H+, Na-translation+ pyrophosphatase family

H+, Na+-translocating pyrophosphatase family
H+, Na+-변환 화인산효소
식별자
기호?
PfamPF03030
인터프로IPR004131
TCDB3.A.10
OPM 슈퍼 패밀리390
OPM단백질4AV3

H의+ 멤버인 Na-translated+ Pyrophosphatase (M-PPPASE+) Family (TC# 3.A.10)는 상위 식물, 조류, 원생대의 vacuolar (tonoplast) 막과 박테리아와 고고학 모두에서 발견된다.그러므로 그것들은 고대의 효소들이다.null

무기 diphosphatase 두 종류의 아주 아미노산 순서와 구조적 측면에서 날짜에 막관통 수용성 proton-pumping pyrophosphatases(sPPases과 H(+)-PPases 각각)포함해 왔다. sPPases 있는 유비쿼터스 단백질이hydrolyse 피로 인산 열을 방출하기 위해, 반면 H+-PPases, 지금까지unidentif 다릅니다.의하면d 동물 세포와 곰팡이 세포에서, PPi 가수분해의 에너지를 생물학적 막을 가로질러 양성자 움직임과 결합한다.[1][2]후자의 유형은 이 단백질 그룹에 의해 대표된다.H-PPASes+ vacuolar형 무기질 화인산염(V-PPase) 또는 화인산염-통전된 황색막 양성자 펌프.[3]식물에서, vacuole은 vacuole의 내부를 산성화하기 위한 두 개의 효소인 V-ATPase와 V-PPase를 포함한다.[2]null

H-PPAS의+ 두 가지 뚜렷한 생화학적 하위 분류는 지금까지 K-절연+ 및 K-불감각으로+ 특징지어져 왔다.[1][3]null

분류

H-PPASE+ 계열의 전체 구성원들은 수많은 박테리아, 고고학, 진핵생물로부터 격리되었다.이 H 펌프+ 효소들은 아마도 동음이의어인 것으로 알려져 있는데, 두 개의 계통생성 하위 가족에 속한다고 한다.[4]한 하위 제품군은 항상 보존된 사이스틴(Cys222)을 포함하고 알려진 모든 K 독립형+ H-PPAS를+ 포함하며, 다른 하위 제품군은 또 다른 보존된 사이스틴(Cys573)을 포함하지만 Cys가222 부족하고 알려진 모든 K-PPAS를++ 포함한다.[4][5]모든 H-PAPAS는+ Mg를2+ 필요로 하며, 식물성 바쿠올, 원생대의 산산칼슘, 발효균의 경우는 mM K를+ 필요로 한다. 고증뿐만 아니라 호흡기와 광합성 박테리아로부터도 K에+ 덜 의존한다.그러나 예외는 있을 수 있다.[4]K의+ 이송 여부는 확실치 않다.null

고고학자 Methanosarcina Mazei Gö1은 게놈 2 H-트랜스포사타아제+(PPASes), MVP1, MVP2에 암호화된 것이다.MVP1은 박테리아 PPAS를 닮았고 MVP2는 식물 PPAS를 닮았다.[6]MVP2는 가수 분해된 화인산염 당 1H를+ 번역하는 것으로 나타났다.null

아나에로스티페스 카카에, 클로로비움 리미콜라, 클로스트리디움 테타니, 데스울푸로모나스 아세톡시돈의 일부 PPAS는 K 의존형+ Na+ 전달체로 확인되었다.[7]Phylogenetic 분석은 K 종속+ 가족 내에서 특성화되고 예측된 Na-transporting+ PPAS(Na-PAPASes+)로 구성된 단면체 층을 식별하도록 유도했다.H-트랜스포팅+ PPAS(H-Pransporting+ PPAS)는 더 이질적이며 두 하위 패밀리에서 적어도 3개의 독립된 집단을 형성한다.[7]null

함수

식물 효소는 아마도 화인산염의 가수분해 시 1 H를+ 펌핑하여 토노플라스트 루멘에서 양성자 동력과 산성을 생성한다.그들은 동일한 황극 막에서 ATPases를 H로 변환하여+ 생성된 것과 유사한 크기의 pmf를 확립한다.박테리아와 고고 단백질은 완전히 되돌릴 수 있는 반응을 촉진할 수 있기 때문에 pmf가 충분할 때 파이로인산염을 합성할 수 있다.R. 루브럼의 효소는 광도가 빠른 ATP 합성을 지원하기에 충분한 pmf를 생성하기에 충분하지 않을 때 pmf에 기여한다.V-PPase의 조광 서브유닛의 두 C-termini는 모두 막의 같은 면에 있으며, 서로 가까이 있다.[8]Vacuolar H-pyrophosphatase의+ Transformbrane 도메인 6은 단백질 표적화와 양성자 수송을 모두 중재하는 것으로 보인다.[9]null

H-PPASes에+ 의해 촉매되는 일반화된 운송 반응은 다음과 같다.

파이로인산염(P2) + HO2 + H+(시토플라즘) → 무기인산염(2 Pi) + H+(외부 환경 또는 황색 루멘)

구조

H-PPase+ 계열의 진핵성 부재는 약 770개의 아미노아실 잔류물(aas)으로 15개 또는 16개의 Puttive transembrane α-helic spanner(TMS)를 가진 큰 단백질이다.N-termini는 vacuolar roomen에 있는 반면 C-termini는 세포질 내에 있는 것으로 추정된다.이러한 단백질은 F형 ATPases(TC #3.A.2)의 C-단자 영역에서 DCCD 민감 글루탐산염(글루탐산염)을 둘러싼 영역과 설득력 있는 시퀀스 유사성을 보이는 영역을 나타낸다.Streptomyces coelicolor의 H-pyrophosphatase는+ 세포질에 노출된 기질 결합 도메인을 가진 17 TMS 위상을 가지고 있는 것으로 나타났다.C-terminus는 단일 C-terminal TMS로 친수성이 있으며, 기본 구조는 기능적 모티브를 가진 여러 개의 큰 세포질 루프와 16개의 TMS를 가진 것으로 생각된다.[10]아라비도피스 H-PPase에+ 있는 몇 개의 산성 잔류물이 기능에 중요한 것으로 나타났다.일부 발전소는 밀접하게 관련된 H-PPase+ 이소 형태를 가지고 있다.이 효소들은 효소수수료 번호 EC 3.6.1.1을 가지고 있다.

