구조 유효성 검사

Structure validation
구조 유효성 검사 개념: 단백질 모델(각 공은 원자) 및 전자 밀도 데이터와 3개의 밝은 문제 플래그가 있는 확대 영역

고분자 구조 검증은 단백질과 핵산 등 큰 생물학적 분자의 3차원 원자 모델에 대한 신뢰도를 평가하는 과정이다.분자 내 각 원자에 대해 3D 좌표를 제공하는 이들 모델(이미지 예시 참조)은 X선 결정학이나[1] 핵자기공명(NMR)과 같은 구조 생물학 실험에서 나온 것이다.[2]검증에는 1) 실험에서 수천에서 수백만까지 측정의 유효성에 대한 확인, 2) 원자 모델이 실험 데이터와 얼마나 일치하는지 확인, 3) 알려진 물리적 및 화학적 성질을 가진 모델의 일관성을 확인하는 세 가지 측면이 있다.

단백질과 핵산은 생물학의 일꾼으로, 필요한 화학 반응, 구조 조직, 성장, 이동성, 재생산, 환경 민감성을 제공한다.그들의 생물학적 기능에 필수적인 것은 분자의 상세한 3D 구조와 그 구조들의 변화들이다.이러한 기능을 이해하고 제어하기 위해서는 그러한 구조를 대표하는 모델에 대한 정확한 지식이 필요하다. 여기에는 많은 강점과 때때로 약점이 포함된다.

고분자 모델의 최종 사용자에는 임상의, 교사, 학생뿐만 아니라 구조 생물학자 자신, 저널 편집자와 심판, 다른 기법으로 고분자를 연구하는 실험학자, 생물학적 분자의 일반적 특성을 연구하는 이론가와 생물정보학자가 포함된다.이들의 관심사와 요구사항은 다양하지만, 모델 신뢰성에 대한 글로벌 및 현지 이해에서 큰 이익을 얻는다.

과거 요약

고분자 결정학에는 소분자 X선 결정학(원자가 몇 백 개 미만인 구조물의 경우)의 오래된 장이 선행되었다.소분자 회절 데이터는 고분자에 대해 실현 가능한 것보다 훨씬 높은 분해능으로 확장되며, 데이터와 원자 모델 사이에 매우 깨끗한 수학적 관계를 가지고 있다.잔류물 또는 R-요인은 실험 데이터와 원자 모델에서 역산정한 값 사이의 합치를 측정한다.잘 결정된 소분자 구조의 경우, R-요인은 실험 데이터의 불확실성(5% 미만)만큼 거의 작다.따라서 그 한 가지 테스트만으로도 필요한 검증의 대부분을 제공하지만, 액타결정그래피카 섹션 B 또는 C와 같은 국제결정연맹(IUCr) 저널에 제출되는 소분자 결정구조 논문의 요건으로 자동화된 소프트웨어에[3] 의해 다수의 추가적인 일관성 및 방법론 점검이 이루어진다.이러한 소립자 구조의 원자 좌표는 케임브리지 구조 데이터베이스(CSD)[4] 또는 COD(Crystalography Open Database)를 통해 보관 및 액세스된다.[5]

최초의 고분자 유효성 검사 소프트웨어는 1990년경에 단백질을 위해 개발되었다.모델 대 데이터 일치를 위한 Rfree 교차 검증,[6] 공밸런트 지오메트리의 결합 길이 및 각도 [7]매개변수, 사이드체인 및 백본 순응 기준을 포함했다.[8][9][10]고분자 구조의 경우, 원자 모델은 PDB(단백질 데이터 뱅크)에 저장되며, 여전히 이 데이터의 단일 아카이브.그 프로그램 데이터베이스는 1970년대에 국립 브룩 헤이븐 Laboratory,[11]에 개최되었어 2000년 RCSB(연구 협업 구조 생물학회)에 Rutgers,[12]2003년 사이트로 유럽([1])과 아시아([2])에서 추가되고, NMR데이터가 BioMagResB에서 처리하고와wwPDB(단백질 자료 뱅크 세계적인)[13]확대 중심의 이사했다.ank(인 비엠 알비)위스콘신에서

