용배 껍데기

Solvation shell
나트륨의 첫번째 용해 껍질은 물에 녹는다.

용해 껍질 또는 용해 피복은 용해제를 구성하는 모든 화학 화합물 또는 생체 분자의 용해 인터페이스다. 용제가 물일 때는 흔히 수화 껍데기나 수화구라고 한다. 용액의 각 단위를 둘러싸고 있는 용제 분자의 수를 용액의 수화수라고 한다.

대표적인 예로 물 분자가 금속 이온 주위에 배열되어 있는 경우를 들 수 있다. 만약 금속 이온이 양이온이라면, 물 분자의 전기적 산소 원자는 정전기적으로 금속 이온의 양전하로 끌어당길 것이다. 그 결과는 이온을 둘러싸고 있는 물 분자의 용해 껍데기다. 이 껍질은 이온의 전하, 분포 및 공간 치수에 따라 몇 개의 분자 두께가 될 수 있다.

용매의 용해된 소금에서 음이온과 양이온 주위의 용매 껍질에 많은 용매 분자가 관여한다. 수성 용액의 금속 이온은 금속 아쿠오 콤플렉스를 형성한다. 이 숫자는 압축성 및 NMR 측정과 같은 다양한 방법으로 결정할 수 있다.

전해질의 활성계수와 용해 셸 수와의 관계

용해된 전해액의 용해 셸 번호는 전해질 활성계수의 통계적 구성 요소 및 농축 용액에서 용해된 전해액의 겉보기 어금니 부피와 용매(물)의 어금니 부피 사이의 비율에 연결될 수 있다.[clarification needed]

[1]

단백질의 수화 껍질

단백질 주위에 형성되는 수화 껍질(수화층이라고도 함)은 생화학에서 특히 중요하다. 단백질 표면과 주변 물의 이러한 상호작용을 흔히 단백질 수화라고 하며 단백질의 활성도에 기초한다.[2] 단백질 주위의 수화층은 1 nm의 거리까지 벌크수와 구별되는 역학을 가지고 있는 것으로 밝혀졌다. 반면 분자 동력학 시뮬레이션 한다 껍질에 외부 벌크 물과 어울리기 전에 시간 물 spends은 femtosecond range,[2]picosecond할 특정한 물 분자의 단백질 표면과 접촉의 지속 시간은subnanosecond 범위에 있을 수 있으며는 기능 전통적으로 항목을 보강하려면으로 간주되고 근처에 두었다.교류수소 결합 기증자와 같이, 물 분자는 실제로 상대적으로 약하게 결합되어 쉽게 옮겨진다.[3]

다른 용매와 용해제의 경우 다양한 강직 및 운동 인자가 용해 쉘에도 영향을 미칠 수 있다.

탈수증

탈수기는 단백질의 등뼈 수소 결합으로, 물 공격으로부터 불완전하게 차폐되고 스스로 탈수를 촉진하는 경향이 있는데, 이것은 에너지적으로나 열역학적으로 선호되는 과정이다.[4][5] 그것들은 단백질 구조 내에서 극성 쌍을 "포장"하는 사이드 체인 비극성 그룹의 불완전한 군집화에서 비롯된다. 탈수체는 단백질 결합이나 리간드 결합을 통해 주변 물의 제거를 촉진한다.[4] 탈수체는 수용성 단백질의 수용성 인터페이스 또는 인터페이스의 "구조적 장력"에 걸쳐 필요한 단위 면적당 가역적 작업을 계산하여 식별할 수 있다.[6][7]: 217–33 일단 확인되면, 탈수체는 새로운 화합물을 식별하고 기존 화합물을 최적화하기 위해 약물 발견에 사용될 수 있다; 화학 물질은 표적과 연관되었을 때 물 공격으로부터 탈수체를 "포장"하거나 보호하도록 설계될 수 있다.[4][7]: 1–15 [8][9]

참고 항목

참조

  1. ^ Glueckauf, E. (1955). "The influence of ionic hydration on activity coefficients in concentrated electrolyte solutions". Transactions of the Faraday Society. 51: 1235. doi:10.1039/TF9555101235.
  2. ^ a b Zhang, L.; Wang, L.; Kao, Y. -T.; Qiu, W.; Yang, Y.; Okobiah, O.; Zhong, D. (2007). "Mapping hydration dynamics around a protein surface". Proceedings of the National Academy of Sciences. 104 (47): 18461–18466. Bibcode:2007PNAS..10418461Z. doi:10.1073/pnas.0707647104. PMC 2141799. PMID 18003912.
  3. ^ Irwin, B. W. J.; Vukovic, S.; Payne, M. C.; Huggins, D. J. (2019), "Large-Scale Study of Hydration Environments through Hydration Sites", J. Phys. Chem. B, 123 (19): 4220–4229, doi:10.1021/acs.jpcb.9b02490, PMID 31025866
  4. ^ a b c Fernández, A; Crespo, A (Nov 2008). "Protein wrapping: a molecular marker for association, aggregation and drug design". Chem Soc Rev. 37 (11): 2373–82. doi:10.1039/b804150b. PMID 18949110.
  5. ^ Ball, P (Jan 2008). "Water as an active constituent in cell biology". Chem. Rev. 108 (1): 74–108. doi:10.1021/cr068037a. PMID 18095715.
  6. ^ Fernández, A (May 2012). "Epistructural tension promotes protein associations" (PDF). Phys. Rev. Lett. 108 (18): 188102. Bibcode:2012PhRvL.108r8102F. doi:10.1103/physrevlett.108.188102. hdl:11336/17929. PMID 22681121. 레이 요약: 단백질이 물이 허락하는 곳에 연결된다.
  7. ^ a b 아리엘 페르난데스 약물 설계를 위한 혁신적 개념: 대상 포장: 대상 포장. 스프링거 사이언스 & 비즈니스 미디어, 2010. ISBN 978-3-642-11791-6
  8. ^ Demetri, GD (Dec 2007). "Structural reengineering of imatinib to decrease cardiac risk in cancer therapy". J Clin Invest. 117 (12): 3650–3. doi:10.1172/JCI34252. PMC 2096446. PMID 18060025.
  9. ^ Sarah Crunkhorn for Nature Reviews 마약 발견 검토 2008년 2월. 연구 하이라이트: 항암제: 키나제 억제제 재설계.