단백질 L
Protein L| 단백질 L b1 영역 | |||||||||||
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 머린 팹의 라이트 체인에 대한 단백질 L 결합 구조.[1] | |||||||||||
| 식별자 | |||||||||||
| 기호 | PPL | ||||||||||
| Pfam | PF02246 | ||||||||||
| 인터프로 | IPR003147 | ||||||||||
| SCOP2 | 1MHH / SCOPe / SUPFAM | ||||||||||
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단백질 L은 박테리아 종인 펩토스트렙토코쿠스 마그누스의 표면에서 먼저 분리되었고, L 체인 상호작용을 통해 면역글로불린을 결합하는 것이 발견되었는데, 이로부터 이름이 제안되었다.[2] 719개의 아미노산 잔류물로 구성되어 있다.[3] 펩토스트렙토쿠스마그누스의 세포벽에서 정제된 단백질 L의 분자중량은 SDS-PAGE에 의해 2-메르카프토에탄올이 있는 상태에서 처음 95kD로 추정되었고, 분자중량은 6 M 구아니딘 HCL이 있는 상태에서 젤 크로모토그래피에 의해 76kD로 측정되었다. 단백질 L은 이황화합물 간 루프를 포함하지 않으며, 이황화연동 서브유닛으로 구성되지 않는다. pI가 4.0인 산성 분자다.[4] 단백질 L은 면역글로불린(항체)의 fc 부위와 결합하는 단백질 A, 단백질 G와 달리 가벼운 사슬 상호작용을 통해 항체를 결합한다. 무거운 체인의 어떤 부분도 결합 상호작용에 관여하지 않기 때문에 단백질 L은 단백질 A 또는 G보다 더 넓은 범위의 항체 등급을 결합한다. 단백질 L은 IgG, IgM, IgA, IgE, IgD를 포함한 모든 항체 등급의 대표자에게 결합한다. 단일 체인 가변 파편(scFv)과 팹 파편도 단백질 L과 결합한다.
이렇게 광범위한 결합 범위에도 불구하고 단백질 L은 보편적인 항체 결합 단백질은 아니다. 단백질 L 결합은 카파 라이트 체인을 포함하는 항체로 제한된다. 인간과 생쥐에서 대부분의 항체 분자는 카파(κ) 라이트 체인을 포함하고 나머지는 람다(λ) 라이트 체인을 가지고 있다. 단백질 L은 특정 유형의 카파 라이트 체인을 결합하는 데만 효과적이다. 예를 들어 인간 VκI, VκIII, Vκ을 묶는다.IV 하위 유형이지만 Vκ을 바인딩하지 않음II 하위 유형. 마우스 면역글로불린 결합은 VκI 라이트 체인을 가진 사람에게만 제한된다.[5]
효과적인 결합을 위한 이러한 특정 요건을 감안할 때, 고정된 단백질 L의 주된 적용은 카파 라이트 체인을 가진 것으로 알려진 아스카이트나 세포배양 상등성분의 단핵 항체를 정화시키는 것이다. 단백질 L은 혈청 보충제로서 미디어에 많이 존재하는 소의 면역글로불린을 결합시키지 않기 때문에 배양 상등액으로부터 VLκ 함유 단클로날 항체를 정화하는 데 매우 유용하다. 또한 단백질 L은 항체의 항원 결합 부위에 간섭하지 않아 IgM을 사용하더라도 면역복구검사에 유용하다.
단백질 L의 유전자
The gene for protein L contains five components: a signal sequence of 18 amino acids; a NH2-terminal region ("A") of 79 residues; five homologous "B" repeats of 72-76 amino acids each; a COOH terminus region of two additional "C" repeats (52 amino acids each); a hydrophilic, proline-rich putative cell wall-spanning region ("W") after the C repeats; 소수성 막 앵커("M") B 반복측정(36kD)은 Ig 조명체인과의 상호작용에 책임이 있는 것으로 밝혀졌다.[2]
기타항체결합단백질
단백질 L 외에도 단백질 A, 단백질 G, 단백질 A/G와 같은 다른 면역글로불린 결합 박테리아 단백질이 면역글로불린을 정화, 고정 또는 검출하는 데 일반적으로 사용된다. 이러한 면역글로불린 결합 단백질은 각각 인식되는 항체의 부분과 그것이 결합할 항체의 종류와 종류에 따라 항체 결합 프로파일이 다르다.
참조
- ^ Graille M, Harrison S, Crump MP, Findlow SC, Housden NG, Muller BH, Battail-Poirot N, Sibaï G, Sutton BJ, Taussig MJ, Jolivet-Reynaud C, Gore MG, Stura EA (December 2002). "Evidence for plasticity and structural mimicry at the immunoglobulin light chain-protein L interface". J Biol Chem. 277 (49): 47500–6. doi:10.1074/jbc.M206105200. PMID 12221088.
- ^ Björck L (February 1988). "Protein L. A novel bacterial cell wall protein with affinity for Ig L chains". J. Immunol. 140 (4): 1194–7. PMID 3125250.
- ^ Kastern W, Sjöbring U, Björck L (June 1992). "Structure of peptostreptococcal protein L and identification of a repeated immunoglobulin light chain-binding domain". J. Biol. Chem. 267 (18): 12820–5. PMID 1618782.
- ^ Akerström B, Björck L (November 1989). "Protein L: an immunoglobulin light chain-binding bacterial protein. Characterization of binding and physicochemical properties". J. Biol. Chem. 264 (33): 19740–6. PMID 2479638.
- ^ Nilson BH, Lögdberg L, Kastern W, Björck L, Akerström B (August 1993). "Purification of antibodies using protein L-binding framework structures in the light chain variable domain". J. Immunol. Methods. 164 (1): 33–40. doi:10.1016/0022-1759(93)90273-a. PMID 8360508.