검증은 아래에 설명된 추가 개발로 현장에서 표준이 되었다.[14]*확장해야 할 확장이 필요함*

전 세계 단백질 데이터 뱅크(wwPDB)가 원자 좌표와 함께 실험 데이터를 의무적으로 축적하도록 한 2008년 2월 1일을 기준으로 x-ray와 NMR 모두에 대한 포괄적 검증의 적용 가능성에 큰 힘이 실렸다.2012년부터 강력한 유효성검사는 X선 결정학,[15] NMR,[16] SACS(소각 X선 산란), 크라이오EM(크라이오-Electron Microcycopy)에 대한 WWPDB 유효성검증 태스크포스 위원회의 권고사항에서 WWPDB 증착에 채택되고 있다.[17]

유효성 검사 단계

검증은 수집된 원시 데이터의 검증(데이터 유효성 검사), 원자 모델로 데이터를 해석(모델 대 데이터 유효성 검사), 그리고 최종적으로 모델 자체에 대한 검증의 세 단계로 나눌 수 있다.처음 두 단계는 사용된 기법에 특정하지만, 최종 모델에서 원자의 배열을 검증하는 것은 아니다.

모델 유효성 검사

기하학

[7][18][19]

순응(다이헤드랄): 단백질과 RNA

단백질과 RNA의 백본과 사이드 체인 다이헤드랄 각도는 허용되거나 금지된 각도의 특정한 조합을 가지고 있는 것으로 나타났다.단백질 백본 다이헤드랄(dihedrals, ψ)의 경우, 이것은 전설적인 라마찬드란 플롯이 다루고 있는 반면, 사이드체인 다이헤드랄(side-chain dihedrals)의 경우는 던브랙의 로타머 도서관을 참고해야 한다.

Though, mRNA structures are generally short-lived and single-stranded, there are an abundance of non-coding RNAs with different secondary and tertiary folding (tRNA, rRNA etc.) which contain a preponderance of the canonical Watson-Crick (WC) base-pairs, together with significant number of non-Watson Crick (NWC) base-pairs - for which such RNA also핵산 나선선에 적용되는 정기적인 구조 유효성 검사에 적합하다.표준 관행은 내부(Transnational:시프트, 슬라이드, 상승, 회전:틸트, 롤링, 트위스트(Tilt, Roll, Twist) 및 베이스 쌍간 기하학적 파라미터(Transnational:전단, 스태거, 스트레치, 회전:버클, 프로펠러, 개구부)[20][21] - 제안된 값에 대한 범위 내 또는 범위 외 여부이러한 매개변수는 서로에 대한 두 개의 쌓이는 염기쌍(간격)과 함께 서로에 대한 두 개의 가닥(intra)으로 쌍을 이룬 염기쌍의 상대적 방향을 설명하며, 따라서 이들 염기쌍은 일반적으로 핵산 구조를 검증하는 역할을 한다.RNA-helices는 길이가 작기 때문에(평균: 10-20 bps) 정전기 표면 전위를 검증 매개변수로 사용하는 것이 특히 모델링 목적에 이로운 것으로 밝혀졌다.

포장 및 전기학: 구상 단백질

구상 단백질의 경우, 측면 체인의[23][24][25][26] 내부 원자 패킹(단거리, 국소적 상호작용)이 단백질 폴드의 구조적 안정화에 중추적인 것으로 나타났다.한편, 전체적인[27] 접이식(비 국소, 장거리)의 정전기적 조화(비 국소, 장거리)도 안정화에 필수적인 것으로 나타났다.포장 이상에는 강직 충돌,[28] 짧은 접촉,[26] 구멍[29] 및 충치가[30] 포함되며 정전기 부조화는[27][31] 단백질 코어(특히 설계된 단백질 내부와 관련이 있음)의 불균형 부분 전하를 가리킨다.몰프리티의 충돌점수는 매우 높은 분해능에서 심각한 충돌을 식별하지만, 보완성 플롯은 패킹 이상 징후와 측면 체인의 정전기 불균형을 결합하고 한쪽 또는 양쪽 모두에 대한 신호를 결합한다.

탄수화물

PDB 접근 코드 '4B'로 구조물의 항체 파편과 연결된 N글리칸의 2D 다이어그램YH'. Privateer와 함께 생성된 이 다이어그램은 표준 기호 명칭을[33] 따르며,[32] 원래 svg 형식으로 링 순응 및 검출된 단당류 유형을 포함한 유효성 검사 정보가 포함된 주석을 포함한다.

