CHB HEX N 터미널 도메인
CHB HEX N-terminal domain
| CHB HEX N 터미널 도메인 | |||||||||
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 di-n아세틸-d-글루코사민과 복합된 β-n-글루헥소사미니다아제 돌연변이 e540d(글루코바이아제) | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호. | CHB_HEX | ||||||||
| 팜 | PF03173 | ||||||||
| 빠맘 클랜 | CL0203 | ||||||||
| 인터프로 | IPR004866 | ||||||||
| SCOP2 | 1c7s/SCOPe/SUPFAM | ||||||||
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분자생물학에서 CHB HEX N 말단 도메인은 키토바이아제 및 베타헥소사미니다아제에서 N 말단 도메인을 나타낸다.키토비아제는 곤충과 갑각류에서 외골격을 형성하고 지구상에서 [1]가장 풍부한 다당류 중 하나인 키틴을 분해한다.베타-헥소사미니다아제는 HexA/HexB 헤테로다이머 또는 HexB 호모다이머로 구성되며 GM(2)-강글리오시드를 포함한 다양한 기질을 가수분해할 수 있다. 이 효소의 돌연변이는 Tay-Sachs [2]질병과 관련이 있다.HexB는 구조적으로 키토비아제와 유사하며, 베타 샌드위치 구조로 구성되어 있으며, 이러한 구조는 셀룰로모나스 피미의 [1]셀룰로오스 결합 도메인에서 발견되는 것과 유사하다.이 도메인은 탄수화물 결합 모듈로 기능할 수 있습니다.
레퍼런스
- ^ a b Tews I, Perrakis A, Oppenheim A, Dauter Z, Wilson KS, Vorgias CE (July 1996). "Bacterial chitobiase structure provides insight into catalytic mechanism and the basis of Tay–Sachs disease". Nat. Struct. Biol. 3 (7): 638–48. doi:10.1038/nsb0796-638. PMID 8673609. S2CID 27327205.
- ^ Mark BL, Mahuran DJ, Cherney MM, Zhao D, Knapp S, James MN (April 2003). "Crystal structure of human beta-hexosaminidase B: understanding the molecular basis of Sandhoff and Tay–Sachs disease". J. Mol. Biol. 327 (5): 1093–109. doi:10.1016/S0022-2836(03)00216-X. PMC 2910754. PMID 12662933.
