289 (2): 312–26. doi :10.1006/viro.2001.1129 . PMID 11689053 . Yang L, Xia L, Wu DY, et al. (2002). "Molecular cloning of ESET, a novel histone H3-specific methyltransferase that interacts with ERG transcription factor" . Oncogene . 21 (1): 148–52. doi :10.1038/sj.onc.1204998 . PMID 11791185 . Nielsen PR, Nietlispach D, Mott HR, et al. (2002). "Structure of the HP1 chromodomain bound to histone H3 methylated at lysine 9". Nature . 416 (6876): 103–7. Bibcode :2002Natur.416..103N . doi :10.1038/nature722 . PMID 11882902 . S2CID 4423019 . Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). "Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences" . Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A . 99 (26): 16899–903. Bibcode :2002PNAS...9916899M . doi :10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 . Koessler H, Doenecke D, Albig W (2003). "Aberrant expression pattern of replication-dependent histone h3 subtype genes in human tumor cell lines". DNA Cell Biol . 22 (4): 233–41. doi :10.1089/104454903321908629 . PMID 12823900 . Coleman MA, Miller KA, Beernink PT, et al. (2004). "Identification of chromatin-related protein interactions using protein microarrays". Proteomics . 3 (11): 2101–7. doi :10.1002/pmic.200300593 . PMID 14595808 . S2CID 23471253 . Lusic M, Marcello A, Cereseto A, Giacca M (2004). "Regulation of HIV-1 gene expression by histone acetylation and factor recruitment at the LTR promoter" . EMBO J . 22 (24): 6550–61. doi :10.1093/emboj/cdg631 . PMC 291826 . PMID 14657027 . Citterio E, Papait R, Nicassio F, et al. (2004). "Np95 is a histone-binding protein endowed with ubiquitin ligase activity" . Mol. Cell. Biol . 24 (6): 2526–35. doi :10.1128/MCB.24.6.2526-2535.2004 . PMC 355858 . PMID 14993289 .
PDB 갤러리
1aoi : 뉴클레오솜 코어 입자(H3, H4, H2A, H2B)와 146BP 길이의 DNA 단편 사이의 복합체
1eqz : 핵소체 코어 입자의 분해능 2.5A X선 구조
1f66 : 2.6 변이 히스톤 H2A를 포함한 뉴클레오솜 코어 입자의 결정 구조.z
1hq3 : KCL/인산에서의 히스톤-코어-옥타머 결정구조
1kx3 : 2.0A 분해능의 뉴클레오솜 코어 입자 NCP146의 X선 구조
1kx4 : 2.6A 분해능의 뉴클레오솜 코어 입자 NCP146b의 X선 구조
1kx5 : 분해능 1.9A의 뉴클레오솜 코어 입자 NCP147의 X선 구조
1m18 : 리간드와 결합하는 리간드는 뉴클레오솜 DNA의 구조와 역학을 변화시킨다.
1m19 : 리간드 결합은 뉴클레오솜 DNA의 구조와 역학을 변화시킨다.
1m1a : 결합하는 리간드는 뉴클레오솜 DNA의 구조와 동역학을 변화시킨다.
1p34 : 히스톤 '신' 돌연변이를 포함한 핵소체 핵심입자의 결정학적 연구
1p3a : 히스톤 '신' 돌연변이를 포함한 핵소체 핵심입자의 결정학적 연구
1p3b : 히스톤 '신' 돌연변이를 포함한 핵소체 핵심입자의 결정학적 연구
1p3f : 히스톤 '신' 돌연변이를 포함한 핵소체 핵심입자의 결정학적 연구
1p3g : 히스톤 '신' 돌연변이를 포함한 핵소체 핵심입자의 결정학적 연구
1p3i : 히스톤 '신' 돌연변이를 포함한 핵소체 핵심입자의 결정학적 연구
1p3k : 히스톤 '신' 돌연변이를 포함한 핵소체 핵심입자의 결정학적 연구
1p3l : 히스톤 '신' 돌연변이를 포함한 핵소체 핵심입자의 결정학적 연구
1p3m : 히스톤 '신' 돌연변이를 포함한 핵소체 핵심입자의 결정학적 연구
1p3o : 히스톤 '신' 돌연변이를 포함한 핵소체 핵심입자의 결정학적 연구
1p3p : 히스톤 '신' 돌연변이를 포함한 핵소체 핵심입자의 결정학적 연구
1s32 : 뉴클레오솜 '슈퍼 그루브'의 분자 인식
1tzy : 코어히스톤 옥타머의 결정구조에서 1.90 앵스트롬 분해능까지
1u35 : 매크로H2A의 히스톤 도메인을 포함하는 뉴클레오솜 코어 입자의 결정 구조
1zbb : 4_601_167 테트라뉴클레오좀의 구조
1zla : 핵염색체 코어에 결합된 카포시 육종 헤르페스 바이러스 LANA 펩타이드의 X선 구조
2aro : S-니트로소글루타티온의 존재 하에 결정화된 천연 히스톤 옥타머의 2.1 Angstrom 분해능 결정 구조
2cv5 : 인간 뉴클레오솜 코어 입자의 결정 구조
2f8n : 하이브리드 매크로H2A 뉴클레오솜의 2.9 앵스트롬 X선 구조
2fj7 : 폴리(dA)를 포함한 뉴클레오솜 코어 입자의 결정 구조.dT) 시퀀스 요소
2hue : 히스톤 H3, H4에 결합된 H3-H4 샤페론 Af1의 구조
2io5 : CIA-히스톤 H3-H4 복합체의 결정 구조
2nzd : 145bp의 DNA를 포함한 뉴클레오솜 코어 입자