탄수화물의 분기 및 주기적 성질은 검증 도구를 구조화하는 데 특별한 문제를 제기한다.[34]고해상도에서는 올리고당 및 다당류의 염기서열/구조, 공가변형 및 리간드로 결정할 수 있다.그러나 낮은 해상도(일반적으로 2.0˚ 미만)에서는 시퀀스/구조물이 알려진 구조와 일치하거나 질량 분광 분석과 같은 보완적 기법으로 지원되어야 한다.[35]또한 단당류가 명확한 형태 선호도(포화 고리 일반적으로 의자 입체 배열에서 발견된다)[36]그러나 모델 및/또는 정제( 잘못된 결합 분자 비대칭성 또는 거리, 모델-see[37]의 rev.에 탄수화물 건물 모델 및 세부 and[38][39][40]에 권고 사항에 대한 잘못된 선택을 짓는 동안 도입했다일반 err에 iews탄수화물 구조에서)는 에너지 미니마에서 원자 모델을 가져올 수 있다.퇴적된 탄수화물 구조물의 약 20%가 부당한 에너지 미니마에 있다.[41]

반면 CCP4 제품군은 현재 Privateer,[32]는 모델 buildi로 통합된 도구 배포한 탄수화물 유효성 검사 웹 서비스에 대한 번호glycosciences.de(질량 분석 법 데이터로 pdb-care,[42]과 크로스 확인에 의해 명명 법 점검과 연결 검사 GlycanBuilder의 사용 등을 포함)에서 사용할 수 있습니다.쇼핑과 r미세 공정 자체프라이빗러는 스테레오 및 레지오 화학, 링 순응 및 퍽커링, 링크 비틀림, 양적 생략 밀도 대비 실공간 상관관계를 확인할 수 있어 링 본드에 주기적인 비틀림 구속장치를 발생시킬 수 있으며, 이는 단당류의 최소 에너지 순응을 유지하기 위해 어떤 정교 소프트웨어에서도 사용할 수 있다.[32]

또한 Privateer는 모든 검증 정보를 툴팁 주석으로 포함하는 글리코바이오학[33] 표준 기호 명명법에 따라 확장 가능한 2차원 SVG 도표를 생성한다(그림 참조).이 기능은 현재 분자 그래픽 프로그램 CCP4mg(표준 기호 명칭을[33] 준수하는 [43]글리코블록 3D 표현을 통한)과 스위트의 그래픽 인터페이스인 CPP4i2와 같은 다른 CPP4 프로그램에 통합되어 있다.

결정학적 검증

참고 항목: X선 결정학

전반적인 고려사항

글로벌 기준과 로컬 기준

많은 평가 기준은 전체 실험 구조에 전체적으로 적용되며, 특히 분해능, 데이터의 무이소트로피 또는 불완전성, 전체 모델 대 데이터 일치를 측정하는 잔류 또는 R-요인(아래 참조)이 가장 두드러진다.이는 사용자가 관련 단백질 데이터 뱅크 항목 중 가장 정확한 항목을 선택하여 질문에 답변할 수 있도록 도와준다.다른 기준은 3D 구조의 개별 잔류물이나 국부적 지역에 적용된다. 예를 들어, 국부적 전자 밀도 지도에 적합하거나 원자 사이의 강직 충돌.그것들은 특히 모델을 개선하기 위해 구조 생물학자에게, 그리고 효소 활동 현장이나 약물 결합과 같은, 그들이 관심 있는 장소 바로 주변에서 모델의 신뢰성을 평가하는 사용자에게 중요하다.두 가지 유형의 조치 모두 매우 유용하지만, 글로벌 기준을 명시하거나 발표하기가 더 쉽지만, 현지 기준은 과학적 정확성과 생물학적 관련성에 가장 큰 기여를 한다.럽 교과서에 표현된 바와 같이, "기하와 전자 밀도 모두의 평가를 포함한 국부적 검증만이 모델의 국부적 특징을 바탕으로 한 구조 모델의 신뢰성이나 어떤 가설의 정확한 그림을 줄 수 있다."[44]

