베타샌드위치

Beta-sandwich
Tenascin C의 β-샌드위치 그림(PDB 엔트리: 1TEN).

β샌드위치, β샌드위치 도메인은 80에서 350개의 아미노산으로 구성되며 단백질에서 흔히 발생한다.두 개의 대립하는 역평행 베타 시트(β-sheets)[1]가 특징입니다.이러한 영역에서 발견되는 가닥의 수는 단백질마다 다를 수 있다.β-염색체 도메인은 다양한 다른 접힘으로 세분된다.항체에서 발견되는 면역글로불린형 접힘(Ig-fold)은 그리스 키 [2]위상을 가진 2개의 β-시트에 배치된 7 및 9개의 반평행 β-스트랜드의 샌드위치 배열로 구성된다.그리스어 키 토폴로지는 Human Transthyretin에서도 찾을 수 있습니다.젤리롤 위상은 콘카나발린 A 및 다양한 렉틴과 같은 탄수화물 결합 단백질, 황색포도상구균 접착제의 콜라겐 결합 도메인 및 테나신(Tenascin, Type III Repeat)에서 발견되는 피브로넥틴과 결합하는 모듈에서 발견된다.L형 렉틴 도메인은 젤리 롤 폴드의 변형입니다.일반 버전(PKC-C2)의 C2 도메인은 8개의 베타 스트랜드(β-스트랜드)로 구성된 β-샌드위치이다.

레퍼런스

  1. ^ Kister, A. E.; Fokas, A. S.; Papatheodorou, T. S.; Gelfand, I. M. (2006). "Strict rules determine arrangements of strands in sandwich proteins". PNAS. 103 (11): 4107–4110. Bibcode:2006PNAS..103.4107K. doi:10.1073/pnas.0510747103. PMC 1449654. PMID 16537492.
  2. ^ Bokhove, Marcel; Jovine, Luca (2018-01-01), Litscher, Eveline S.; Wassarman, Paul M. (eds.), "Chapter Thirteen - Structure of Zona Pellucida Module Proteins", Current Topics in Developmental Biology, Extracellular Matrix and Egg Coats, Academic Press, 130: 413–442, doi:10.1016/bs.ctdb.2018.02.007, PMID 29853186, retrieved 2020-12-15
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