곳

SpoT
Predicted structure of bifunctional pppGpp synthase hydrolase SpoT.
그림 1: 이관능성(p)pp Gpp 합성효소/히드로라아제 SpoT의 예측 구조.짙은 파란색 영역은 매우 높은 모델 신뢰도를 나타냅니다(pLDDT > 90).연한 파란색 영역은 모델 신뢰도를 나타냅니다(90 > pLDDT > 70).노란색 영역은 낮은 모델 신뢰도를 나타냅니다(70 > pLDDT > 50).주황색 영역은 매우 낮은 모델 신뢰도를 나타냅니다(pLDDT < 50).[1][2]

이관능성 (p)ppGpp 합성효소/히드로라아제 SpoT 또는 SpoT는 RelA/SpoT 호몰로그(RSH) 단백질군의 조절효소로서 환경스트레스에 [3]대한 세균의 엄격한 반응을 조절하기 위해 합성 및 가수분해한다.SpoT는 "긴" 형태의 RSH 단백질로 간주되며 많은 박테리아와 식물 [4]엽록체에서 발견됩니다.SpoT와 그 상동물은 엄격한 반응 경로에서 (p)ppGpp의 생성 및 분해에 대한 역할을 위해 세균 모델 유기체 E.coli에서 연구되었다.

이관능성(p)ppGpp합성효소/히드로라아제 SpoT
식별자
유기체대장균(스트레인 K12)
기호.곳
유니프로트P0AG24

엄격한 대응 경로에서의 역할

SpoT, RelA 및 이들의 호몰로지에 의해 규제되는 엄격한 대응은 박테리아가 스트레스를 받는 [5]환경에서 지속성을 증가시키는 원인이 될 수 있습니다.SpoT는 Mn2+를 보조인자로 [6]하는 엄격한 응답 경로에서 가수분해효소 및 (p)ppGpp 알람론에 대한 합성효소로서 작용할 수 있다.환경 스트레스 요인이 존재하는 경우, SpoT는 ATP와 GDP를 사용하여 (p)ppGpp를 합성하고 엄격한 [7]반응을 촉매합니다.스트레스 요인이 제거되고 더 이상 엄격한 응답이 필요하지 않게 되면 SpoT 가수분해(p)ppGpp를 GTP와 [7]이인산으로 분해합니다.아미노산 결핍,[3] 탄소 결핍,[8] 인산 결핍[9] 및 온도[4] 변화를 포함하지만 이에 한정되지 않는 환경 스트레스 요인은 SpoT를 코드하는 유전자를 활성화시키는 것으로 입증되었다.

아실 캐리어 단백질(ACP)은 SpoT의 TGS 도메인에 결합하며, 이 결합은 세포 내에서 [10]아실화 ACP에 대한 비사이클화 ACP의 비율에 영향을 받을 수 있습니다.

가수분해효소로서의 역할

SpoT는 주로 RelA 외에 전사되는 E.coli와 유사한 시스템에서 가수분해효소 역할을 합니다. SpoT의 가수분해효소 활성은 보존된 His-Asp(HD) [11]모티브와 함께 Mn2+ 의존적입니다.인산염 기아는 SpoT 가수분해효소에 의해 검출되어 상승(p)ppGpp가 검출되어 RpoS 전환의 RssB 활성화에 대항하는 RssB 안티어댑터인 IraP가 유도되어 RpoS가 [9]유도된다.

Synthase로서의 역할

아미노산 결핍은 합성에 유리한 두 SpoT 활성의 균형 변화를 이끈다.

대장균의 SpoT

대장균에서 SpoT 단백질은 702개의 아미노산으로 [6]구성되어 있습니다.E.coli는 RelA와 SpoT를 두 가지 주요 (p)ppGpp 조절 [12]효소로 사용합니다.RelA를 코드하는 유전자가 기능하지 않는 경우에도 대장균은 HD 도메인과 SYNTH 도메인을 모두 가지고 있기 때문에 SpoT를 통해 (p)ppGpp를 조절할 수 있다.

Two phylogenetic trees of protein domains of hydrolase (HD) and synthetase (SYNTH) domains related to ppGpp production.
그림 2: 가수분해효소(HD) 기능과 합성효소([4]SYNTH) 기능으로 분리된 RelA/SpoT Homologue(RSH) 단백질 패밀리 도메인.

