홀린

Holin

홀린은 용해 사이클의 마지막에 숙주의 세포벽의 분해를 유발하고 제어하기 위해 dsDNA 박테리오파지에 의해 생성되는 다양한 작은 단백질 그룹이다.홀린은 숙주의 세포막에 모공을 형성하여 리신이 박테리아 세포벽의 구성요소인 펩티도글리칸에 도달하고 분해되도록 합니다.Holins는 용해의 타이밍을 매우 [1]정확하게 조절하는 것으로 나타났다.50개 이상의 관련 없는 유전자 패밀리가 홀린을 암호화하여 [2][3]공통 기능을 가진 단백질의 가장 다양한 그룹으로 만듭니다.리신과 함께,[4] 홀린은 항균제로서의 잠재적 사용을 위해 연구되고 있다.

표준홀린은 큰 모공을 형성하여 작용하는 반면 람도이드파지21의 S단백질 등의 핀홀린은 세균막을 탈분극시키는 헵타미 채널을 형성하여 작용한다.그것들은 [5]막의 탈분극 전에 증배에서 비활성 상태로 남아 있는 SAR 엔돌리신과 관련되어 있다.

진핵세포를 감염시키는 바이러스는 비로포린이라고 [6][7]불리는 유사한 채널 형성 단백질을 사용할 수 있다.

분류

구조.

그들의 구조에 따르면 [3]홀린에는 크게 세 가지 종류가 있다.

클래스 I 홀린

클래스 I 홀린은 3개의 TMD를 가지며, N 말단은 주배강에, C 말단은 세포질에 있습니다.일반적으로 95개 이상의 잔류물이 있습니다.제1급 홀린의 예로는 박테리오파지δS단백질([8]γ홀린)과 황색포도상구균단백질 P68홀15단백질이 있다.

클래스 II 홀린

클래스 II 홀린은 2개의 TMD를 가지며, 세포질에는 N-말단과 C-말단이 모두 있습니다.잔류물의 수는 보통 65에서 95 사이로 떨어집니다.예를 들어 람도이드 파지21로부터의 S단백질, 클로스트리디움 퍼프링겐스 박테리오파지δ3626로부터의 [8]Hol3626단백질 등이 있다.

클래스 III 홀린

소수성 막 통과 나선형으로 구성된 클래스 I 및 클래스 II 홀린과 달리 클래스 III 홀린은 세포질에 N-말단이 있고 주배질에 [9]C-말단이 있는 단일 고친수성 TMD를 형성한다.최초로 특징지어진 III급 홀린은 박테리오파지 T4-encoded t단백질(T4 [9]홀린)이었다.다른 예로는 δCP39O 및 δCP26F [8]파지의 홀린이 있습니다.

유전자족

Transporter Classification Database에 따르면 총 7개의 홀린 [10]슈퍼패밀리가 있습니다.

위에서 지정한 슈퍼패밀리에 속하지 않는 홀린족도 몇 가지 있습니다.이러한 패밀리는 다음과 같습니다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ Wang IN, Smith DL, Young R (2002). "Holins: the protein clocks of bacteriophage infections". Annu Rev Microbiol. 54: 799–825. doi:10.1146/annurev.micro.54.1.799. PMID 11018145.
  2. ^ Gründling A, Manson MD, Young R (July 2001). "Holins kill without warning". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (16): 9348–9352. doi:10.1073/pnas.151247598. PMC 55423. PMID 11459934.
  3. ^ a b Young R (January 2002). "Bacteriophage Holins: Deadly Diversity" (PDF). J. Mol. Microbiol. Biotechnol. 4 (1): 21–36. PMID 11763969.
  4. ^ Veiga-Crespo P; Barros-Velázquez J; Villa T.G. (2007). Méndez-Vilas A (ed.). "What can bacteriophages do for us?" (PDF). Communicating Current Research and Educational Topics and Trends in Applied Microbiology: 885–893. Archived from the original (PDF) on 2016-03-03. Retrieved 2013-11-09.
  5. ^ Young, Ryland (1 March 2014). "Phage lysis: Three steps, three choices, one outcome". Journal of Microbiology. 52 (3): 243–258. doi:10.1007/s12275-014-4087-z. PMC 4012431. PMID 24585055.
  6. ^ Nieva, José Luis; Madan, Vanesa; Carrasco, Luis (2 July 2012). "Viroporins: structure and biological functions". Nature Reviews Microbiology. 10 (8): 563–574. doi:10.1038/nrmicro2820. hdl:10261/115331. PMC 7097105. PMID 22751485.
  7. ^ Nieva, José; Carrasco, Luis (29 September 2015). "Viroporins: Structures and functions beyond cell membrane permeabilization". Viruses. 7 (10): 5169–5171. doi:10.3390/v7102866. PMC 4632374. PMID 26702461.
  8. ^ a b c Shi Y, Yan Y, Ji W, Du B, Meng X, Wang H, Sun J (March 2012). "Characterization and determination of holin protein of Streptococcus suis bacteriophage SMP in heterologous host". Virology Journal. 9: 70. doi:10.1186/1743-422X-9-70. PMC 3359269. PMID 22436471.
  9. ^ a b Ramanculov E, Young R (March 2001). "Genetic analysis of the T4 holin: timing and topology". Gene. 265 (1–2): 25–36. doi:10.1016/S0378-1119(01)00365-1. PMID 11255004.
  10. ^ Saier M. "TC-Superfamilies". Transporter Classification Database. Retrieved 9 November 2013.

추가 정보