랜덤 코일 지수

Random coil index
RCI와 다른 단백질 내 모션 진폭 측정 방법 사이의 상관관계 예.NMRRMSD-뿌리, MDRMSD-뿌리, 원자의 좌표 MD인, S2-model-free 위해 매개 변수, 레이더 포착 범위 표시판-랜덤 코일 지수, X- 선 구조체의 B-factor-온도 인자;RCI-&gt에는 제곱 변동을 의미하는 것은 원자의 좌표가 NMR앙상블에서 평방 변동을 의미한다.NMRRMSD-뿌리 NMRensem에서 원자의 좌표 평방 변동을 의미한다.RCI, RCI->MD RMSD - RCI, RCI->S2 - RCI에서 예측된 MD 앙상블에서 예측된 원자 좌표의 뿌리 평균 제곱 변동, RCI에서 예측된 X선 구조의 RCI->B-factor - 온도 계수에서 예측된 모델 무순 순서 매개변수.

RCI(Random Coil Index)는 백본 이차 화학 이동의 역가중 평균을 계산하고 이 매개변수로부터 NMR의 RMSD 및 분자역학 앙상블의 모델 없는 순서 매개변수 값을 예측하여 단백질 유연성을 예측한다.[1]null

단백질 유연성을 연구하는 기존의 방법에 비해 이 프로토콜의 주요 장점은 다음과 같다.

  1. 단백질의 3차 구조에 대한 사전 지식이 필요하지 않다.
  2. 단백질의 전반적인 텀블링과
  3. 백본 할당에 대한 표준 실험 이상의 추가 NMR 측정은 필요하지 않다.[2]

단백질 유연성의 특성화를 위해 2차 화학적 이동을 적용하는 것은 무작위 코일 값에 대한 화학적 이동의 근접성이 단백질 이동성 증가의 징후인 반면, 무작위 코일 값과의 유의미한 차이는 상대적으로 경직된 구조를 나타내는 것이라는 가정에 기초한다.[1]null

강체 잔류물의 화학적 이동은 실드 및 탈실드 효과(예: 비틀림 각도, 수소 결합, 링 전류 등)의 유사한 기여의 결과로 무작위 코일 값을 채택할 수 있지만, 복수의 핵에서 단일 파라미터로 화학적 이동을 결합하면 이러한 유연성의 영향을 줄일 수 있다.거짓 긍정개선된 성능은 유연 영역 대 강체 영역의 아미노산 잔류물 중 다른 핵에서 발견되는 무작위 코일 화학적 이동의 다른 확률에서 비롯된다.일반적으로 강성 나선형 또는 강성 베타 가닥의 잔류물은 이동 영역의 잔류물보다 등뼈 이동 사이에 둘 이상의 무작위 코일 화학적 이동이 있을 가능성이 적다.[2]null

RCI의 실제 계산에는 인접한 여러 잔류물에 대한 이차 교대조 평활, 인접 잔류물 보정, 화학적 교대조 재참조, 간격 충진, 화학적 교대조 스케일링 및 영점 분할 문제를 방지하기 위한 숫자 조정 등 몇 가지 추가 단계가 포함된다. 13C, 15 N 및 1H 이차 화학 물질그런 다음 이들 핵의 특성 공진 주파수를 고려하고 프로토콜의 다른 부분들 간에 수치적인 일관성을 제공하기 위해 이동의 규모를 조정한다.이러한 스케일링 보정이 완료되면 RCI가 계산된다.'종말 효과 보정'도 이 지점에서 적용할 수 있다.프로토콜의 마지막 단계에는 초기 RCI 값 집합을 3점 평균으로 평활화하는 것이 포함된다.[3][4]

참고 항목

참조

  1. ^ a b Mark, Berjanskii; David Wishart (2005). "A simple method to predict protein flexibility using secondary chemical shifts". Journal of the American Chemical Society. 127 (43): 14970–14971. doi:10.1021/ja054842f. PMID 16248604.
  2. ^ a b Mark, Berjanskii; David Wishart (2008). "Application of the random coil index to studying protein flexibility". Journal of Biomolecular NMR. 40 (1): 31–48. doi:10.1007/s10858-007-9208-0. PMID 17985196.
  3. ^ Mark, Berjanskii; David Wishart (2006). "NMR: prediction of protein flexibility". Nature Protocols. 1 (2): 683–688. doi:10.1038/nprot.2006.108. PMID 17406296.
  4. ^ Mark, Berjanskii; David Wishart (2007). "The RCI server: rapid and accurate calculation of protein flexibility using chemical shifts". Nucleic Acids Research. 35 (Web Server issue): W531–W537. doi:10.1093/nar/gkm328. PMC 1933179. PMID 17485469.