DSSP(알고리즘)

DSSP
원본 작성자	볼프강 카브쉬, 크리스 샌더
개발자	마르텐 헤켈만
초기 출시	1983
안정적 방출	4.0.5 / 2022년 5월 3일, 11개월 전
저장소	github.com/PDB-REDO/dssp
작성 위치	C++
면허증.	라이센스 증가
웹사이트	swift.cmbi.umcn.nl/gv/dssp/

DSSP 알고리즘은 단백질의 원자-분해능 좌표가 주어진 단백질의 아미노산에 2차 구조를 할당하는 표준 방법입니다.이 약어는 ^[2]이 알고리즘을 설명하는 1983년 논문에서 단 한 번 언급되는데, 여기서 단백질의 2차 구조를 정의하는 알고리즘을 구현하는 파스칼 프로그램의 이름입니다.

알고리즘.

DSSP는 카보닐 산소와 아미드 수소에 각각 -0.42e 및 +0.20e의 부분 전하를 가정하고 순수한 정전기 정의를 사용하여 단백질의 등뼈 내 수소 결합을 식별하는 것으로 시작합니다.다음 방정식의 E가 -0.5 kcal/mol보다 작으면 수소 결합이 확인됩니다.

E=0.084\left\{\frac {1}{r_{ON}}}+{\frac {1}{r_{CH}}-{\frac {1}{r_{OH}}-{\frac {1}{r_{CN}}\right\}\cdot 332\,\mathrm {kcal/mol}

$r_{AB}$ 서 AB는 $r_{AB}$ $AB}$ 항은 $r_{AB}$ C=O기의 탄소(C) 및 산소(O) 원자와 N-H기의 질소(N) 및 수소(H) 원자로부터 얻은 원자 A와 B 사이의 거리를 나타냅니다.

이를 바탕으로 8가지 유형의 2차 구조가 할당됩니다.3개의₁₀ 나선, α 나선 및 γ 나선은 기호 G, H 및 I를 가지며 잔류물이 각각 3개, 4개 또는 5개의 잔류물인 수소 결합의 반복적인 시퀀스를 가짐으로써 인식됩니다.두 가지 유형의 베타 시트 구조가 존재합니다. 베타 브리지는 기호 B를 가지고 있는 반면, 긴 수소 결합 세트와 베타 팽대부는 기호 E를 가지고 있습니다.T는 나선형의 전형적인 수소 결합을 특징으로 하는 턴에 사용됩니다.S는 곡률이 높은 영역( ${\overrightarrow {C_{i}^{\alpha }C_{i+2}^{\alpha }}}$ ${\overrightarrow {C_{i}^{\alpha }C_{i+2}^{\alpha }}}$ ${\overrightarrow {C_{i}^{\alpha }C_{i+2}^{\alpha }}}$ ${\overrightarrow {C_{i}^{\alpha }C_{i+2}^{\alpha }}}$ ${\overrightarrow {C_{i}^{\alpha }C_{i+2}^{\alpha }}}$ α ${\overrightarrow {C_{i-2}^{\alpha }C_{i}^{\alpha }}}$ {\ $overright$ arrow ${C_{$ $i}^{\alpha }}$ 과 $\overrightarrow {C_{i}^{\alpha }C_{{i+2}}^{\alpha }}$ ${\overrightarrow {C_{i-2}^{\alpha }C_{i}^{\alpha }}}$ - ${\overrightarrow {C_{i-2}^{\alpha }C_{i}^{\alpha }}}$ ${\overrightarrow {C_{i-2}^{\alpha }C_{i}^{\alpha }}}$ $Ci$ α $→$ {{ $i-2}^{\alpha }}$ ${\overrightarrow {C_{i}^{\alpha }C_{i+2}^{\alpha }}}$ 의 $\overrightarrow {C_{{i-2}}^{\alpha }C_{i}^{\alpha }}$ 각도가 70° 이상인 $영역$ )에 사용됩니다.다른 규칙이 적용되지 않는 경우 ^[3]루프를 참조하여 공백(또는 공백)이 사용됩니다.이 8가지 유형은 보통 나선(G, H 및 I), 가닥(E 및 B) 및 루프(S, T 및 C)의 세 가지 더 큰 클래스로 그룹화됩니다.

◦ 나선형

원래의 DSSP 알고리듬에서 잔류물은 γ 나선이 아닌 α 나선에 우선적으로 할당되었습니다.2011년, DSSP는 일반적으로 알파 ^[4]나선으로 측면에 있는 많은 "암호화된" γ 나선에 주석을 달지 못한 것으로 나타났습니다.2012년에, γ 나선의 할당이 α 나선보다 우선하도록 DSSP가 다시 작성되어 γ 나선의 더 나은 탐지를 초래했습니다.^[3] 따라서 2.1.0 이후 버전의 DSSP는 이전 버전과 약간 다른 출력을 생성합니다.

변종

2002년, 여러 수소 결합 임계값을 도입하여 연속적인 DSSP 할당이 개발되었으며, 여기서 새로운 할당은 단백질 ^[5]운동과 상관관계가 있는 것으로 밝혀졌습니다.

참고 항목

STRIDE(알고리즘) 대체 알고리즘
크리스 샌더 (과학자)

레퍼런스

^ "DSSP".
^ Kabsch W, Sander C (1983). "Dictionary of protein secondary structure: pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features". Biopolymers. 22 (12): 2577–637. doi:10.1002/bip.360221211. PMID 6667333. S2CID 29185760.
^ ^a ^b "DSSP 설명서"
^ Cooley RB, Arp DJ, Karplus PA (2010). "Evolutionary origin of a secondary structure: π-helices as cryptic but widespread insertional variations of α-helices enhancing protein functionality". J Mol Biol. 404 (2): 232–246. doi:10.1016/j.jmb.2010.09.034. PMC 2981643. PMID 20888342.
^ Andersen CA, Palmer AG, Brunak S, Rost B (2002). "Continuum secondary structure captures protein flexibility". Structure. 10 (2): 175–184. doi:10.1016/S0969-2126(02)00700-1. PMID 11839303.

외부 링크

[1] "DSSP".

[Kabsch1983-2] Kabsch W, Sander C (1983). "Dictionary of protein secondary structure: pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features". Biopolymers. 22 (12): 2577–637. doi:10.1002/bip.360221211. PMID 6667333. S2CID 29185760.

[DSSPmanual-3] "DSSP 설명서"

[pmid20888342-4] Cooley RB, Arp DJ, Karplus PA (2010). "Evolutionary origin of a secondary structure: π-helices as cryptic but widespread insertional variations of α-helices enhancing protein functionality". J Mol Biol. 404 (2): 232–246. doi:10.1016/j.jmb.2010.09.034. PMC 2981643. PMID 20888342.

[Andersen2002-5] Andersen CA, Palmer AG, Brunak S, Rost B (2002). "Continuum secondary structure captures protein flexibility". Structure. 10 (2): 175–184. doi:10.1016/S0969-2126(02)00700-1. PMID 11839303.

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