엄격한 대응

Stringent response
Astringent와 혼동하지 마십시오.

엄격한 통제라고도 불리는 엄격한 반응은 아미노산 기아,[1] 지방산 제한,[2] 철 제한,[3] 열[4] 충격 및 기타 스트레스 조건에 대한 박테리아와 식물 엽록체의 스트레스 반응입니다.엄격한 반응은 알람톤(p)ppGpp에 의해 신호를 받고, 세포에 있는 모든 유전자의 최대 1/3의 전사를 조절합니다.이것은 차례로 세포가 영양 상태가 개선될 때까지 생존을 촉진하기 위해 성장과 분열에서 벗어나 아미노산 합성으로 자원을 돌리게 합니다.

대답

대장균에서 (p)ppGpp 생산은 리보솜 단백질 L11(rplK resp)에 의해 매개됩니다.relC) 및 리보솜 관련 (p)ppGpp 합성효소 I, RelA; 리보솜 A 부위에 결합된 탈아세틸화 tRNA가 1차 유도 [1]신호입니다.RelA는 ATP로부터 피로인산을 GTP의 리보스의 3' 탄소에 첨가하여 AMP를 방출함으로써 GTP와 ATP를 pppGpp로 전환합니다. pppGpp는 gpp 유전자 생성물에 의해 pppGpp로 전환되고 Pi를 방출합니다. pppGpp는 스포트 유전자 생성물에 의해 GDP로 전환되어 PPI를 방출합니다.GDP는 ndk 유전자 생성물에 의해 GTP로 전환됩니다.뉴클레오사이드 삼인산(NTP)은 파이를 제공하고, 뉴클레오사이드 이인산(NDP)으로 전환됩니다.

다른 박테리아에서는 엄격한 반응이 다양한 RSH([5]RelA/SpotT Homologue) 단백질에 의해 매개되며, 일부는 합성, 가수분해 또는 둘 다([6]Rel) 활성을 갖습니다.

엄격한 반응 동안, (p)ppGpp 축적은 자원 소비 세포 과정 복제, 전사 및 번역에 영향을 미칩니다. (p)ppGpp는 RNA 중합효소를 결합하고 전사 프로파일을 변경하여 번역 기계(예: rRNA 및 tRNA)의 합성을 감소시키는 것으로 생각됩니다.그리고 생합성 [7]유전자의 전사를 증가시킵니다.또한, 새로운 복제의 시작은 억제되고 [8]영양 상태가 개선될 때까지 세포 주기가 정지됩니다.단백질 생합성과 관련된 번역적 GTPase도 ppGpp의 영향을 받는데, 개시 인자 2(IF2)가 주요 [9]대상입니다.

RelA에 의해 촉매되는 화학 반응:

ATP + GTP → AMP + pppGpp

Spot에 의해 촉매되는 화학 반응:

ppGpp → GDP + PPi 또는 pppGpp -> GTP + PPi

레퍼런스

  1. ^ a b W Haseltine; R Block (1973). "Synthesis of guanosine tetra- and pentaphosphate requires the presence of a codon-specific, uncharged transfer ribonucleic acid in the acceptor site of ribosomes". Proc Natl Acad Sci U S A. 70 (5): 1564–1568. Bibcode:1973PNAS...70.1564H. doi:10.1073/pnas.70.5.1564. PMC 433543. PMID 4576025.
  2. ^ A Battesti; E Bouveret (2006). "Acyl carrier protein/SpoT interaction, the switch linking SpoT-dependent stress response to fatty acid metabolism". Molecular Microbiology. 62 (4): 1048–1063. doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05442.x. PMID 17078815. S2CID 7857443.
  3. ^ D Vinella; C Albrecht; M Cashel; R D'Ari (2005). "Iron limitation induces SpoT-dependent accumulation of ppGpp in Escherichia coli". Molecular Microbiology. 56 (4): 958–970. doi:10.1111/j.1365-2958.2005.04601.x. PMID 15853883. S2CID 25327852.
  4. ^ J Gallant; L Palmer; C C Pao (1977). "Anomalous synthesis of ppGpp in growing cells". Cell. 11 (1): 181–185. doi:10.1016/0092-8674(77)90329-4. PMID 326415. S2CID 12318074.
  5. ^ Atkinson GC, Tenson T, Hauryliuk V (2011). "The RelA/SpoT homolog (RSH) superfamily: distribution and functional evolution of ppGpp synthetases and hydrolases across the tree of life". PLOS ONE. 6 (8): e23479. Bibcode:2011PLoSO...623479A. doi:10.1371/journal.pone.0023479. PMC 3153485. PMID 21858139.
  6. ^ K Potrykus; M Cashel (2008). "(p)ppGpp: still magical?". Annu Rev Microbiol. 62: 35–51. doi:10.1146/annurev.micro.62.081307.162903. PMID 18454629.
  7. ^ Traxler MF, Summers SM, Nguyen HT, Zacharia VM, Hightower GA, Smith JT, Conway T (2008). "The global, ppGpp-mediated stringent response to amino acid starvation in Escherichia coli". Molecular Microbiology. 68 (5): 1128–48. doi:10.1111/j.1365-2958.2008.06229.x. PMC 3719176. PMID 18430135.
  8. ^ Srivatsan A, Wang JD (2008). "Control of bacterial transcription, translation and replication by (p)ppGpp". Current Opinion in Microbiology. 11 (2): 100–105. doi:10.1016/j.mib.2008.02.001. PMID 18359660.
  9. ^ Mitkevich VA, Ermakov A, Kulikova AA, Tankov S, Shyp V, Soosaar A, Tenson T, Makarov AA, Ehrenberg M, Hauryliuk V (2010). "Thermodynamic characterization of ppGpp binding to EF-G or IF2 and of initiator tRNA binding to free IF2 in the presence of GDP, GTP, or ppGpp". Journal of Molecular Biology. 402 (5): 838–846. doi:10.1016/j.jmb.2010.08.016. PMID 20713063.