고분해능 고분자 결정 구조에서 볼 수 있는 것

분해능 및 B-요인과의 관계

데이터 유효성 검사

구조인자

트윈닝

모델 대 데이터 검증

잔차 및 자유

실제 공간 상관 관계

진단된 문제를 수정하여 개선

핵자기 공명에서

데이터 검증:화학적 이동, NOE, RDC

AVS
AVS(Assignment Validation Suite)는 BMRB(BioMagResBank) 형식의 화학 교대 목록에 문제가 있는지 점검한다.[45]
PSVS
정보검색 통계에[46] 기반한 NESG의 단백질 구조 검증 서버
프로시스
Prosess(Protein Structure Evaluation Suite & Server)는 NMR 화학 교대조별 단백질 구조 모델과 NOE, 기하학적, 지식 기반 매개변수 평가를 제공하는 새로운 웹 서버다.
LACS
화학적 이동의 선형 분석은 화학적 이동 데이터의 절대적 참조에 사용된다.

모델 대 데이터 검증

TALOS+. 화학적 이동 데이터에서 단백질 백본 비틀림 각도를 예측한다.정교화 중에 구조물 모델에 적용되는 추가적인 구속장치를 생성하기 위해 자주 사용된다.

모델 유효성 검사: 위와 같이

PDB 파일 2K5D를 위한 NMR 구조 앙상블, 베타 가닥(화살표)에 대해 잘 정의된 구조 및 주황색 루프 및 파란색 N-terminus에 대한 미정의 높은 이동 영역

동적: 코어 대 루프, 테일 및 모바일 도메인

NMR 구조 앙상블 검증의 중요한 요구 사항 중 하나는 잘 결정된 지역(실험 데이터가 있는 지역)과 이동성이 높거나 관측된 데이터가 없는 지역을 구분하는 것이다.이러한 구별을 위한 몇 가지 현재 또는 제안된 방법들이 랜덤 코일 지수처럼 있지만, 지금까지 NMR 커뮤니티는 하나로 표준화되지 않았다.

소프트웨어 및 웹 사이트

인 크라이오엠

SACS에서

SACS(소각 X선 산란)는 초기 또는 어려운 경우에 대한 대략적인 3D 구조의 원천으로서 그리고 NMR, 전자파, 결정학, 교차 링크 또는 계산 정보와 결합했을 때 하이브리드 방법 구조 결정의 구성요소로서 빠르게 성장하는 구조 결정 영역이다.SACS 데이터 해석 및 결과 모델의 품질에 대한 신뢰할 수 있는 검증 표준의 개발에 큰 관심이 있지만, 일반적으로 사용되는 방법은 아직 확립되어 있지 않다.이 방향의 최근 세 가지 단계는 전 세계 단백질 데이터 뱅크에 의한 소각 산란 검증 태스크 포스 위원회 구성과 초기 보고서,[47] 출판물에 데이터 포함을 위한 제안된 표준 세트,[48] 자동화된 품질 평가를 위한 통계적으로 파생된 기준의 초기 제안이다.[49]

컴퓨터 생물학용

최상의 기하학적 구조와 일치성 점수를 가진 모형이 정답에 가장 가까운 모형이 아닐 수 있기 때문에 분자에 대한 실험 데이터가 없는 경우 개별적이고 순수하게 계산된 고분자 모델의 의미 있는 검증을 수행하기가 어렵다.따라서 컴퓨터 모델링의 검증에서 강조되는 많은 부분은 방법에 대한 평가다.편향과 희망적 사고를 피하기 위해 이중 블라인드 예측 대회가 조직되었는데, 이중 블라인드 예측 대회가 원래 예시(1994년 이후 2년마다 개최됨)는 CASP(Critical Assessment of Structure Prediction)로, 새롭게 해결된 결정학적 구조나 NMR 구조에 대한 3D 단백질 구조의 예측을 평가하기 위해 마지막까지 신뢰하고 있다.e 관련 [50]경쟁CASP 평가의 주요 기준은 예측 모델과 실험 모델 사이의 칼파 위치 일치를 위한 GDT-TS라는 가중 점수다.[51]

