홀로프로테인

Holoprotein

홀로프로테인 또는 결합 단백질은 그것의 보철물과 결합된 아포프로테인이다.[1]

일부 효소들은 완전한 활동을 보여주기 위해 추가 성분을 필요로 하지 않는다.다른 것들은 공작용제라 불리는 비단백 분자들을 활동으로 묶을 것을 요구한다.[2]공동 계수는 무기질(예: 금속 이온 및 철-황산 군집) 또는 유기 화합물(예: 플라빈 및 헤임)일 수 있다.유기농 공작용제는 반응하는 동안 효소의 활성 부위에서 분비되는 코엔자임이나 효소와 단단히 결합되어 있는 보형물이 될 수 있다.유기 보형물 그룹은 공동 결합될 수 있다(예: 화농산 카르복실라아제와 같은 효소의 바이오틴).[3]

공동 인자(coactor)를 포함하는 효소의 예는 활성 부위의 일부로 묶여 있는 아연 공동 인자(coactor)를 가진 탄산 무수화효소다.[4]이렇게 단단히 묶인 이온이나 분자는 보통 활성 부위에서 발견되며 촉매에 관여한다.[5]: 8.1.1 예를 들어, 플라빈과 헴의 공작용제는 종종 리독스 반응에 관여한다.[5]: 17

공효소가 필요하지만 한 바운드가 없는 효소를 아포엔자임 또는 아포프로테인이라고 한다.활동에 필요한 공효소와 함께 효소를 홀로엔자임(또는 할로엔자임)이라고 한다.holoenzyme이라는 용어는 또한 DNA 중합체와 같은 여러 단백질 서브유닛을 포함하는 효소에도 적용될 수 있다; 여기서 holoenzyme은 활동에 필요한 모든 서브유닛을 포함하는 완전한 복합체다.[5]: 8.1.1

참조

  1. ^ "Holoprotein". Farlex Partner Medical Dictionary. 2012.
  2. ^ de Bolster M (1997). "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor". International Union of Pure and Applied Chemistry. Archived from the original on 21 January 2017. Retrieved 30 October 2007.
  3. ^ Chapman-Smith A, Cronan JE (1999). "The enzymatic biotinylation of proteins: a post-translational modification of exceptional specificity". Trends Biochem. Sci. 24 (9): 359–63. doi:10.1016/s0968-0004(99)01438-3. PMID 10470036.
  4. ^ Fisher Z, Hernandez Prada JA, Tu C, Duda D, Yoshioka C, An H, Govindasamy L, Silverman DN, McKenna R (February 2005). "Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II". Biochemistry. 44 (4): 1097–115. doi:10.1021/bi0480279. PMID 15667203.
  5. ^ a b c Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). Biochemistry (5th ed.). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 0-7167-4955-6.open access

Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L.생화학.제5판뉴욕: W H 프리먼; 2002.https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/에서 이용 가능:

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