바나제

Barnase
바나제
Barnase-barstar-1brs.png
바나아제와 그 억제제 바스타 사이에 단단히 묶여 있는 콤플렉스.바나제는 2차 구조에 의해 색칠되고 바스타는 파란색으로 색칠된다.[1]
식별자
기호바나제
PDB1BRS 더 많은 구조물
유니프로트P00648
기타자료
EC 번호3.1.27.-

바르나아제(Bannaase, "BActerial" "RiboNuclease"의 portmantau)는 110개의 아미노산으로 구성되어 있으며 리보누클리스 활성이 있는 박테리아 단백질이다.바실러스 아밀롤리케파시엔스 박테리아에 의해 합성되어 분비되지만 억제제 바스타 없이 발현되면 세포에 치명적이다.억제제는 리보뉴클레아제 활성 부위와 결합하여 막힘으로써 합성된 후 그러나 분비되기 전에 세포의 RNA가 손상되는 것을 방지한다.바나제/바스타 콤플렉스는 단백질-단백 결합이 매우 촘촘하고, 정속도가 10sM인8−1−1 것으로 유명하다.

단백질 접힘 연구

바르나아제는 이황화 결합이 없으며, 접기 위해 이황화합물이나 비펩타이드 성분을 필요로 하지 않는다.이러한 단순성은 되돌릴 수 있는 접기 전환과 결합하여 단백질이 어떻게 접히는지를 이해하기 위해 바나아제가 광범위하게 연구되어 왔다는 것을 의미한다.[2][3][4]바나아제의 접힘은 phi 값 분석으로 알려진 단백질 접힘 전환 상태를 특성화하는 방법을 개발하는 데 테스트 케이스로 사용한 Alan Fersht의 실험실에서 광범위하게 연구되어 왔다.

활성 사이트 및 촉매 메커니즘

바나제는 디리보뉴클레오티드 GpN 현장에서 가수분해를 촉진한다.갈라지는 일반적인 산성 염기 메커니즘을 사용하여 두 단계로 발생한다: 첫 번째 트랜지스터 단계에서 순환 중간이 형성되고, 그 다음 분해된 RNA를 방출하기 위해 가수분해된다.카탈루션에 관련된 가장 중요한 두 가지 잔류물은 글루73과 히스102로 효소 활동에 모두 필수적이다.글루73은 일반기층이고 히스102는 일반기층이다.비록 그것이 산성 기반 촉매에 직접적으로 관여하지는 않지만, Lys27은 또한 활동에도 매우 중요하다; 그것은 전환 상태 기질 결합에 관련되어 있다.[5]

참고 항목

참조

  1. ^ PDB: 1BRS;Buckle AM, Schreiber G, Fersht AR (August 1994). "Protein-protein recognition: crystal structural analysis of a barnase-barstar complex at 2.0-A resolution". Biochemistry. 33 (30): 8878–89. doi:10.1021/bi00196a004. PMID 8043575.
  2. ^ Serrano L, Kellis JT, Cann P, Matouschek A, Fersht AR (April 1992). "The folding of an enzyme. II. Substructure of barnase and the contribution of different interactions to protein stability". J. Mol. Biol. 224 (3): 783–804. doi:10.1016/0022-2836(92)90562-X. PMID 1569557.
  3. ^ Serrano L, Matouschek A, Fersht AR (April 1992). "The folding of an enzyme. III. Structure of the transition state for unfolding of barnase analysed by a protein engineering procedure". J. Mol. Biol. 224 (3): 805–18. doi:10.1016/0022-2836(92)90563-Y. PMID 1569558.
  4. ^ Matouschek A, Serrano L, Fersht AR (April 1992). "The folding of an enzyme. IV. Structure of an intermediate in the refolding of barnase analysed by a protein engineering procedure". J. Mol. Biol. 224 (3): 819–35. doi:10.1016/0022-2836(92)90564-Z. PMID 1569559.
  5. ^ Mossakowska DE, Nyberg K, Fersht AR (May 1989). "Kinetic characterization of the recombinant ribonuclease from Bacillus amyloliquefaciens (barnase) and investigation of key residues in catalysis by site-directed mutagenesis". Biochemistry. 28 (9): 3843–50. doi:10.1021/bi00435a033. PMID 2665810.

추가 읽기

외부 링크


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  1. ^ Kippen, A. D.; Arcus, V. L.; Fersht, A. R. (1994). "Structural studies on peptides corresponding to mutants of the major alpha-helix of barnase". Biochemistry. 33 (33): 10013–10021. doi:10.1021/bi00199a027. PMID 8060969.
  2. ^ Arcus, V. L.; Vuilleumier, S.; Freund, S. M.; Bycroft, M.; Fersht, A. R. (1994). "Toward solving the folding pathway of barnase: The complete backbone 13C, 15N, and 1H NMR assignments of its pH-denatured state". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 91 (20): 9412–9416. Bibcode:1994PNAS...91.9412A. doi:10.1073/pnas.91.20.9412. PMC 44822. PMID 7937780.
  3. ^ Arcus, V.; Vuilleumier, S.; Freund, S. M.; Bycroft, M.; Fersht, A. R. (1995). "A Comparison of the pH, Urea, and Temperature-denatured States of Barnase by Heteronuclear NMR: Implications for the Initiation of Protein Folding". Journal of Molecular Biology. 254 (2): 305–321. doi:10.1006/jmbi.1995.0618. PMID 7490750.
  4. ^ Oliveberg, M.; Arcus, V. L.; Fersht, A. R. (1995). "PKA values of carboxyl groups in the native and denatured states of barnase: The pKA values of the denatured state are on average 0.4 units lower than those of model compounds". Biochemistry. 34 (29): 9424–9433. doi:10.1021/bi00029a018. PMID 7626612.