참고 항목

참조

  1. ^ 럽 2009
  2. ^ 카바나 2006년
  3. ^ Spek AL (2003). "Single-crystal structure validation with the program PLATON". Journal of Applied Crystallography. 36: 7–13. doi:10.1107/S0021889802022112.
  4. ^ Allen FH (June 2002). "The Cambridge Structural Database: a quarter of a million crystal structures and rising". Acta Crystallographica Section B. 58 (Pt 3 Pt 1): 380–8. doi:10.1107/S0108768102003890. PMID 12037359.
  5. ^ Gražulis S, Chateigner D, Downs RT, Yokochi AF, Quirós M, Lutterotti L, et al. (August 2009). "Crystallography Open Database - an open-access collection of crystal structures". Journal of Applied Crystallography. 42 (Pt 4): 726–729. doi:10.1107/s0021889809016690. PMC 3253730. PMID 22477773.
  6. ^ Brünger AT (January 1992). "Free R value: a novel statistical quantity for assessing the accuracy of crystal structures". Nature. 355 (6359): 472–5. Bibcode:1992Natur.355..472B. doi:10.1038/355472a0. PMID 18481394. S2CID 2462215.
  7. ^ a b Engh RA, Huber R (1991). "Accurate bond and angle parameters for X-ray protein structure refinement". Acta Crystallographica A. 47 (4): 392–400. doi:10.1107/s0108767391001071.
  8. ^ Ponder JW, Richards FM (1987). "Tertiary templates for proteins. Use of packing criteria in the enumeration of allowed sequences for different structural classes". Journal of Molecular Biology. 193 (4): 775–791. doi:10.1016/0022-2836(87)90358-5. PMID 2441069.
  9. ^ Laskowski RA, MacArthur MW, Moss DS, Thornton JM (1993). "PROCHECK: a program to check the stereochemical quality of protein structures". Journal of Applied Crystallography. 26 (2): 283–291. doi:10.1107/s0021889892009944.
  10. ^ Hooft RW, Vriend G, Sander C, Abola EE (May 1996). "Errors in protein structures". Nature. 381 (6580): 272. Bibcode:1996Natur.381..272H. doi:10.1038/381272a0. PMID 8692262. S2CID 4368507.
  11. ^ Bernstein FC, Koetzle TF, Williams GJ, Meyer EF, Brice MD, Rodgers JR, et al. (May 1977). "The Protein Data Bank: a computer-based archival file for macromolecular structures". Journal of Molecular Biology. 112 (3): 535–42. doi:10.1016/s0022-2836(77)80200-3. PMID 875032.
  12. ^ Berman HM, Westbrook J, Feng Z, Gilliland G, Bhat TN, Weissig H, et al. (January 2000). "The Protein Data Bank". Nucleic Acids Research. 28 (1): 235–42. doi:10.1093/nar/28.1.235. PMC 102472. PMID 10592235.
  13. ^ Berman H, Henrick K, Nakamura H (December 2003). "Announcing the worldwide Protein Data Bank". Nature Structural Biology. 10 (12): 980. doi:10.1038/nsb1203-980. PMID 14634627. S2CID 2616817.
  14. ^ Kleywegt GJ (2000). "Validation of protein crystal structures". Acta Crystallographica D. 56 (Pt 3): 18–19. doi:10.1107/s0907444999016364. PMID 10713511.
  15. ^ Read RJ, Adams PD, Arendall WB, Brunger AT, Emsley P, Joosten RP, et al. (October 2011). "A new generation of crystallographic validation tools for the protein data bank". Structure. 19 (10): 1395–412. doi:10.1016/j.str.2011.08.006. PMC 3195755. PMID 22000512.
  16. ^ Montelione GT, Nilges M, Bax A, Güntert P, Herrmann T, Richardson JS, et al. (September 2013). "Recommendations of the wwPDB NMR Validation Task Force". Structure. 21 (9): 1563–70. doi:10.1016/j.str.2013.07.021. PMC 3884077. PMID 24010715.
  17. ^ Henderson R, Sali A, Baker ML, Carragher B, Devkota B, Downing KH, et al. (February 2012). "Outcome of the first electron microscopy validation task force meeting". Structure. 20 (2): 205–14. doi:10.1016/j.str.2011.12.014. PMC 3328769. PMID 22325770.
  18. ^ Gelbin A, Schneider B, Clowney L, Hsieh S-H, Olson WK, Berman HM (1996). "Geometric parameters in Nucleic Acids:Sugar and Phosphate Constituents". Journal of the American Chemical Society. 118 (3): 519–529. doi:10.1021/ja9528846.
  19. ^ Schultze P, Feigon J (June 1997). "Chirality errors in nucleic acid structures". Nature. 387 (6634): 668. Bibcode:1997Natur.387..668S. doi:10.1038/42632. PMID 9192890. S2CID 4318780.
  20. ^ Dickerson, Richard E. (1989-02-01). "Definitions and Nomenclature of Nucleic Acid Structure Parameters". Journal of Biomolecular Structure and Dynamics. 6 (4): 627–634. doi:10.1080/07391102.1989.10507726. ISSN 0739-1102. PMC 400765. PMID 2619931.
