에이텍스

AETX
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AETX는 아네모네 아네모니아 에리스트레이아 바다로부터 격리된 폴리펩타이드 신경독소의 그룹을 말하며, 이온 채널을 대상으로 하여 그 기능을 변경한다.구조와 대상이 다른 AETX I, II, III, K의 네 가지 하위 유형이 확인되었다.

어원과 출처

AETX(Anemonia erythraea 독소)의 네 가지 아형은 아네모니아 erythraea 바다에 의해 생성된다.[1]

화학

에이텍스 1세

AETX I는 47개의 아미노산으로 이루어져 있다.결정된 분자량은 약 5 kDa로 나타난다.I형 전압 게이트 나트륨 채널 신경독소로 분류된다.[1]노턴 외 연구진이 보고한 바와 같이,[2] 이 그룹은 평균 46-49개의 아미노산과 보존도가 높은 27개의 잔류물을 가진 폴리펩타이드 신경독소로 구성되어 있다.AETX I는 보존된 27개 잔류물 중 21개를 아네모네에서 추출한 제1종 폴리펩타이드 독소의 대표와 공유하고 있다.[1]

AETX II & III

AETX II와 AETX III는 구조가 아네모네에서 나온 알려진 폴리펩타이드 신경독소와 일치하지 않기 때문에 아직 분류되지 않았다.[1]AETX II는 59개의 아미노산 잔류물로 구성되어 있으며 분자 질량은 6506 Da이며, AETX III는 아미노산 잔류물의 수가 같고 분자 질량은 6558 Da이며,[1] AETX III와 III는 유사도 비율이 94.9%로 동질성이 매우 높다.

AETX II와 III는 모두 공격적인 브라질 거미인 Pharmutria nigriventer로부터 격리된 신경독신 TxI와 유사한 시퀀스를 보여준다.이러한 유사점은 AETX II와 III에서 모두 7개의 반시스틴(산소화된 시스틴) 잔류물의 위치와 관련이 있으며, 이는 P. 니그리벤터 신경독신 전체에 보존된 반시스틴 잔류물과 일치한다.[1]AETX I의 아미노산 염기서열은 AETX II와 III의 아미노산 염기서열과 다르다. AETX I는 아미노산 아스파라긴과 아스파라긴산이 풍부하고 리신이 없는 반면 AETX II와 III는 모두 반시스틴의 수가 많다.3가지 폴리펩타이드 모두 글리신이 가장 풍부한 아미노산이라는 공통점이 있다.[1]

AETX K

AETX K는 Type I 칼륨 채널 독소 계열이다.[3]그러나, 아미노산 잔류물이 35-37개인 이 계열의 다른 구성원과 대조적으로, AETX K는 83개의 아미노산 잔류물로 구성되어 있다. AETX K는 3999.3 Da의 분자 질량을 가지고 있다. 그것은 6개의 보존된 Cys 잔류물을 Type I 칼륨 채널 독소의 다른 구성원과 공유한다.[3]

대상 및 행동 모드

AETX I는 해수 아네모네 나트륨 채널 억제 하위 패밀리의 일부로서 전압 게이트 나트륨 채널의 신경독 수용체 사이트 3에 결합하여 비활성화 속도를 늦춘다.[4]AETX II와 III의 작용 방식은 알려져 있지 않지만 거미 독소와 구조적 유사성을 보여 같은 방식으로 작용할 수 있다. 즉, 전압 의존성 나트륨 채널을 활성화할 수 있다.[1]AETX K는 제1종 해아네모네 칼륨 채널 독소 그룹에 속한다.리신-티로신 쌍(21Lys와 Tyr)은 칼륨 채널에 결합하는 데 중요한 역할을 하는 것으로 보인다.[3]

독성

게에 대한 LD는50 AETX I(2.2µg/kg), II(0.53µg/kg), III(0.28µg/kg)에 대해 추정되었다.이 독소들 중 어떤 것도 생쥐에게 강한 독성 효과를 보이지 않는다.[1]AETX K의 LD50은 현재까지 알려져 있지 않지만 50% 억제농도(IC50)는 91nM으로 결정되었다.[3]

참조

  1. ^ a b c d e f g h i Shiomi, Kazuo; Qian, Wen-Hong; Lin, Xin-Yu; Shimakura, Kuniyoshi; Nagashima, Yuji; Ishida, Masami (1997). "Novel polypeptide toxins with crab lethality from the sea anemone Anemonia erythraea". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1335 (1–2): 191–8. doi:10.1016/S0304-4165(96)00137-7. PMID 9133656.
  2. ^ Norton, Raymond S. (1991). "Structure and structure-function relationships of sea anemone proteins that interact with the sodium channel". Toxicon. 29 (9): 1051–84. doi:10.1016/0041-0101(91)90205-6. PMID 1686683.
  3. ^ a b c d Hasegawa, Yuichi; Honma, Tomohiro; Nagai, Hiroshi; Ishida, Masami; Nagashima, Yuji; Shiomi, Kazuo (2006). "Isolation and cDNA cloning of a potassium channel peptide toxin from the sea anemone Anemonia erythraea". Toxicon. 48 (5): 536–42. doi:10.1016/j.toxicon.2006.07.002. PMID 16905168.
  4. ^ Catterall, William A.; Cestèle, Sandrine; Yarov-Yarovoy, Vladimir; Yu, Frank H.; Konoki, Keiichi; Scheuer, Todd (2007). "Voltage-gated ion channels and gating modifier toxins". Toxicon. 49 (2): 124–41. doi:10.1016/j.toxicon.2006.09.022. PMID 17239913.

추가 읽기

외부 링크

단백질 세부 정보: