히알린

Hyalin
색상은 Hyaline을 참고하세요.히알린 연골은 연골을 참고하세요.

히알린은 수정한 동물 알의 피질 과립에서 방출되는 단백질이다.방출된 히알린은 수정란의 세포외 기질을 수정해 다른 정자가 난자에 결합하는 것을 차단하는 것으로, 다원화에 대한 느린 차단으로 알려져 있다.모든 동물들은 이 느린 차단 메커니즘을 가지고 있다.

히알린은 태아의 발달을 돕는 크고 산성 단백질이다.이 단백질은 세포 분화에 도움이 되는 강한 접착 특성을 가지고 있으며, 폴리스페미(Polyspermolyspermy option component.그것은 수정 후 난자의 표면을 덮는 히알린층을 형성합니다.

구조.

물리적 구조에는 주요 구성요소와 부 구성요소가 있습니다.하나는 필라멘트 모양이며, 끝에 구상 도메인 헤드를 포함하는 유연한 분자를 가지고 있습니다.거의 모든 시스테인 아미노산이 디술피드 형태로 발견되기 때문에 디술피드 결합에 의해 그 배치는 주로 유지되지만, 소수성 힘과 염분 결합도 [1]분자를 안정시킨다.필라멘트 길이는 약 75nm이고, 헤드는 직경이 12nm인 클럽형이다.대신 [2]125nm의 더 긴 필라멘트를 가진 분자의 아이소폼이 존재한다.이러한 필라멘트의 두 형태 모두 종종 스스로 접혀져 단백질이 불균일하게 만들어 겔에 잘 분해되지 않는 얼룩이 생기게 됩니다.단백질은 정제하기가 매우 어렵기 때문에 이것은 정확한 질량을 불확실하게 만든다.추정치에 따르면 질량은 약 350kDa이다. 질량의 약 2~3%는 탄수화물이다.또한 히알린의 응집체는 단백질의 머리를 연관시킴으로써 형성되며,[2] 히알린은 정제 내내 고분자량의 코어 단백질과 결합되어 있다.

히알린 mRNA의 길이는 약 12KB이다.약 25%의 산성 잔류물과 3.5%의 염기성 [1]잔류물만을 암호화합니다.그 배열 내에는 약 84개의 아미노산의 탠덤 반복을 포함하는 영역이 있다.이 염기서열은 종간에 보존성이 높고, 히알린의 접착 기질로 여겨진다.이 시퀀스의 재조합 부분이 생성되었고 접착 특성이 테스트되었습니다.그것은 천연 히알린만큼 접착력이 있는 것으로 밝혀졌다.일반 히알린과 유사한 재조합 히알린에 결합되어 접착을 차단하는 항체.이어서 탠덤 반복 영역은 항체가 결합했을 때 히알린의 필라멘트 부분에 있는 것으로 밝혀졌다.총 질량의 230kDa와 필라멘트 영역의 3분의 2에 해당하는 21개의 긴 반복이 존재할 수 있다.이러한 반복은 유전자 뱅크 내의 어떤 것과도 유사하지 않아 히알린을 독특한 [3]단백질로 만듭니다.

태아의 발달

셀 내 위치

히알린은 달걀 안에 있는 피질 과립에 있습니다.여기서 단백질은 용해된 [1]형태이다.피질 과립은 세포 분극이 없어질 때까지 활동하지 않는 내부 [4]혈장막으로 이동한다.이 시점에서의 모든 단백질은 모계 유래이다.히알린은 피질 과립의 하위 영역 내에 제한되며, 이러한 소포가 세포를 지지하고 위배 단계까지 히알린층을 형성하기에 충분한 히알린을 보유하고 있음을 보여준다.히알린의 또 다른 공급원은 세포질에 있다.이것도 모계 유래입니다.피질 과립에서 히알린이 제거된 후에도 배아를 코팅하는 히알린층이 형성되어 이 2차 저장소가 [5]존재함을 보여준다.새로운 히알린은 위장이 형성될 때까지 발현되지 않는다.이것은 히알린 mRNA의 축적으로 나타난다.이 mRNA는 내배엽-외배엽 경계에 있는 배반포 주위로 발현되며, 거친 소포체들이 풍부하다.새로운 히알린이 외배엽 세포의 [6]꼭대기 표면에 나타났다.그것은 또한 피질 과립에서와 같이 특별히 밀수되어야만 했다.히알린은 내배엽에 침투하지 않는다.일부 모노클로널 항체는 분자를 외배엽 세포의 꼭대기 표면으로 운반하는 것으로 확인되었다.모성 히알린은 발달 내내 지속되며 위장의 천장에 나타난다.동일한 유전체 DNA 유전자가 산모와 새로운 히알린 모두를 암호화하기 때문에, 항체가 올바른 [3]히알린을 올바른 영역으로 운반하기 위해서는 몇 가지 대체 스플라이싱이 일어나야 합니다.

히알린층 형성

히알린의 구조는 칼슘 이온에 의존합니다.바닷물에 고농도의 NaCl로 인한 변성으로부터 안정됩니다.안정화는 농도가 1mM 이하일 때 발생한다.칼슘은 또한 히알린을 침전시키고 자신과 다른 단백질과 함께 응집체를 형성하게 한다.이렇게 하는 것은 더 높은 농도의 칼슘을 필요로 할 것이다.또 다른 2가 이온인 Mg2+는 히알린의 추가 침전을 일으킨다.마그네슘은 단독으로 작용하면 침전을 일으킬 수 없지만 칼슘 [7]침전 효과를 증가시킨다.