관련 단백질 및 RelA/SpoT 호몰로그 슈퍼 패밀리

SpoT와 RelA는 RelA/SpoT 호몰로그(RSH) 단백질군을 형성하며 많은 상동 변이를 가지고 있다.이러한 호몰로지는 엄격한 대응으로 SpoT 및 RelA와 유사한 기능을 제공합니다.RSH 단백질 패밀리에서 관찰되는 단백질 도메인은 가수분해효소(HD) 기능과 합성효소(SYNTH) 기능에 의해 분리된다(그림 [4]2 참조).

레퍼런스

  1. ^ Maxwell A (2021-07-28). "Faculty Opinions recommendation of Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold". Faculty Opinions – Post-Publication Peer Review of the Biomedical Literature. doi:10.3410/f.740477161.793587439. S2CID 242530331. Retrieved 2022-05-05.
  2. ^ Varadi M, Anyango S, Deshpande M, Nair S, Natassia C, Yordanova G, et al. (January 2022). "AlphaFold Protein Structure Database: massively expanding the structural coverage of protein-sequence space with high-accuracy models". Nucleic Acids Research. 50 (D1): D439–D444. doi:10.1093/nar/gkab1061. PMC 8728224. PMID 34791371.
  3. ^ a b Pausch P, Abdelshahid M, Steinchen W, Schäfer H, Gratani FL, Freibert SA, et al. (September 2020). "Structural Basis for Regulation of the Opposing (p)ppGpp Synthetase and Hydrolase within the Stringent Response Orchestrator Rel". Cell Reports. 32 (11): 108157. doi:10.1016/j.celrep.2020.108157. PMID 32937119. S2CID 221770084.
  4. ^ a b c d Atkinson GC, Tenson T, Hauryliuk V (2011-08-09). "The RelA/SpoT homolog (RSH) superfamily: distribution and functional evolution of ppGpp synthetases and hydrolases across the tree of life". PLOS ONE. 6 (8): e23479. Bibcode:2011PLoSO...623479A. doi:10.1371/journal.pone.0023479. PMC 3153485. PMID 21858139.
  5. ^ Balaban NQ, Helaine S, Lewis K, Ackermann M, Aldridge B, Andersson DI, et al. (July 2019). "Definitions and guidelines for research on antibiotic persistence". Nature Reviews. Microbiology. 17 (7): 441–448. doi:10.1038/s41579-019-0196-3. PMC 7136161. PMID 30980069.
  6. ^ a b "spoT - Bifunctional (p)ppGpp synthase/hydrolase SpoT - Escherichia coli (strain K12) - spoT gene & protein". www.uniprot.org. Retrieved 2022-05-01.
  7. ^ a b Ronneau S, Hallez R (July 2019). "Make and break the alarmone: regulation of (p)ppGpp synthetase/hydrolase enzymes in bacteria". FEMS Microbiology Reviews. 43 (4): 389–400. doi:10.1093/femsre/fuz009. PMC 6606846. PMID 30980074.
  8. ^ Lesley JA, Shapiro L (October 2008). "SpoT regulates DnaA stability and initiation of DNA replication in carbon-starved Caulobacter crescentus". Journal of Bacteriology. 190 (20): 6867–6880. doi:10.1128/JB.00700-08. PMC 2566184. PMID 18723629.
  9. ^ a b Spira B, Silberstein N, Yagil E (July 1995). "Guanosine 3',5'-bispyrophosphate (ppGpp) synthesis in cells of Escherichia coli starved for Pi". Journal of Bacteriology. 177 (14): 4053–4058. doi:10.1128/jb.177.14.4053-4058.1995. PMC 177136. PMID 7608079.
  10. ^ Battesti A, Bouveret E (November 2006). "Acyl carrier protein/SpoT interaction, the switch linking SpoT-dependent stress response to fatty acid metabolism". Molecular Microbiology. 62 (4): 1048–1063. doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05442.x. PMID 17078815. S2CID 7857443.
  11. ^ Yakunin AF, Proudfoot M, Kuznetsova E, Savchenko A, Brown G, Arrowsmith CH, Edwards AM (August 2004). "The HD domain of the Escherichia coli tRNA nucleotidyltransferase has 2',3'-cyclic phosphodiesterase, 2'-nucleotidase, and phosphatase activities". The Journal of Biological Chemistry. 279 (35): 36819–36827. doi:10.1074/jbc.M405120200. PMID 15210699.
  12. ^ Liu K, Bittner AN, Wang JD (April 2015). "Diversity in (p)ppGpp metabolism and effectors". Current Opinion in Microbiology. Cell regulation. 24: 72–79. doi:10.1016/j.mib.2015.01.012. PMC 4380541. PMID 25636134.

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