망상 적혈구결합단백질호몰로그
Reticulocyte binding protein homologs| Plasmodium falciparum 망상구결합단백질호몰로지5(RH5), 코일코일 도메인 | |||||||||
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| 식별자 | |||||||||
| 기호. | Rf5 | ||||||||
| 팜 | PF18515 | ||||||||
| 인터프로 | IPR041668 | ||||||||
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망상 적혈구 결합 단백질 호몰로그(RHs)는 세포 침입을 담당하는 플라스모듐에서 발견되는 단백질의 슈퍼 패밀리입니다.적혈구 결합 유사단백질(EBLs)의 패밀리와 함께 [1]플라즈모듐에 보편적인 침입단백질의 두 패밀리를 구성합니다.그 두 집안은 서로 [2]협력하고 있다
이 과는 더피 항원을 발현하는 망상 적혈구만을 감염시키는 기생충인 P. vivax에 있는 망상구 결합 단백질의 이름을 따왔다.호몰로그는 그 이후 P. yoeli와 [1]P. reichenowi에서 확인되었다.
PfRH5-PfCyRPA-PfRipr(RCR)이라 불리는 P. 팔시파룸 단백질 복합체는 RH5의 [3]끝을 통해 베이시긴과 결합하는 것으로 알려져 있다.삼량체 복합체는 원위단에 RH5와 Ripr, 중앙에 [4]CyRPA가 있는 가늘고 긴 구조를 형성합니다.RCR 복합체는 기생충 [5]증식의 체외 분석에서 면역력을 초월하는 균주를 유도할 수 있는 각각의 개별 성분을 가진 유망한 말라리아 백신 표적으로 확인되었다.전체 RH 제품군 중 RH5만이 침입에 필수적인 것으로 보이며 [6]침입 시 다른 RH의 다운스트림 기능을 한다.
PfRH4는 보체 수용체 [7]1과 결합하는 것으로 알려져 있다.
RH는 C 말단에서 일련의 막 통과 나선형을 제외하고 특정 도메인에 대해 유의한 염기서열 특징을 나타내지 않는다.부분 단백질에 대한 실험에서 RH는 부분적으로 중복될 수 있는 장구 결합 도메인과 뉴클레오티드 감지 도메인(EBD 및 NBD)을 포함하는 것으로 알려져 있다.EBD의 구조는 2011년 작은 각도 X선 [8]산란을 통해 실험적으로 관찰되었다.N [3]말단 수용체 결합 도메인(EBD와 동일할 가능성이 있음)에 대한 훨씬 더 나은 결정 구조가 2014년에 발표되었다.
레퍼런스
- ^ a b Iyer J, Grüner AC, Rénia L, Snounou G, Preiser PR (July 2007). "Invasion of host cells by malaria parasites: a tale of two protein families". Molecular Microbiology. 65 (2): 231–49. doi:10.1111/j.1365-2958.2007.05791.x. PMID 17630968.
- ^ Lopaticki S, Maier AG, Thompson J, Wilson DW, Tham WH, Triglia T, et al. (March 2011). "Reticulocyte and erythrocyte binding-like proteins function cooperatively in invasion of human erythrocytes by malaria parasites". Infection and Immunity. 79 (3): 1107–17. doi:10.1128/IAI.01021-10. PMC 3067488. PMID 21149582.
- ^ a b Wright KE, Hjerrild KA, Bartlett J, Douglas AD, Jin J, Brown RE, et al. (November 2014). "Structure of malaria invasion protein RH5 with erythrocyte basigin and blocking antibodies". Nature. 515 (7527): 427–30. Bibcode:2014Natur.515..427W. doi:10.1038/nature13715. PMC 4240730. PMID 25132548.
- ^ Wong W, Huang R, Menant S, Hong C, Sandow JJ, Birkinshaw RW, et al. (January 2019). "Structure of Plasmodium falciparum Rh5-CyRPA-Ripr invasion complex". Nature. 565 (7737): 118–121. doi:10.1038/s41586-018-0779-6. PMID 30542156. S2CID 54472333.
- ^ Ragotte RJ, Higgins MK, Draper SJ (June 2020). "The RH5-CyRPA-Ripr Complex as a Malaria Vaccine Target". Trends in Parasitology. 36 (6): 545–559. doi:10.1016/j.pt.2020.04.003. PMC 7246332. PMID 32359873.
- ^ Cowman AF, Tonkin CJ, Tham WH, Duraisingh MT (August 2017). "The Molecular Basis of Erythrocyte Invasion by Malaria Parasites". Cell Host & Microbe. 22 (2): 232–245. doi:10.1016/j.chom.2017.07.003. PMID 28799908.
- ^ Tham WH, Wilson DW, Lopaticki S, Schmidt CQ, Tetteh-Quarcoo PB, Barlow PN, et al. (October 2010). "Complement receptor 1 is the host erythrocyte receptor for Plasmodium falciparum PfRh4 invasion ligand". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 107 (40): 17327–32. Bibcode:2010PNAS..10717327T. doi:10.1073/pnas.1008151107. PMC 2951459. PMID 20855594.
- ^ Grüber A, Gunalan K, Ramalingam JK, Manimekalai MS, Grüber G, Preiser PR (July 2011). "Structural characterization of the erythrocyte binding domain of the reticulocyte binding protein homologue family of Plasmodium yoelii". Infection and Immunity. 79 (7): 2880–8. doi:10.1128/IAI.01326-10. PMC 3191949. PMID 21482683.