  21. ^ Olson, Wilma K; Bansal, Manju; Burley, Stephen K; Dickerson, Richard E; Gerstein, Mark; Harvey, Stephen C; Heinemann, Udo; Lu, Xiang-Jun; Neidle, Stephen; Shakked, Zippora; Sklenar, Heinz (2001-10-12). "A standard reference frame for the description of nucleic acid base-pair geometry11Edited by P. E. Wright22This is a document of the Nomenclature Committee of IUBMB (NC-IUBMB)/IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN), whose members are R. Cammack (chairman), A. Bairoch, H.M. Berman, S. Boyce, C.R. Cantor, K. Elliott, D. Horton, M. Kanehisa, A. Kotyk, G.P. Moss, N. Sharon and K.F. Tipton". Journal of Molecular Biology. 313 (1): 229–237. doi:10.1006/jmbi.2001.4987. ISSN 0022-2836. PMID 11601858.
  22. ^ Bhattacharyya, Dhananjay; Halder, Sukanya; Basu, Sankar; Mukherjee, Debasish; Kumar, Prasun; Bansal, Manju (2017-01-19). "RNAHelix: computational modeling of nucleic acid structures with Watson–Crick and non-canonical base pairs". Journal of Computer-Aided Molecular Design. 31 (2): 219–235. Bibcode:2017JCAMD..31..219B. doi:10.1007/s10822-016-0007-0. ISSN 0920-654X. PMID 28102461. S2CID 356097.
  23. ^ Shen MY, Davis FP, Sali A (March 2005). "The optimal size of a globular protein domain: A simple sphere-packing model". Chemical Physics Letters. 405 (1–3): 224–228. Bibcode:2005CPL...405..224S. doi:10.1016/j.cplett.2005.02.029. ISSN 0009-2614.
  24. ^ Misura KM, Morozov AV, Baker D (September 2004). "Analysis of anisotropic side-chain packing in proteins and application to high-resolution structure prediction". Journal of Molecular Biology. 342 (2): 651–64. doi:10.1016/j.jmb.2004.07.038. PMID 15327962.
  25. ^ Basu S, Bhattacharyya D, Banerjee R (May 2011). "Mapping the distribution of packing topologies within protein interiors shows predominant preference for specific packing motifs". BMC Bioinformatics. 12 (1): 195. doi:10.1186/1471-2105-12-195. PMC 3123238. PMID 21605466.
  26. ^ a b Banerjee R, Sen M, Bhattacharya D, Saha P (October 2003). "The jigsaw puzzle model: search for conformational specificity in protein interiors". Journal of Molecular Biology. 333 (1): 211–26. doi:10.1016/j.jmb.2003.08.013. PMID 14516754.
  27. ^ a b Basu S, Bhattacharyya D, Banerjee R (June 2012). "Self-complementarity within proteins: bridging the gap between binding and folding". Biophysical Journal. 102 (11): 2605–14. Bibcode:2012BpJ...102.2605B. doi:10.1016/j.bpj.2012.04.029. PMC 3368132. PMID 22713576.
  28. ^ Chen VB, Arendall WB, Headd JJ, Keedy DA, Immormino RM, Kapral GJ, et al. (January 2010). "MolProbity: all-atom structure validation for macromolecular crystallography". Acta Crystallographica Section D. 66 (Pt 1): 12–21. doi:10.1107/S0907444909042073. PMC 2803126. PMID 20057044.
  29. ^ Sheffler W, Baker D (January 2009). "RosettaHoles: rapid assessment of protein core packing for structure prediction, refinement, design, and validation". Protein Science. 18 (1): 229–39. doi:10.1002/pro.8. PMC 2708028. PMID 19177366.
  30. ^ Chakravarty S, Varadarajan R (July 1999). "Residue depth: a novel parameter for the analysis of protein structure and stability". Structure. 7 (7): 723–32. doi:10.1016/s0969-2126(99)80097-5. PMID 10425675.
  31. ^ Basu S, Bhattacharyya D, Banerjee R (June 2014). "Applications of complementarity plot in error detection and structure validation of proteins". Indian Journal of Biochemistry & Biophysics. 51 (3): 188–200. PMID 25204080.
  32. ^ a b c Agirre J, Iglesias-Fernández J, Rovira C, Davies GJ, Wilson KS, Cowtan KD (November 2015). "Privateer: software for the conformational validation of carbohydrate structures" (PDF). Nature Structural & Molecular Biology. 22 (11): 833–4. doi:10.1038/nsmb.3115. PMID 26581513. S2CID 33800088.
  33. ^ a b c Varki A, Cummings RD, Aebi M, Packer NH, Seeberger PH, Esko JD, et al. (December 2015). "Symbol Nomenclature for Graphical Representations of Glycans". Glycobiology. 25 (12): 1323–4. doi:10.1093/glycob/cwv091. PMC 4643639. PMID 26543186.