앞에서 기술한 바와 같이 히알린층은 배아의 외표면을 피복한다.일단 난자가 수정되면, 피질 과립은 그들의 내용물을 세포외 기질로 내보낸다.이때 히알린은 칼슘 이온과 접촉해 가용화된다.칼슘과 결합하는 것은 또한 히알린-단백질 상호작용을 유도하여 자신과 [7]다른 단백질의 집계를 만든다.겔상층이 형성되어 난자 주위에 히알린층이 형성된다.히알린층은 수정 [3]후 15분 이내에 약 2~3mm 두께로 자란다.이 층은 세포외 기질에서 형성되며 배반체 접착 물질로 기능합니다.

기능.

히알린층은 배아의 세포들이 유착과 적절한 배향을 담당합니다.발달하는 동안, 어떤 세포들은 히알린에 대한 결합 친화력을 변화시킨다.히알린은 아연과 리튬 이온을 이용하여 세포들이 동물과 식물 반쪽으로 분화할 수 있도록 도와줍니다.아연은 침전된 히알린의 양을 증가시키는 반면, 리튬은 칼슘 주위에 있을 때 히알린을 가용화 상태로 유지합니다.그러면 아연은 세포들의 결합이 더 강해지고 세포들의 약한 부착은 식물 [8]반쪽을 형성하기 때문에 동물화 효과를 일으킨다.세포는 다른 막에 대한 친화력을 얻으면 더욱 분화할 수 있다.내배엽이 히알린에 대한 친화력을 잃었을 때 외배엽이 그것을 [9]유지할 때 포복부 침윤이 발생한다.이것은 다른 층들이 분리된 생물학적 시스템으로 형성되는 위장의 키스톤 모양으로 이어진다.

히알린은 히알린층에 있을 때 폴리스퍼미를 돕는 2차 효과가 있다.수정막은 추가적인 정자가 세포에 침투하는 것을 막는 굳어진 기계적 장벽이다.피질 과립에서 분비되는 생성물에 의해 생성됩니다.수정막 아래에는 난자의 혈장막에 있는 정자 수용체를 덮는 히알린층이 있다.수정봉투가 형성되거나 분리되지 않으면 히알린층만 폴리스페미에 [10]대해 차단합니다.

외부 링크

  1. ^ a b c Stephens, R.E.; Kane, R.E. (1970). "Some Properties of Hyalin. The Calcium-Insoluble Protein of the Hyaline Layer of the Sea Urchin Egg". The Journal of Cell Biology. 44 (3): 611–617. doi:10.1083/jcb.44.3.611. PMC 2107978. PMID 4190067.
  2. ^ a b Adelson, David L.; Alliegro, Mark C; McClay, David R. (1992). "On the Ultrastructure of Hyalin, A Cell Adhesion Protein of the Sea Urchin Embryo Extracellular Matrix". The Journal of Cell Biology. 116 (5): 1283–1289. doi:10.1083/jcb.116.5.1283. PMC 2289348. PMID 1371289.
  3. ^ a b c Wessel, Gary M.; Berg, Linnea; Adelson, David L.; Cannon, Gail; McClay, David R. (1998). "A Molecular Analysis of Hyalin—A Substrate for Cell Adhesion in the Hyaline Layer of the Sea Urchin Embryo". Developmental Biology. 193 (2): 115–126. doi:10.1006/dbio.1997.8793. PMID 9473317.
  4. ^ Metese, John C.; Black, Steven; McClay, David R. (1997). "Regulated Exocytosis and Sequential Construction of the Extracellular Matrix Surrounding the Sea Urchin Zygote". Developmental Biology. 186 (1): 16–26. doi:10.1006/dbio.1997.8585. PMID 9188749.
  5. ^ Schuel, Herbert; Dandekar, Pramila; Schuel, Regina (1982). "Urea Parthenogenetically Activates the Cortical Reaction and Elongation of Microvilli in Eggs of the Sea Urchin, Strongylocentrotus purpuratus". Biological Bulletin. 163 (2): 285–293.
  6. ^ McClay, David R.; Fink, Rachael D (1982). "Sea Urchin Hyalin: Appearance and Function in Development". Developmental Biology. 92 (2): 285–293. doi:10.1016/0012-1606(82)90175-0.
  7. ^ a b Robinson, John J. (1988). "Roles for Ca2+, Mg2+ and NaCl in modulating the self-association reaction of hyalin, a major protein component of the sea-urchin extraembryonic hyaline layer". Biochemical Journal. 256: 225–228. doi:10.1042/bj2560225. PMC 1135391. PMID 2464994.
  8. ^ Timourian, H; Watchmaker, G (1975). "The Sea-Urchin Blastula: Extent of Cellular Determination". American Zoologist. 15 (3): 607–627. doi:10.1093/icb/15.3.607.
  9. ^ Gustafson, T.; Wolpert, L. (1967). "Cellular Movement and Contact in Sea Urchin Morphogenesis". Biological Reviews. 42 (3): 442–498. doi:10.1111/j.1469-185x.1967.tb01482.x.
  10. ^ Schuel, Herbert (1984). "The Prevention of Polyspermic Fertilization in Sea Urchins". Biological Bulletin. 167 (2): 271–309. doi:10.2307/1541277. JSTOR 1541277.