린 외 연구진(2012)은 비유압성 기질 아날로그, 이미도디프인산염(IDP)이 복합된 Vigna radioata H-PPase+(VrH-PPASE+)의 결정 구조를 2.35 å에서 보고했다.각 VrH-PPase+ 하위 장치는 16개의 투과성 나선형으로 형성된 적분 막 영역으로 구성된다.[11]IDP는 각 서브 유닛의 세포설 영역에 묶여 있으며, 수많은 충전 잔류물과 5 Mg2+ 이온에 의해 갇힌다.이전에 원하지 않았던 양성자 변환 경로는 6개의 핵심 트랜스템브레인 나선형으로 형성된다.양성자 펌핑은 PP(i) 가수분해로 초기화할 수 있으며, H는 Arg+ 242, Asp 294, Lys 742 및 Glu 301로 구성된 경로를 통해 vacuolar 루멘으로 이송된다.린 외 연구진(2012)은 H-PPAS에+ 의한 양성자 펌프와 PP(i) 가수 분해 사이의 결합을 위한 메커니즘의 작동 모델을 제안했다.막 일체형 피로인산화효소(M-PPASes)는 식물, 박테리아, 원생동물들의 생존에 매우 중요하다.그들은 Na+ 또는 H+ 펌핑에 화인산가수분해 또는 합성을 결합한다.[11]휴면 상태에 있는 써모토가 마리티마 H-PPase의+ 2.6å 구조는 이전에 알려지지 않았던 이온 펌핑 용액을 밝혀냈다.[12]막 위 20개의 앙스트롬인 수성중추는 6α 나선형의 특이한 '커플링 깔때기'에 의해 보존된 아스프(243), 글루(246), 리스(707)에 의해 형성된 게이트에 결합된다.Helix 12는 간단한 결합-변경 메커니즘에 의해 문을 열기 위해 기판 결합 위로 미끄러져 내려간다.대문 아래에는 나선형 4개가 출구 채널을 형성한다.중첩된 나선은 3-6, 9~12, 13~16으로 보아 M-PPAS가 유전자 곱셈을 통해 발생했음을 알 수 있다.[12]활성 사이트, 불소 억제 데이터 및 이온 수송을 위한 다양한 모델을 비교함으로써, 카잔데르 외 연구진은 막 일체형 PPases가 아마도 펌핑을 추진하기 위해 피로인산염의 결합을 사용할 것이라고 결론지었다.[13]null

참고 항목

참조

  1. ^ a b Perez-Castineira JR, Lopez-Marques RL, Villalba JM, Losada M, Serrano A (December 2002). "Functional complementation of yeast cytosolic pyrophosphatase by bacterial and plant H+-translocating pyrophosphatases". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (25): 15914–9. Bibcode:2002PNAS...9915914P. doi:10.1073/pnas.242625399. hdl:11441/26079. PMC 138539. PMID 12451180.
  2. ^ a b Baltscheffsky M, Schultz A, Baltscheffsky H (September 1999). "H+ -PPases: a tightly membrane-bound family". FEBS Lett. 457 (3): 527–33. doi:10.1016/S0014-5793(99)90617-8. PMID 10523139. S2CID 12452334.
  3. ^ a b Perez-Castineira JR, Lopez-Marques RL, Losada M, Serrano A (May 2001). "A thermostable K(+)-stimulated vacuolar-type pyrophosphatase from the hyperthermophilic bacterium Thermotoga maritima". FEBS Lett. 496 (1): 6–11. doi:10.1016/S0014-5793(01)02390-0. PMID 11343697. S2CID 24013031.
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  10. ^ Mimura H, Nakanishi Y, Hirono M, Maeshima M (August 2004). "Membrane topology of the H+-pyrophosphatase of Streptomyces coelicolor determined by cysteine-scanning mutagenesis". The Journal of Biological Chemistry. 279 (33): 35106–12. doi:10.1074/jbc.M406264200. PMID 15187077.
  11. ^ a b Lin SM, Tsai JY, Hsiao CD, Huang YT, Chiu CL, Liu MH, Tung JY, Liu TH, Pan RL, Sun YJ (March 2012). "Crystal structure of a membrane-embedded H+-translocating pyrophosphatase". Nature. 484 (7394): 399–403. Bibcode:2012Natur.484..399L. doi:10.1038/nature10963. PMID 22456709. S2CID 4402379.
  12. ^ a b Kellosalo J, Kajander T, Kogan K, Pokharel K, Goldman A (July 2012). "The structure and catalytic cycle of a sodium-pumping pyrophosphatase". Science. 337 (6093): 473–6. Bibcode:2012Sci...337..473K. doi:10.1126/science.1222505. PMID 22837527. S2CID 5220443.
  13. ^ Kajander T, Kellosalo J, Goldman A (June 2013). "Inorganic pyrophosphatases: one substrate, three mechanisms". FEBS Letters. 587 (13): 1863–9. doi:10.1016/j.febslet.2013.05.003. PMID 23684653. S2CID 207715175.
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