  34. ^ Agirre J, Davies GJ, Wilson KS, Cowtan KD (June 2017). "Carbohydrate structure: the rocky road to automation" (PDF). Current Opinion in Structural Biology. Carbohydrates • Sequences and topology. 44: 39–47. doi:10.1016/j.sbi.2016.11.011. PMID 27940408.
  35. ^ Crispin M, Stuart DI, Jones EY (May 2007). "Building meaningful models of glycoproteins". Nature Structural & Molecular Biology. 14 (5): 354, discussion 354–5. doi:10.1038/nsmb0507-354a. PMID 17473875. S2CID 2020697.
  36. ^ Davies GJ, Planas A, Rovira C (February 2012). "Conformational analyses of the reaction coordinate of glycosidases". Accounts of Chemical Research. 45 (2): 308–16. doi:10.1021/ar2001765. PMID 21923088.
  37. ^ Agirre J (February 2017). "Strategies for carbohydrate model building, refinement and validation". Acta Crystallographica Section D. 73 (Pt 2): 171–186. doi:10.1107/S2059798316016910. PMC 5297920. PMID 28177313.
  38. ^ Lütteke T (February 2009). "Analysis and validation of carbohydrate three-dimensional structures". Acta Crystallographica Section D. 65 (Pt 2): 156–68. doi:10.1107/S0907444909001905. PMC 2631634. PMID 19171971.
  39. ^ Lütteke T, von der Lieth CW (2009-01-01). "Data mining the PDB for glyco-related data". Glycomics. Methods in Molecular Biology. Vol. 534. pp. 293–310. doi:10.1007/978-1-59745-022-5_21. ISBN 978-1-58829-774-7. PMID 19277543.
  40. ^ Joosten RP, Lütteke T (June 2017). "Carbohydrate 3D structure validation" (PDF). Current Opinion in Structural Biology. 44: 9–17. doi:10.1016/j.sbi.2016.10.010. PMID 27816840.
  41. ^ Agirre J, Davies G, Wilson K, Cowtan K (May 2015). "Carbohydrate anomalies in the PDB" (PDF). Nature Chemical Biology. 11 (5): 303. doi:10.1038/nchembio.1798. PMID 25885951.
  42. ^ Lütteke T, von der Lieth CW (June 2004). "pdb-care (PDB carbohydrate residue check): a program to support annotation of complex carbohydrate structures in PDB files". BMC Bioinformatics. 5: 69. doi:10.1186/1471-2105-5-69. PMC 441419. PMID 15180909.
  43. ^ McNicholas S, Agirre J (February 2017). "Glycoblocks: a schematic three-dimensional representation for glycans and their interactions". Acta Crystallographica Section D. 73 (Pt 2): 187–194. doi:10.1107/S2059798316013553. PMC 5297921. PMID 28177314.
  44. ^ Rupp 2009, 13장 주요 개념
  45. ^ Moseley HN, Sahota G, Montelione GT (April 2004). "Assignment validation software suite for the evaluation and presentation of protein resonance assignment data". Journal of Biomolecular NMR. 28 (4): 341–55. doi:10.1023/B:JNMR.0000015420.44364.06. PMID 14872126. S2CID 14483199.
  46. ^ Huang YJ, Powers R, Montelione GT (February 2005). "Protein NMR recall, precision, and F-measure scores (RPF scores): structure quality assessment measures based on information retrieval statistics". Journal of the American Chemical Society. 127 (6): 1665–74. doi:10.1021/ja047109h. PMID 15701001.
  47. ^ Trewhella J, Hendrickson WA, Kleywegt GJ, Sali A, Sato M, Schwede T, et al. (June 2013). "Report of the wwPDB Small-Angle Scattering Task Force: data requirements for biomolecular modeling and the PDB". Structure. 21 (6): 875–81. doi:10.1016/j.str.2013.04.020. PMID 23747111.
  48. ^ Jacques DA, Guss JM, Svergun DI, Trewhella J (June 2012). "Publication guidelines for structural modelling of small-angle scattering data from biomolecules in solution". Acta Crystallographica Section D. 68 (Pt 6): 620–6. doi:10.1107/S0907444912012073. PMID 22683784.
  49. ^ Grant TD, Luft JR, Carter LG, Matsui T, Weiss TM, Martel A, Snell EH (January 2015). "The accurate assessment of small-angle X-ray scattering data". Acta Crystallographica Section D. 71 (Pt 1): 45–56. doi:10.1107/S1399004714010876. PMC 4304685. PMID 25615859.
  50. ^ Moult J, Pedersen JT, Judson R, Fidelis K (November 1995). "A large-scale experiment to assess protein structure prediction methods". Proteins. 23 (3): ii–v. doi:10.1002/prot.340230303. PMID 8710822. S2CID 11216440.
  51. ^ Zemla A (July 2003). "LGA: A method for finding 3D similarities in protein structures". Nucleic Acids Research. 31 (13): 3370–4. doi:10.1093/nar/gkg571. PMC 168977. PMID 12824330.

