아세틸화

Acetylation
살리실산은 아세틸화되어 아스피린을 형성한다

아세틸화는 아세트산과 유기 에스테르화 반응이다.아세틸기를 화합물에 도입한다.이러한 화합물을 아세테이트 에스테르 또는 아세테이트라고 합니다.탈아세틸화는 화학 화합물에서 아세틸기를 제거하는 반대 반응이다.

유기합성

아세테이트 에스테르와[1] 아세트아미드는[2] 일반적으로 아세틸화에 의해 제조된다.아세틸화는 프리델-크래프트 [3][4]반응에서 C-아세틸 결합을 만드는 데 종종 사용된다.카르보니온과 그 상당물은 아세틸화에 [5]민감하다.

아세틸화 시약

많은 아세틸화는 다음 세 가지 시약을 사용하여 달성됩니다.

  • 아세트산 무수물이 시약은 실험실에서 흔히 볼 수 있는 약으로 아세트산을 [3]공생시킨다.
  • 염화 아세틸이 시약은 실험실에서도 흔히 볼 수 있지만 염화수소를 공동 생성하기 때문에 [4]바람직하지 않을 수 있다.
  • 케텐. 한 때 아세트산 무수물은 케텐과 [6]아세트산의 반응에 의해 제조되었습니다.
HC2=C=O + CHCOOH3 → (CHCO3)2O δH = -63 kJ−1 mol

이 시약은 실험실에서 흔히 볼 수 있는 약으로 아세트산을 [3]공생시킨다.{{}} 아세틸화는 티오아세트산에스테르 등 친전자성 시약을 적게 사용해도 가능합니다.

셀룰로오스 아세틸화

다음 항목도 참조하십시오.셀룰로오스 아세테이트

셀룰로오스는 폴리올이므로 아세틸화에 민감하며, 아세트산 무수물을 사용하여 달성됩니다.아세틸화는 수소 결합을 방해하고, 그렇지 않으면 셀룰로오스의 특성을 지배한다.따라서 셀룰로오스 에스테르를 유기용매에 용해시켜 섬유나 [7]필름으로 주조할 수 있다.

생물학에서의 아세틸화/탈아세틸화

아세틸화는 단백질의 번역 후 변형 중 하나이다.일반적으로 리신의 γ-아미노 그룹의 아세틸화는 하전 측쇄를 중성 [8]측쇄로 변환한다.히스톤의 아세틸화/탈아세틸화 또한 유전자 발현과 [9]암에서 역할을 한다.이러한 변형은 히스톤 아세틸전달효소(HATs)와 히스톤탈아세틸화효소(HDACs)[10]라고 불리는 효소에 의해 영향을 받는다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ F. K. Thayer (1925). "Acetylmandelic Acid and Acetylmandelyl Chloride". Organic Syntheses. 4: 1. doi:10.15227/orgsyn.004.0001.
  2. ^ Herbst, R. M.; Shemin, D. (1939). "Acetylglycine". Organic Syntheses. 19: 4. doi:10.15227/orgsyn.019.0004.
  3. ^ a b c F. E. Ray and George Rieveschl, Jr (1948). "2-Acetylfluorene". Organic Syntheses. 28: 3. doi:10.15227/orgsyn.028.0003.
  4. ^ a b Merritt, Jr., Charles; Braun, Charles E. (1950). "9-Acetylanthracene". Organic Syntheses. 30: 1. doi:10.15227/orgsyn.030.0001.
  5. ^ Denoon, C. E., Jr.; Adkins, Homer; Rainey, James L. (1940). "Acetylacetone". Organic Syntheses. 20: 6. doi:10.15227/orgsyn.020.0006.
  6. ^ Arpe, Hans-Jürgen (2007), Industrielle organische Chemie: Bedeutende vor- und Zwischenprodukte (in German) (6th ed.), Weinheim: Wiley-VCH, pp. 200–1, ISBN 978-3-527-31540-6
  7. ^ Balser, Klaus; Hoppe, Lutz; Eicher, Theo; Wandel, Martin; Astheimer, Hans‐Joachim; Steinmeier, Hans; Allen, John M. (2004). "Cellulose Esters". Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry. Weinheim: Wiley-VCH. doi:10.1002/14356007.a05_419.pub2.
  8. ^ Ali, Ibraheem; Conrad, Ryan J.; Verdin, Eric; Ott, Melanie (2018). "Lysine Acetylation Goes Global: From Epigenetics to Metabolism and Therapeutics". Chemical Reviews. 118 (3): 1216–1252. doi:10.1021/acs.chemrev.7b00181. PMC 6609103. PMID 29405707.
  9. ^ Bolden, Jessica E.; Peart, Melissa J.; Johnstone, Ricky W. (2006). "Anticancer activities of histone deacetylase inhibitors". Nature Reviews Drug Discovery. 5 (9): 769–784. doi:10.1038/nrd2133. PMID 16955068. S2CID 2857250.
  10. ^ Shahbazian, Mona D.; Grunstein, Michael (2007). "Functions of Site-Specific Histone Acetylation and Deacetylation". Annual Review of Biochemistry. 76: 75–100. doi:10.1146/annurev.biochem.76.052705.162114. PMID 17362198.