외부 링크

링크 참조

  1. ^ Kleywegt GJ, Harris MR, Zou JY, Taylor TC, Wählby A, Jones TA (December 2004). "The Uppsala Electron-Density Server". Acta Crystallographica Section D. 60 (Pt 12 Pt 1): 2240–9. doi:10.1107/s0907444904013253. PMID 15572777.
  2. ^ Emsley P, Lohkamp B, Scott WG, Cowtan K (April 2010). "Features and development of Coot". Acta Crystallographica Section D. 66 (Pt 4): 486–501. doi:10.1107/s0907444910007493. PMC 2852313. PMID 20383002.
  3. ^ Joosten RP, Joosten K, Murshudov GN, Perrakis A (April 2012). "PDB_REDO: constructive validation, more than just looking for errors". Acta Crystallographica Section D. 68 (Pt 4): 484–96. doi:10.1107/s0907444911054515. PMC 3322608. PMID 22505269.
  4. ^ Huang YJ, Powers R, Montelione GT (February 2005). "Protein NMR recall, precision, and F-measure scores (RPF scores): structure quality assessment measures based on information retrieval statistics". Journal of the American Chemical Society. 127 (6): 1665–74. doi:10.1021/ja047109h. PMID 15701001.
  5. ^ Laskowski RA, Rullmannn JA, MacArthur MW, Kaptein R, Thornton JM (December 1996). "AQUA and PROCHECK-NMR: programs for checking the quality of protein structures solved by NMR". Journal of Biomolecular NMR. 8 (4): 477–86. doi:10.1007/bf00228148. PMID 9008363. S2CID 45664105.

추가 읽기

  • Cavanagh J, Fairbrother WJ, Palmer AG, Skelton NJ (2006). Protein NMR Spectroscopy: Principles and Practice (2nd ed.). Academic Press. ISBN 978-0-12-164491-8.
  • Rupp B (2009). Biomolecular Crystallography: Principles, Practice, and Application to Structural Biology. Garland Science. ISBN 978-0815340812.